- •ФГБОУ ВПО УГМУ кафедра биохимии
- •Классификация белков крови
- •Функции белков крови
- •выделение белков крови
- ••2. Органические растворители -
- •• температур 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8
- ••Нормальное содержание альбуминов в плазме крови составляет 40–50 г/л
- •Диализ
- •Медицинский диализ
- •Электрофорез сыворотки крови
- •Электрофорез белков крови
- •АЛЬБУМИН
- •Биологические функции альбумина
- ••Онкотическое давление играет важную роль в регуляции водного обмена.
- •ткани
- •альбумин
- ••Тестирование лекарственных средств на способность связываться с человеческим альбумином является
- ••4. Поддерживает соотношение
- ••6. Существенный компонент большинства внеклеточных жидкостей организма: спинномозговой,
- •Состав и строение альбумина
- ••Человеческий альбумин и альбумины различных животных гомологичны и различаются лишь числом доменов и
- ••Полипептидная цепь человеческого альбумина состоит
- ••При сравнении первичной структуры альбуминов различных видов, в частности. человеческого и бычьего, наиболее
- ••Альбумин гетерогенен в отношении содержания сульфидных (SH-) групп, поэтому одну из фракций именуют
- •характерной чертой первичной структуры альбуминов является многократное повторение спаренных остатков Cys-Cys.
- •Модель предложена J. Brown (1977)
- •Методы определения альбумина
- •Бромкрезоловые красители
- •Технология «сухой» химии
- •Физико-химические свойства
- •Сайты связывания
- ••Молекула органического лиганда (М 300 Да), связавшись с глобулой альбумина, изменяет свойства глобулы
- •на связывание влияют разные факторы!
- ••Жирные кислоты увеличивают компактность альбуминовой глобулы, делают белок более устойчивым к воздействию денатурирующих
- •центр 2
- ••Центр 1 –карман с положительными зарядами по периметру.
- •микрогетерогенность альбумина
- •влияние температуры
- •влияние рН.
- •диапазон pH 6,0 – 8,0
- •Влияние химических модификаторов на альбумин
- •Доставка лекарств в ткани
- •Альбумин –лекарственный препарат
- •Альфа-фетопротеин
- ••принадлежит к семейству белков альбуминоидных генов, наряду с сывороточным альбумином, витамин Д- связывающим
- •Процессинг
- ••в составе АФП обнаружено множества функционально важных полипептидных участков.
- ••Гептапептид альфа-фетопротеина в концентрации 10-5 М достоверно повышает использование глюкозы эритроцитами больных инсулинозависимым
- ••ЛЕКАРСТВО ПРОФЕТАЛЬ
- •Основные источники белка в питании
•4. Поддерживает соотношение
•между ионизированной (активной) и связанной фракциями электролитов крови (кальций и другие),
•свободными (активными) и связанными гормонами (тиреоидные гормоны Т3,Т4).
•5. резерв аминокислот
•6. Существенный компонент большинства внеклеточных жидкостей организма: спинномозговой,
• |
интерстициальной |
• |
амниотической, |
• |
ротовой |
•около 60% всего альбумина в организме находится во внесосудистом пространстве
Состав и строение альбумина
•Ген альбумина принадлежит суперсемейству альбумина на хромосоме
4q (4q11-q13)
•включает также α-фетопротеин,
•витамин-D-связывающий белок
•синтезируется в гепатоцитах, глобулярный
белок (М. около 66 кДа),
• время полужизни альбумина — 20 сут (τ ½).
•Человеческий альбумин и альбумины различных животных гомологичны и различаются лишь числом доменов и некоторыми аминокислотными остатками
•Центральная часть каждого домена образована гидрофобными, а внешняя — гидрофильными остатками.
•Альбумин сыворотки крови — единственный белок крови, не содержащий углеводных остатков ( т.е. негликилированный)
•Полипептидная цепь человеческого альбумина состоит
из 586 аминокислотных остатков, 9 дважды сложенных фрагментов, сшитых 17 дисульфидными связями.
•Имеются 3 домена
•Одна свободная SH группа в положении 34 способна вступать в реакции при физиологическом значении pH.
Замена цистеина на фенилаланин в положении 177 (вариант Alb Hawkes Bay) приводит к нарушению образования дисульфидных связей.
•Преобладают в полном наборе аминокислот кислые – глу, асп
•При сравнении первичной структуры альбуминов различных видов, в частности. человеческого и бычьего, наиболее примечательной является стабильность положения заряженных аминокислот (Lys, Glu, Asp).
•Интересной особенностью первичной структуры ЧСА, является наличие единственного остатка триптофана, который локализован в положении 214. Это позволило создать способ его
определения по качественной реакции.
•Альбумин гетерогенен в отношении содержания сульфидных (SH-) групп, поэтому одну из фракций именуют меркаптоальбумином, а другую — немеркаптоальбумином
•Предполагают очень гибкую 2- и 3- структуры, это обеспечивает биологические функции
характерной чертой первичной структуры альбуминов является многократное повторение спаренных остатков Cys-Cys.
Всего в молекуле белка имеется 7 таких пар в положениях 90 – 91, 168 – 169, 245 – 246, 360 – 361, 437 – 438, 476 – 477 и 558 – 559