Двигательные единицы

Мотонейрон с группой иннервируемых им мышечных волокон составляет двигательную единицу. Аксон мотонейронов может ветвиться и иннервировать группу мышечных волокон. Так, один аксон может иннервировать от 10 до 3000 мышечных волокон.

Различают двигательные единицы по строению и функциям.

По строению двигательные единицы делятся на:

1. Малые двигательные единицы, которые имеют малый мотонейрон и тонкий аксон, способный иннервировать 10-12 мышечных волокон. Например, мышцы лица, мышцы пальцев рук.

2. Большие двигательные единицы представлены крупным телом мотонейрона, толстым аксоном, который способен иннервировать более 1000 мышечных волокон. Например, четырехглавая мышца.

По функциональному значению двигательные единицы делятся на:

1. Медленные двигательные единицы. Они включают малые двигательные единицы, являются легко возбудимыми, характеризуются невысокой скоростью распространения возбуждения, в работу включаются первыми, но при этом они практически не утомляемы.

2. Быстрые двигательные единицы. Они состоят из больших двигательных единиц, плохо возбудимы, обладают большой скоростью проведения возбуждения. Обладают высокой силой и скоростью ответа. Например, мышцы боксера.

Эти особенности двигательных единиц обусловлены рядом свойств.

Мышечные волокна, которые входят в двигательные единицы, имеют сходные свойства и различия. Так, медленные мышечные волокна обладают:

1. Богатой капиллярной сетью.

2. Содержат много миофибрилл.

3. Содержит много миоглобина (т.е. способны связывать большое количество кислорода).

4. В них содержится много жиров.

Благодаря этим особенностям эти мышечные волокна обладают высокой выносливостью, способны к небольшим по силе сокращениям, но длительным по времени.

Отличительные особенности быстрых мышечных волокон:

1. Содержат большее, чем медленные волокна, миоглобина.

2. Обладают большей скоростью и силой сокращения.

3. Содержат мало капилляров.

4. Содержат мало жиров.

В связи с этими особенностями быстрые мышечные волокна быстро утомляемы, но обладают большой силой и высокой скоростью ответа.

Типы волокон скелетных мышц. Скорость развития утомления в волокнах трех типов.

Структура мышечного волокна. Теория сокращения мышц (скольжение нитей). Расслабление и утомление мышц. Тренировка. Гипертрофия и атрофия мышц.

Скелетные мышцы состоят из клеток (мышечных волокон). Каждое мышечное волокно - это многоядерная клетка цилиндрической формы диаметром 20-80 мкм и длиной от нескольких миллиметров до десятков сантиметров, соответствующей длине мышцы. Многоядерные волокна исчерченных мышц образуются путём слияния одноядерных клеток - миобластов. В мышце волокна объединены в пучки по 20-40 волокон и отделены друг от друга соединительной тканью. К этой оболочке со стороны мышечной клетки прилегает плазматическая мембрана - сарколемма. Содержимое мышечного волокна называется саркоплазмой. В составе саркоплазмы выделяют миофибриллы, миоглобин, гликоген, саркоплазматический ретикулум (система продольных Т-трубочек и вытянутых мешочков, которые содержат кальций). В каждом волокне имеется около 2000 миофибрилл диаметром 1-2 мкм, проходящих от одного конца волокна до другого.

Миофибриллы сгруппированы в пучки и проходят через все волокно, не прерываясь. Они разделяются на темные и светлые диски. Темные диски называются анизотропными, а светлые – изотропными. Светлые полосы в центре имеют Z-мембрану, а темные Н-полоску. Участок миофибриллы между двумя Z-мембранами длинной 2-3 мм называется саркомером.

Каждый саркомер состоит из перекрывающихся толстых сократительных белков (нитей) – миозиновых и тонких (актиновых) Миозин – образован из тяжелых и легких цепей (по мол.массе), которые образуют хвост и 2 головки. Каждый толстый филамент имеет 500 головок. На каждой головке имеется 2 участка связывания – один для актина, другой – для АТФ. Сайт связывания АТФ обладает АТФ-азной активностью для гидролиза АТФ длиной 1,6 мкм и диаметром 16 нм.

Актин — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин), образованные из глобулярного актина G актин длиной 1 мкм и диаметром 8 нм.

Тонкие нити прикрепляются к Z-дискам и образуют изотропную I-полосу. Толстые нити в центре саркомера образуют анизотропную А-полосу.

В области перекрытия миофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими нити осуществляется с помощью головок, которые выступают из миозиновых филаментов.

Кроме актина, тонкая актиновая нить содержит фибриллярный белок тропомиозин и глобулярный белок тропонин. Три белка в тонкой нити находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропомиозин - связывающей субъединицы, ингибиторной субъединицы и кальций-связывающей субъединицы, имеющей четыре кальцийсвязывающих центра. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.