- •1. Ферменти: визначення; властивості ферментів як біологічних каталізаторів.
- •2. Класифікація та номенклатура ферментів, характеристика окремих класів
- •3. Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •7. Механізми дії та кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості
- •10. Типи інгібування ферментів: зворотнє (конкурентне, неконкурентне) та
- •11. Регуляція ферментативних процесів. Шляхи та механізми регуляції:
- •14. Ензимодіагностика патологічних процесів та захворювань.
- •15. Ензимотерапія – застосування ферментів, їх активаторів та інгібіторів в
- •16. Принципи та методи виявлення ферментів у біооб’єктах. Одиниці виміру
- •Біохімія водо – та жиророзчинних вітамінів
- •2. Вітамін в2: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •3. Метаболізм вуглеводів та його регуляція.
- •4. Вітамін в3: структура, кофермента форма, біологічні властивості, механізм
- •5. Вітамін в5: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •6. Вітамін в6: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •7. Вітамін в12: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова
- •8. Вітамін с: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова
- •9. Вітамін н: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •10. Вітамін р: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •13. Вітамін д: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •14. Вітамін к: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •Біохімія механізму дії гормонів
- •Основні закономірності обміну речовин. Цикл трикарбонових кислот.
- •1. Обмін речовин (метаболізм) – загальні закономірності протікання катоболічних та анаболічних процесів.
- •5. Субстратне фосфорилювання цтк.
- •Молекулярні основи біоенергетики.
- •1. Реакції біологічного окислення; типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназні) та їх біологічне значення. Тканинне дирхання.
- •2. Флавінзалежні дегідрогенази
- •3. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні
- •4. Окисне фосфорилювання: пункти спряження транспорту електронів та фосфорилювання, коефіцієнт окисного фосфорилювання.
- •Пункти спряження транспорту електронів та окисного фосфорилювання
- •Ділянки дихального ланцюга мітохондрій, де вивільнення хімічної енергії достатнє для синтезу молекули атф
- •7. Мікросомальне окислення: цитохром р-450; молекулярна організація ланцюга переносу електронів.
- •Обмін вуглеводів
- •3. Аеробне окислення глюкози. Етапи репетворення глюкози до co2 , h2o.
- •4. Окислювальне декарбоксилювання пірувату. Ферменти, коферменти та послідовність реакцій в мультиферментному комплексі.
- •5. Гліколітична оксидоредукція : субстратне фосфорилювання та човникові
- •6. Порівняльна характеристика біоенергетики аеробного та анаеробного окислення глюкози, ефект Пастера.
- •7. Фосфоролітичний шлях розщеплення глікогену в печінці та мязах.
- •8. Біосинтез глікогену: ферментативні реакції, фізіологічне значення.
- •9. Механізми реципрокної регуляції глікогенолізу та глікогенезу за рахунок
- •10. Роль адреналіну, глюкагону та інсуліну в гормональній регуляції обміну
- •11. Генетичні порушення метаболізму глікогену (глікогенози, аглікогенози).
- •12. Глюконеогенез: субстрати , ферменти та фізіологічне значення процесу.
- •13. Глюкозо-лактатний (цикл Корі) та глюкозо-аланіновий цикли.
- •Метаболізм амінокислот. Ензимопатії амінокислотного обміну
- •Амінотрансферазні реакції
- •Окислення біогенних амінів
- •5. Шляхи утворення та знешкодження аміаку в організмі.
- •Генетичні дефекти ферментів синтезу сечовини
- •12. Обмін циклічної амінокислоти триптофану та його спадкові ензимопатії.
14. Ензимодіагностика патологічних процесів та захворювань.
При багатьох захворюваннях зміна активності ферментів може бути настільки специфічною, що це є одним із вирішальних критеріїв під час установлення діагнозу.
Підвищення активності лужної фосфатази при рахіті, креатинфосфокінази, аспартатамінотрансферази — при інфаркті міокарда використовують для ранньоїдіагностики цих захворювань.
Нерідко активність ферментів змінюється ще до прояву клінічних ознак загострення. Наприклад, підвищення активності аланінамінотрансферази передує збільшенню вмісту білірубіну, погіршенню самопочуття хворого. Це допомагає своєчасно розпізнати ускладнення і змінити терапевтичну тактику. Ферменти успішно використовують у клінічній практиці для оцінювання ефективності лікування, прогнозу захворювання. Відсутність зміни активності ферментів на тлі використання лікарських та інших методів лікування свідчить про низьку їх ефективність.
Перспективним для ферментодіагностики є дослідження ізоферментів. Доведено, що в разі ушкодження тканин ізоферменти надходять у кров та інші біологічні рідини і їхній ізоферментний спектр стає близьким до тканинного, що покладено в основу використання ізоферментів у діагностиці. Знаючи топографію ізоферментів у клітині, особливості їх тканинних і сироваткових спектрів, можна встановити локалізацію патологічного процесу.
15. Ензимотерапія – застосування ферментів, їх активаторів та інгібіторів в
медицині.
Ензимотерапія — використання ферментів як лікарських засобів проводиться переважно в разі нестачі в організмі якогось ферменту, коферменту або як допоміжний засіб при деяких захворюваннях. Засоби замісної терапії використовують досить давно. Передусім це ферменти шлункового соку (пепсин, абомін) та підшлункової залози (панкреатин), а також багатокомпонентні препарати, що містять у своєму складі ферменти, які чинять комплексний вплив на білки, жири, вуглеводи (фестал, панзинорм, дигестал, онотон, ктазим, комбіцин). їх застосовують для поліпшення функціонального стану травного каналу та нормалізації процесів травлення.
Цитохром С — фермент, що бере участь у процесах тканинного дихання. Ферум, який міститься в його простетичній групі, зворотно переходить із окисненої форми у відновлену, у зв’язку з чим препарат прискорює перебіг окисних процесів. Препарат застосовують для поліпшення тканинного дихання при асфіксії новонароджених, астматичних станах, хронічній пневмонії, серцевій недостатності, ішемічній хворобі серця, інфекційному гепатиті, старечій дегенерації сітківки тощо.
16. Принципи та методи виявлення ферментів у біооб’єктах. Одиниці виміру
активності та кількості ферментів.
Для характеристики швидкості біохімічної реакції, що каталізується певним ферментом, за умов сталості інших показників середовища (фізико-хімічних параметрів, концентрації активаторів та інгібіторів) користуються значеннями активності ферменту.
Активність ферменту - це умовна величина, що прямо пропорційна швидкості біохімічної реакції, яку каталізує певний фермент. У свою чергу, як легко зрозуміти, швидкість ферментативної реакції можна визначити або за кількістю субстрату (S), що перетворився за певний проміжок часу, або за кількістю накопиченого за цей час продукту реакції (Р). У біохімічній практиці для кількісної характеристики реакцій, що каталізуються ферментами, використовують умовні величини - одиниці ферменту.
1. За одиницю ферменту U (unit, англ.), що рекомендована Міжнародним біохімічним союзом (МБС), приймають таку його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину:
2. При використанні одиниць системи СІ (SI) активність ферменту виражають у каталах (кат). 1 Катал (кат) - така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1 с:
3. Розповсюдженою одиницею є питома активність ферменту, яка визначається кількістю одиниць ферментної активності, що припадають на 1 мг білка в біологічному об'єкті (U/мг білка). У медичній ензимології активність ферменту часто виражають в одиницях (U) на 1 л досліджуваної біологічної рідини - сироватки крові, слини, сечі тощо (U/л).