РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

71.Лиганды гемоглобина

1-Г, 2-В, 3-А

1.

СО

2.

О2

3.

2,3 БФГ

А. синтезируется в эритроцитах

Б. повышает сродство Нb к О2

В. лиганд, определяющий функцию Нb

Г. конкурентный ингибитор Нb

Д. взаимодействует с Fe 3+ в составе гема

72. Гемопротеины

1-А, 2-Д, 3-В

1.

Миоглобин

2.

Гемоглобин А

3.

Гемоглобин S

А. мономер

Б. фосфопротеин

В. мутантная форма гемоглобина

Г. содержит Fe 3+

Д. основной белок эритроцитов

Вопрос

Ответ

1.Для дигностики заболеваний у детей определяют ферменты.

Г

Ферментами называют:

А. Вещества, катализирующие как прямую, так и обратную реакции.

Б. Вещества - участники химических реакций.

В. Белки, комплементарно связывающие лиганды.

Г. Биологические катализаторы белковой природы.

Д. Белки, способные соединяться только с одним субстратом.

2. Ферменты в отличие от небелковых катализаторов:

Д

А. Соединяются с субстратом обратимо.

Б. Не изменяют состояние равновесия реакции.

В. После реакции обнаруживаются в неизменном виде и количестве.

Г. Уменьшают энергию активации.

Д. Узнают свой субстрат при наличии множества других соединений.

3.Субстратная специфичность ферментов обусловлена:

А

А. Комплементарностью активного центра фермента и субстрата.

Б. Химическим соответствием активного центра фермента субстрату.

В. Наличием кофермента.

Г. Набором определенных функциональных групп в активном центре

фермента.

Д. Пространственным соответствием активного центра фермента

субстрату.

4. Ферменты, обладающие каталитической специфичностью:

Б

А. Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Б. Катализируют различные превращения одного и того же субстрата.

В. Катализируют только одно превращение субстрата из всех

возможных.

Г. Способны к соединению субстрата с активным центром по

принципу комплементарности.

Д. Катализируют один тип реакции с более чем одним

структурно-подобным субстратом.

5. Ферменты, обладающие относительной субстратной

В

специфичностью:

А. Присоединяют субстрат к активному центру по принципу

комплементарности.

Б. Катализируют только одно превращение субстрата из всех

возможных.

В. Катализируют один тип реакции с более чем одним структурно-

подобным субстратом.

Г.Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Д.Изменяют конформацию фермента в процессе химической реакции

6. У детей глюкокиназа в отличие от гексокиназы:

Г

А. Имеет более высокое сродство к глюкозе.

Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АТФ o Глюкозо-6-фосфат + АДФ.

В. Содержится в клетках многих органов.

Г. Имеет более высокое значение KM.

Д. Катализирует обратимую реакцию.

7. Эта структура является компонентом кофермента:

Б

O

H3C

N

NH

H3C

N

O

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+.

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

8. Эта структура является у детей компонентом кофермента:

В

9. Эта структура является компонентом кофермента:

А

C

HN

NH

CO2

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+.

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

10. Эта структура является компонентом кофермента:

Г

O

CH2

H

C

O

OH

CH3

N

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

11. С чего начинается ферментативный катализ?

Б

А. Возникает индуцированное соответствие между активным центром

фермента и субстратом.

Б. Субстрат приближается к активному центру фермента.

В. Происходит изменение конформации фермента.

Г. Кофермент комплементарно связывается с ферментом.

Д. Продукты выходят из области активного центра.

12.У детей ферменты киназы катализируют превращения:

А

А. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной.

Б. Перенос групп внутри молекулы.

В. Образование C-O связей.

Г. Разрыв C-C связей.

Д. Присоединение воды.

13. Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:

Г

Катализируют реакцию:

А. Белок – OH + АТФ → Белок – OPO3H2 + АДФ.

Б. Влияют на количество фосфорилированных белков в клетке.

В. Изменяют активность в ответ на действие гормона.

Г. Катализируют реакцию:

Белок – OPO3H2 + H2O → Белок – OH + H3PO4.

Д. Уменьшают количество дефосфорилированных белков в клетке.

14. Утверждение, правильно характеризующее удельную активность

Д

ферментов:

А. Количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду.

Б. Количество единиц активности фермента в 1 мг белка.

В. Количество фермента, катализирующее превращение 1 мкмоль

субстрата за минуту.

15. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

В

CH3

COOH

CH3

COOH

+

(CH2)2

+

(CH2)2

HC

NH2

C

O

C

O

COOH

HC

NH2

COOH

COOH

COOH

аланин

пируват

D - кетоглутарат

глутамат

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотина

16. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

В

CH2

CH

COOH

CO2

N

CH2

CH2

NH2

NH2

N

гистидаза

N

H

H

гистидин

гистамин

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотина

17. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

Д

COOH

CH3

+ ÀÒÔ

CH2

ÀÄÔ + PP

C

O

+ CO

+

H O

+

C O

i

COOH

2

2

COOH

Б. Взаимодействуют с аллостерическим центром;

В. Взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые

связи;

Г. Уменьшают Км;

Д. Уменьшают Vmax.

19. Необратимые ингибиторы:

Б

А. Являются структурными аналогами субстрата;

Б. Образуют с ферментом ковалентные связи;

В. Образуют с ферментом слабые связи;

Г. Взаимодействуют с регуляторным центром;

Д. При увеличении концентрации субстрата снижают ингибирование.

20. Аспирин по механизму действия является:

Б

А. Является обратимым ингибитором;

Б. Является необратимым ингибитором;

В. Структурно похож на субстрат;

Г. Вызывает конкурентное ингибирование активности фермента;

Д. Является антиметаболитом.

21. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б

А. Vmax катализируемой реакции;

Б. Км реакции;

В. Vmax и Км реакции;

Г. Специфичность к субстрату;

Д. Первичную структуру фермента.

22. Лекарственный препарат прозерин в отличие от отравляющего

Д

вещества зарина:

А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы;

Б. Связывается в активном центре фермента;

В. Образует с ферментом ковалентную связь;

Г. Ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре;

Д. Является обратимым ингибитором.

23. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:

А

А. Ингибиторы фосфодиэстеразы;

Б. Ингибиторы аденилатциклазы;

В. Ингибиторы протеинкиназы А;

Г. Активаторы фосфодиэстеразы;

Д. Активаторы протеинфосфатазы.

24. Примером необратимой регуляции активности ферментов является:

Д

А. Фосфорилирование под действием протеинкиназ;

Б. Аллостерическая регуляция;

В. Дефосфорилирование под действием фосфопротеинфосфатаз;

Г. Ингибирование конкурентными ингибиторами;

Д. Частичный протеолиз ферментов.

25. К активации аллостерических ферментов приводит:

В

А. Химическая модификация фермента;

Б. Гидролиз пептидных связей,

В. Кооперативное взаимодействие субъединиц;

Г. Разрыв связей между субъединицами;

Д. Фосфорилирование молекулы фермента.

26. По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

Б

А. Лактатдегидрогеназа;

Б. Пепсин;

В. Креатинкиназа;

Г. Аспарагиназа;

Д. Щелочная фосфатаза.

27. Протеинкиназы:

А

А. Катализируют реакцию фосфорилирования белков;

Б. Катализируют реакцию дефосфорилирования белков;

В. Являются аллостерическими ферментами;

Г. Относится к классу ферментов лигаз;

Д. Относятся к классу ферментов гидролаз.

28.Концентрация цАМФ в клетке:

Г

А. Снижается при действии на клетку теофиллина;

Б. Уменьшается при активации аденилатциклазы;

В. Увеличивается при активации фосфодиэстеразы;

Г. Увеличивается при действии на клетку кофеина;

Д. Уменьшается при активации протеинкиназы А.

29. Ферменты с аллостерической регуляцией:

А

А. Имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные в

разных протомерах.

Б. Подвергаются белок-белковым взаимодействиям.

В. В результате активации изменяется первичная структура фермента.

Г. При активации происходит фосфорилирование фермента.

Д. При активации происходит дефосфорилирование фермента.

30. Фермент аденилатциклаза:

В

А. Активирует фосфодиэстеразу;

Б. Не влияет на концентрацию цАМФ в клетке;

В. Катализирует образование цАМФ;

Г. Вызывает гидролиз цАМФ;

Д. Ингибируется под действием протеинкиназы А.

31. Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:

Д

А. Глутаминовой кислоты;

Б. Ацетилхолина;

В. цАМФ;

Г. Фолиевой кислоты;

Д. Парааминобензойной кислоты.

32. Причиной активации фермента пепсина является:

Г

А. Изменение рН;

Б. Отщепление субъединиц;

В. Фосфорилирование;

Г. Изменение первичной структуры;

Д. Метилирование.

33. Лекарства - ингибиторы ферментов:

В

А. Являются исключительно необратимыми ингибиторами;

Б. Являются структурными аналогами субстратов;

В. Уменьшают активность фермента;

Г. Взаимодействуют с несколькими ферментами;

Д. Изменяют структуру образованного продукта.

34. Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях:

Б

А. Для рассасывания рубцов;

Б. В качестве аналитического реактива;

В. В качестве лечебного препарата;

Г. Для очистки гнойных ран;

Д. Для лечения опухолевых заболеваний.

35. Фермент холестеролоксидаза используется в лаборатории для

Б

определения в крови:

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

36. Фермент глюкозооксидаза используется в лаборатории для

В

определения в крови:

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

37. Фермент уреаза используется в лаборатории для определения в

А

крови:

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

38. Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют

Б

активность фермента:

А. Уреаза;

Б. Кислая фосфатаза;

В. Лактатдегидрогеназа;

Г. Сукцинатдегидрогеназа;

Д. Липаза.

39. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

В

А. Удаления токсинов;

Б. Лечения злокачественных образований;

В. Рассасывания рубцов;

Г. Улучшения пищеварения;

Д. Предотвращения тромбообразования.

40. Фермент пепсин используется в медицине для:

В

А. Обработки гнойных ран;

Б. Предотвращения тромбообразования;

В. Улучшения пищеварения;

Г. Рассасывания рубцов;

Д. Лечения вирусного конъюнктивита.

41. Фермент D-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:

Б

А. Сердца;

Б. Поджелудочной железы;

В. Печени;

Г. Простаты;

Д. Мозга.

42. В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше

А

всего возрастает активность:

А. Креатинкиназы;

Б. Лактатдегидрогеназы (ЛДГ);

В. Аланинаминотрансферазы (АЛТ);

Г. Аспартатаминотрансферазы (АСТ);

Д. Кислой фосфатазы.

43. Для лечения лейкозов используют фермент:

Г

А.Пепсин;

Б. Трипсин;

В. Урокиназу;

Г. Аспарагиназу;

Д. Уреазу.

44. Для определения концентрации глюкозы в крови используют

Д

фермент:

А. Глюкокиназу;

Б. Глюкозо-6-фосфатазу;

В.Гексокиназу;

Г.Гликогенфосфорилазу;

Д. Глюкооксидазу.

45. Для определения концентрации холестерина в крови используют

В

фермент:

ГМГ-КоA-редуктазу;

Холестеролсинтазу;

Холестеролоксидазу;

Гликогенфосфорилазу;

Глюкооксидазу.

46. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется

Б

фермент:

А. Пепсин;

Б. Протеинкиназа А;

В. Креатинкиназа;

Г. Щелочная фосфатаза;

Д. Аспарагиназа.

47. По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования

В

активируется фермент:

А. Аденилатциклаза;

Б. Пепсин;

В.Гликогенфосфорилаза;

Г. Креатинкиназа;

Д. Аспарагиназа.

48. Аллостерической регуляции подвергается фермент:

В

А. Аденилатциклаза;

Б. Протеинкиназа А;

В. Фосфофруктокиназа;

Г.Уреаза;

Д. Аспарагиназа

49.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А, Г, Д

А.Очень чувствительны к небольшим изменениям pH.

Б. Не расходуются в процессе химической реакции.

В. Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких

температурах.

Г. Обладают способностью к регуляции.

Д. Обладают высокой эффективностью действия.

50. Ферменты также как и небиологические катализаторы:

А, В, Г

А. Ускоряют энергетически возможные реакции.

Б. Изменяют энергию химической системы.

В. Не расходуются в процессе реакции.

Г. Не изменяют направление реакции.

Д. Обладают специфичностью действия.

51. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А, Б, В, Д

А. Обладают высокой эффективностью действия.

Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях.

В. Способны к регуляции.

Г. В ходе реакции расходуются.

Д. Обладают высокой специфичностью.

52.Активный центр фермента:

А, Б, Д

А. Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне

третичной структуры.

Б. Связывает субстрат.

В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата.

Г. Всегда содержит простетическую группу.

Д. Катализирует химическое превращение субстрата.

53.Активный центр фермента:

А,Б, Г

А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в

катализе.

Б. Комплементарен субстрату.

В. Всегда соединяется только с одним единственным субстратом.

Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента.

Д. Состоит только из полярных аминокислот.

54 .Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

Б, В,Г

А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными

субстратами.

Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим

изменениям.

В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата.

Г. Соединение субстрата с активным центром происходит по принципу

комплементарности.

Д. Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата.

55.Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А, Г

А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными

субстратами.

Б. Имеют гибкую конформацию активного центра.

В. Ускоряют единственную реакцию.

Г. Связывают субстрат комплементарно.

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером

субстрата.

56. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим

А,Б

количеством структурно похожих субстратов:

А. Трипсин.

Б. Липаза.

В. Уреаза.

Г. Аргиназа.

Д. Карбоангидраза.

57. Специфичность пути превращения:

А, Б, Г

А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру

фермента.

Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном

метаболическом пути.

В. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним

определенным субстратом.

Г. Возможна благодаря способности образовывать фермент-

субстратный комплекс.

Д. Предусматривает возможность превращения группы подобных

субстратов.

58. Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному

В, Д

субстрату:

А. Трипсин.

Б. Липаза.

В. Уреаза.

Г. Аргиназа.

Д. Химотрипсин.

59. Сериновые протеазы:

А, Б, Г, Д

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках.

Б. Различаются по субстратной специфичности.

В. Проявляют абсолютную специфичность к субстрату.

Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой.

Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату.

60. Сериновые протеазы:

А,Г,Д

А. Имеют одинаковую первичную структуру.

Б. Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер.

В. Взаимодействуют только с определенным субстратом.

Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках.

Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий

каталитический механизм.

61. Для сериновых протеаз характерно:

А,Б,В, Д

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра.

Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер.

В. Групповая специфичность к субстратам.

Г. Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного

центра.

Д. Разная первичная структура.

62. Константа Михаэлиса (KM):

А, Б, В

А. Параметр кинетики ферментативных реакций.

Б. Может иметь разное значение для изоферментов.

В. Концентрация субстрата, при которой достигается половина

максимальной скорости реакции (Vmax).

Г. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме

ES.

Д. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату.

63. Холоферменты:

А, Б,В,Д

А. Это сложные ферменты.

Б. Содержат коферменты-производные витаминов.

В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью.

Г. Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются

от белка.

Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.

64. Апофермент:

А,Б, Г, Д

А. Синтезируется из аминокислот.

Б. Белковая часть холофермента.

В. Обладает каталитической активностью.

Г. Комплементарен субстрату.

Д. Образует комплекс с коферментом.