Глюкагон

1.Гликогенфосфорилазаныњ активтілігін жоѓарлатуды дамытады. Нєтижесінде гликогенніњ ыдырауы к‰шейеді.

2.Гликогенсинтазаныњ активтілігін тµмендетеді, гликоген синтезі баяулайды.

3.Май депосындаѓы липазалардыњ активтенуін дамытады.

Адреналин

Рецепторлары кµптеген ±лпалардыњ торшаларында болады. Оныњ єсері глюкагонѓа ±ќсас.

1.Гликогенніњ ыдырауын к‰шейтеді.

2.Гликогенніњ синтезін баяулатады.

3.Липолизді к‰шейтеді.

Глюкокортикостероидтар (ГКС)

1.Гексокиназаны ингибирлейді -сондыќтан глюкозаныњ ж±мсалуын тежейді. Нєтижесінде ќандаѓы глюкоза концентрациясы жоѓарлайды.

2.Б±л гормондар глюконеогенез процессін субстраттармен ќамтамассыз етеді.

3.Белоктар катаболизмініњ ферменттерініњ биосинтезін генетикалыќ дењгейде к‰шейтеді.

Жанама єсер ететін гормондар

Соматотроптыќ гормондар

1.Глюкагонныњ бµлінуін к‰шейтеді, сондыќтан гликогенніњ ыдырауыныњ к‰шеюі байќалады.

2.Липолиздіњ активтенуін дамытады, сондыќтан б±л майлардыњ энергия кµзі ретіндегі ж±мсалуы ќабілеттенеді.

Ќалќанша безініњ йодќ±рамды гормондары.

Б±л гормондардыњ рецепторлары ядрода орналасќан. Сондыќтан, олар белоктардыњ биосинтезін транскрипция дењгейінде к±шейтеді. Б±л белоктардыњ арасында єрт‰рлі дегидрогеназалыќ тотыќтырушы ферменттер де бар. М±нан басќа, олар АТФ-аза синтезін де стимулдейді. Б±л фермент, АТФ-ті ыдыратады. Сондыќтан, биототыѓу процессі ‰шін (АТФ синтезі ‰шін) кµмірсулар мен майлар тотыѓуыныњ µнімдері -субстраттар ќажет болады. Сондыќтан, б±л гормондардыњ µндірілуі жоѓарлаѓанда кµмірсулар мен майлардыњ ыдырауыныњ к‰шеюі байќалады.

Гликозаминогликандардың құрылымы мен биологиялық ролі.

Гликозаминогликандар (ГАГ) – гликозаминогликандар немесе протеогликандар тәрізді көмірсу құрамды биополимерлердің көмірсулық бөліктері болып табылады. Гликозаминопротеогликандардың бұрынғы атауы "мукополисахаридтер" қазіргі кезеңде химиялық атаудан алынып тасталған.

ГАГ молекулалары урон қышқылы (D-глюкурон немесе L-идурон қышқылы) мен сульфаттанған немесе ацетилденген аминоқанттар қалдықтарынан құралған қайталанатын звенолардан құрастырылған. Жоғарыда көрсетілген негізгі моносахаридтер компоненттерінен басқа, ГАГ құрамында минорлық қанттар деп аталатын L-фукоза, сиал қышқылдары, D-манноза және D-ксилозалар да кездеседі.

Протеогликандар құрамындағы гликозаминогликандар дәнекер ұлпасының жасушаралық заттардың құрамына кіреді, сонымен бірге сүйектерде, синовиалдық сұйықтарда, көздің шыны тәріздес дене және мүйізшесінде болады. ГАГ коллаген мен эластин талшықтарымен бірге протеогликандардың құрамында дәнекер ұлпалық матриксті (негізгі заттты) қалыптастырады.

ГАГ-тың бір өкілі – гепарин (ұюға қарсы активтілікке қабілетті зат) бауырдың, өкпенің, жүректің, артерия қабырғалары ұлпаларының жасушаралық затында болады. Гепаринплазманың кейбір компоненттеріне интенсивті түрде әсерлеседі. Ол қанның IX және XI ұю факторларын спецификалық түрде байланыстырады. Гепариннің антикоагулянттық активтілігі үшін бұл аса маңызды болып табылады және ол антитромбин ІІІ-пен әсерлесушілік қабілеті болып табылады.

Протеогликандар құрамында ГАГ жасушаның беткейлерін жабады, ион алмасуында, иммундық реакцияларда, ұлпа дифференцирленуінде маңызды роль атқарады. ГАГ-тың генетикалық бұзылулары тұқымқуалаушы аурулар - мукополисахаридозаларға әкеледі.

Практикада барлық ГАГ гликозаминопротеогликандар молекуласындағы белоктармен ковалентті байланысқан болады. ГАГ келесі жеті негізгі типтерге бөлінеді:

1. Гиалурон қышқылы

2. Хондроитин-4-сульфат

3. Хондроитин-6-сульфат

4. Дерматансульфат

5. Гепарансульфат

6. Гепарин

7.Кератансульфат

ГАГ биосинтезі және ыдырауы жоғары спецификалық ферменттер - гликозилтрансфераз және гликозидаз (сульфатаз) қатысуымен атқарылады. Эндоплазмалық ретикулумнің әртүрлі бөліктеріндегі және пластикалық комплекстегі (Гольджи комплексіндегі) бірінші типтегі ферменттер ГАГ-тың белгілі бір көмірсулық құрылымдары түзілетін реакцияларды катализдейді. Гликозидазалар лизосомаларда ГАГ-ты моносахаридтік фрагменттерге дейін ыдыратады.

ГАГ протеогликандар деп аталатын күрделі белоктардың құрамына кіреді. ГАГ протеогликандардың салмағының 95% бөлігін құрайды. Олардың қалған 5%-ы белок болып табылады. Протеогликандардағы белоктық және белок емес компоненттері ковалентті байланыстармен мықты байланысқан болады. Сур. 15-те протеогликандар молекулаларының құрылысы көрсетілген.

Рисунок 15.

Белоктық компоненті – бұл ерекше COR-белок. Оған трисахаридтер көмегімен ГАГ қосылады. COR-белоктың 1молекуласына 100 ГАГ-ке дейін қосылады.

Жасушаларда протеогликандар гиалурон қышқылымен байланысқан. Күрделі молекуладан жоғары комплекс түзіледі. Протеогликандар құрамында ГАГ-тардың серпімді тізбектері макромолекулалық торлы құрылымдарды түзеді. Мұндай химиялық құрылыс заттар мен метаболиттердің тасымалдануы кезінде белгілі бір өлшемдегі саңлауы бар молекулалық елеуіш қызметін атқарады. Саңлаулар өлшемдері қандай да бір ұлпада болатын белгілі бір ГАГ типтері бойынша айқындалады. Мысалы, бүйрек шумақтары дәнекер ұлпалық капсуласы ультрасүзгілеу процессінде затттардың селективті тасымалдануын қамтамассыз етеді. Торлы құрылымдардың көптеген сульфо- және карбоксилдік топтары полианиондар болып табылады. Олар суды және кейбір катиондарды (К⁺, Na⁺, Ca⁺², Mg⁺²) деполауға қабілетті.

Гликопротеидтердің құрамы мен қызметі. Гаптоглобиннің, трансферриннің, церулоплазминнің, фибриногеннің, -фетопротеиннің құрамы мен қызметі. Қызметтерінің жалпы сипаттамасы.

Көмірсу құрамды белоктар – гликопротеиндер – белоктар комплексінен, гексозадан және олардың туындыларынан тұрады. Олар бауыр жасушаларында катехоламндердің ықпалымен өндіріледі және секреттеледі.

Гликопротеиндердің біршама белгілі өкілдеріне әртүрлі ферменттер (мысалы, церулоплазмин), фибриноген, гаптоглобин, трансферрин, фибронектин, ламинин және т.б. жатқызылады. екі соңғы гликопротеиндер кейінірек қарастырылатын болады («Дәнекер ұлпасының биохимиясы» тарауында).

Гаптоглобин – бауырда синтезделетін белок. Оның ерекшелігіне гемоглобинмен байланысып бүйректік бөгеттен өтпейтін («гемоглобин–гаптоглобин») комплексін түзуге қабілеттілігі жатқызылады. Бұл арқылы ағза үшін өте бағалы элемент темір сақталынады, ал бүйректер гемосидероздың қалыптасуынан қорғалынады. Гаптоглобин басқа да процестер детоксикацияға, протеолизден қорғауға, B₁₂ витаминін тасымалдауға да қатысады. Гаптоглобинді анықтау кейбір патологиялық қалыптарды диагностикалауда маңызды болып табылады.

-фетопротеин (АФП): гликопротеин (молекулалық массасы 69 000 Да), өт қапшығында, бауырда, асқазан-ішек трактісінде өндіріледі. Альбуминге ұқсас және оның қызметін эмбрионалдық даму кезеңінде атқарады. Ұрықтың жатыр ішілік дамуы кезінде түзіліп, постнатальдық кезеңде анықталмайтын заттар онкофетальдық антигендер қатарына жатқызылады.

Гепатоцелюлярлық қатерлі ісікті диагностикалау үшін ұрықтың дамуындағы ақаудың маркері ретінде диагностикалық маңызы бар.

Церулоплазмин (ЦП) – мыс құрамды белок (молекулалық массасы 132 000 Да). бінеше генетикалық қалыптасқан формалары болады. Оның құрамына 80% белок, 16% көмірсу және 0,32% мыс (әрбір полипептидтік тізбекке 2 атомнан) кіреді.

Плазмалық ЦП синтезі бауыр жасушаларында басым түрде атқарылады, ал оның қандағы деңгейі біршама гормондар мен иммундық жүйенің медиаторларымен бақыланады.

ЦП қызметі әр алуан: ол темір алмасуы мен қан жасау жүйесіне қатысады, биогендік аминдер және басқа да субстраттарды ыдыратады, антиоксиданттық қорғаныстың ферменті болып табылады. Церулоплазминді анықтау диагностика үшін аса маңызды.

Фибриноген, Қан ұюының маңызды факторы (фактор1) болып табылады. Бауырдың паренхиматоздық жасушаларында өндіріліп қанға түсетін модификациясы фибриногеном А. деп аталады. Тромбин әсерінен фибриноген қанда ерімейтін, тромб (ұйыманың) негізі болатын фибрилалық белок – фибринге айналады. Фибриногенді анықтау диагностика үшін аса маңызды.

Трансферрин — тасымалдаушы белок, молекулалық. массасы 88 000 Да жуық. Трансферриннің синтезі негізінен бауырда және аз мөлшерде лимфалық ұлпаларда, сүт безінде, тестикуллалар мен жұмыртқаларда өтеді.

Трансферриннің ролі бұл темірді оның сіңірілу орнынан сүйек майына дейін жеткізу, сонымен бірге ретикулоэндотелиалдық жүйе жасушасынан (онда гемоглобиннің ыдырауы өтеді) сүйек майы мен бауырға тасымалдау. Трансферриннің әрбір молекуласы үш валентті темірдің 2 атомын байланыстырады. Молекуланың металл байланыстырушы орталығы темір атомы спецификалық емес.

Трансфер­рин хромды, мысты, маг­нийді, мырышты, кобальтті де байланыстырады, бірақ оның бұл металлдарға байланыстырушылығы темірмен салыстырғанда төмен. Ағзаның көптеген жасушалары өсу үшін трансферринді қажет етеді. Иммундық жүйеде трансферриннің болуы — Т-лимфоциттердің пролиферациясы үшін міндетті түрде керекті жағдай. Трансферрин жедел фаза белоктарына жатқызылады. Бұл белоктар ағзаның иммунологиялық реактивтілігін айқындайды.