Свойства аминокислот Кислотно-основные свойства

1. Амфотерность

АК имеют 2 функциональные группы с противоположными свойствами: кислую карбоксильную и основную аминогруппу. Поэтому в водном растворе АК существуют в виде биполярного иона.

При добавлении в раствор АК дополнительного количества протонов (кислоты) подавляется диссоциация карбоксильных групп и увеличивается количество NH₃⁺-групп. АК при этом переходят в катионную форму (приобретают положительный заряд). При добавлении щелочи, наоборот, увеличивается диссоциация карбоксильных групп. АК переходят в анионную форму (приобретают отрицательный заряд). Таким образом, изменяя pH раствора, можно изменять заряд молекул АК.

Нейтральные АК в воде не имеют заряда. Дикарбоновые АК имеют две карбоксильные группы, которые диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие АК ведут себя как кислоты и раствор их имеет кислую реакцию. Сам ион АК заряжается отрицательно.

Диаминомонокарбоновые АК реагируют в водном растворе как слабые основания, так как один протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких АК, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, в результате увеличивается количество OH^– групп и повышается pH. Заряд иона таких АК будет положительным.

Добавляя к раствору АК определенное количество кислоты или щелочи, можно изменить их заряд. При определенном значении pH наступает такое состояние, при котором заряд АК становится нейтральным. Такое значение pH получило название изоэлектрической точки (ИЭТ). При значении pH, равном ИЭТ, АК не перемещаются в электрическом поле. Если pH ниже ИЭТ, катион АК движется к катоду, а при pH выше ИЭТ анион АК — к аноду. На этих свойствах АК основана возможность разделения их в электрическом поле (электрофорез). Кислые АК ИЭТ в слабокислой среде, основные — в слабоосновной, а нейтральные — в нейтральной.

2. Стереоизомерия

Обусловлена наличием у аминокислоты асимметричного атома углерода (называется хиральный центр).

По абсолютной конфигурации (эталон — глицериновый альдегид) АК могут быть L- или D-стереоизомерами. В состав белков организма входят L-стереоизомеры аминокислот.

3. Спектральные свойства

Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклических аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при 280 нм.

Уровни структурной организации белковых молекул

Первичная структура — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в результате образования пептидной связи между остатками АК (рис. 1.1).

Рис. 1.1. Образование пептидной связи

Постулаты (принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Поллингом и Р. Кори:

1) атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоскости); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно;

2) принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи и, тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин);

3) принцип максимума водородных связей.

Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают):

• пептидные связи (между АК-остатками);

• дисульфидные связи (между свободными –SH-группами цистеина).

Первичная структура белка генетически детерминирована и несет информацию о его пространственной структуре.

Вторичная структура белка — локальная конформация, обусловленная вращением отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей.

Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные.

Виды вторичной структуры (рис. 1.2):

– α-спираль (правозакрученная)

Рис. 1.2. Виды вторичной структуры белка (начало, окончание см. на с. 9)

– β-структура – β-слой

– β-поворот

• 

Рис. 1.2. Виды вторичной структуры белка (окончание, начало см. на с. 8)

Несколько участков полипептидной цепи, организованных в пространстве в форме -спирали или -структуры, могут объединяться, формируя надвторичную структуру. В результате в молекуле белка образуются домены (функциональные или структурные) (рис. 1.3).

Третичная структура белка — это расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют собственную локальную конформацию. Этапы формирования третичной структуры белка представлены на рисунке 1.4.

Поддержанию третичной структуры белка способствуют гидрофобные связи, которые образуются внутри молекулы. В образовании этих связей принимают участие неполярные радикалы аминокислот. Могут также образовываться другие нековалентные связи.

У белка, имеющего третичную структуру, на поверхности молекулы формируется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Этот участок называется активный центр и формируется из радикалов аминокислот, которые сближаются друг с другом при формировании третичной структуры. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.

Четвертичная структура формируется при объединении нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру (рис. 1.5). Образованный таким образом белок обладает новой функцией.

Рис. 1.5. Формирование четвертичной структуры белка

Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами или мономерами. Такие соединения стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между АК-остатками, расположенными на поверхности протомеров.

Преимущества белков с четвертичной структурой:

1) экономия генетического материала;

2) качественное разнообразие белков;

3) уменьшение последствий ошибок при синтезе белка;

4) появление у белков новых функций.