Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
ферменти файл Деміх.doc
Скачиваний:
4
Добавлен:
25.11.2019
Размер:
122.88 Кб
Скачать

Ферменти або ензими (від лат. fermentum , греч. ζύμη , ἔνζυμον - Закваска) - зазвичай білкові молекули або молекули РНК ( рібозіми) або їх комплекси, що прискорюють ( каталізують) хімічні реакції в живих системах. Реагенти в реакції, що каталізується ферментами, називаються субстратами, а отримувані речовини - продуктами. Ферменти специфічні до субстратів (АТФаза каталізує розщеплення тільки АТФ, а киназа фосфорілази фосфорилирует тільки фосфорилазу). Ферментативна активність може регулюватися активаторами і інгібіторами (активатори - підвищують, інгібітори - знижують). Білкові ферменти синтезуються на рибосомах, а РНК - в ядрі.

Терміни "фермент" і "ензим" давно використовують як синоніми (перший в основному в російській і німецькій науковій літературі, другий - в англо-і франкомовної).

Наука про ферменти називається ензимології, а не ферментологія (щоб не змішувати коріння слів латинської та грецької мов).

1. Історія вивчення

Термін фермент запропонований в XVII столітті хіміком ван Гельмонтом при обговоренні механізмів травлення.

В кін. ХVIII - поч. XIX ст. вже було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковим соком, а крохмаль перетворюється на цукор під дією слини. Однак механізм цих явищ був невідомий [1]

У XIX в. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів в етиловий спирт під дією дріжджів, дійшов висновку, що цей процес ( бродіння) каталізується якоюсь життєвою силою, що перебуває в дріжджових клітинах.

Більше ста років тому терміни фермент і ензим відображали різні точки зору в теоретичному спорі Л. Пастера з одного боку, і М. Бертло і Ю. Лібіха - з іншого, про природу спиртового бродіння. Власне ферментами (від лат. fermentum - Закваска) називали "організовані ферменти" (тобто самі живі мікроорганізми), а термін ензим (від греч. ἐν- - В-і ζύμη - дріжджі, закваска) запропонований в 1876 ​​В. Кюне для "неорганізованих ферментів", секретується клітинами, наприклад, в шлунок ( пепсин) або кишечник ( трипсин, амілаза). Через два роки після смерті Л. Пастера в 1897 Е. Бухнер опублікував роботу "Спиртове бродіння без дріжджових клітин", в якій експериментально показав, що безклітинний дріжджовий сік здійснює спиртове бродіння так само, як і незруйновані дріжджові клітини. В 1907 за цю роботу він був удостоєний Нобелівської премії. Вперше високоочищений кристалічний фермент (уреаза) був виділений в 1926 році Дж. Самнером. Протягом наступних 10 років було виділено ще кілька ферментів, і білкова природа ферментів була остаточно доведена. Каталітична активність РНК вперше була виявлена ​​в 1980-і роки у пре-рРНК Томасом Чеком, що вивчав сплайсинг РНК у інфузорії Tetrahymena thermophila. Рибозимів виявилася ділянка молекули пре-рРНК Tetrahymena, що кодується Інтрон позахромосомних гена РДНК; цю ділянку здійснював аутосплайсінг, тобто сам вирізав себе при дозріванні рРНК.

2. Функції ферментів

Ферменти присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин ( субстратів) в інші (продукти). Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що протікають в живих організмах - ними каталізується більше 4000 різних біохімічних реакцій [2]. Ферменти відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, направляючи й регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в пряму, ні у зворотний бік. Відмінною особливістю ферментів в порівнянні з небілкових каталізаторами є їх висока специфічність - константа зв'язування деяких субстратів з білком може досягати 10 -10 моль / л і менше. Кожна молекула ферменту здатна виконувати від декількох тисяч до декількох мільйонів "операцій" в секунду. Наприклад, одна молекула ферменту реніну, що міститься в слизовій оболонці шлунка теля, створаживается близько 10 6 молекул казеїноген молока за 10 хв при температурі 37 C. При цьому ефективність ферментів значно вище ефективності небілкових каталізаторів - ферменти прискорюють реакцію в мільйони і мільярди разів, небілкові каталізатори - в сотні і тисячі разів.