Тема 30. Биохимия мышечной ткани

Мышцы составляют у взрослого человека 40 % от массы тела.

Функция мышц — напряжение и укорочение с последующим расслаблением.

Значение мышц — обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в том числе и статические нагрузки.

Механизм работы мышц — превращение химической энергии в механическую.

К мышечной ткани относятся:

• скелетная мускулатура;

• сердечная мышца;

• гладкая мускулатура.

Скелетная и сердечная мышцы под микроскопом имеют поперечно-полосатое строение, а гладкая — нет. Мышечные клетки состоят из миофибрилл, а функциональной единицей миофибрилл является саркомер (рис. 30.1).

Рис. 30.1. Структура саркомера

При рассмотрении миофибриллы под электронным микроскопом видны темные и светлые полосы или диски (А и I диски). Центральная зона А диска (H зона) при этом кажется менее оптически плотной, чем остальная его часть. I участок (или I диск) как бы делится на две части очень плотной и узкой Z-линией. Также видны два типа вытянутых нитей. Один тип — это толстая нить, соответствующая А диску. Второй тип — тонкая нить, расположена в I диске и проходит в А диск, не достигая Н зоны.

Около 25 % массы мышц составляют белки. Белки мышц делят на 3 группы:

• миофибриллярные (сократительные) белки;

• белки саркоплазмы;

• белки стромы.

Миофибриллярные (сократительные) белки

1. Миозин — основа толстых нитей. Молекулярная масса ≈ 500 000 Да. Молекула миозина имеет вытянутую часть, состоящую из двух спиралей, накрученных одна на другую. Каждая спираль имеет на одном конце глобулярную головку и называется тяжёлой цепью. Возле головок спиралей располагается по 2 лёгких цепи (рис. 30.2).

Рис. 30.2. Схематическое строение толстых нитей и молекулы миозина

При обработке ферментами молекула миозина распадается на 2 больших фрагмента: тяжёлый меромиозин (обе головки и часть двойной спирали) и лёгкий меромиозин (остальная часть двойной спирали).

Функции миозина:

• структурная — около 400 молекул миозина соединяются между собой «хвост» в «хвост» и образуют толстую нить;

• каталитическая — головка миозина способна расщеплять АТФ;

• контактная — соединяется с актином своими головками, которые в таком случае называются «поперечные мостики».

2. Актин — белок тонких нитей. Молекулярная масса — 42 000 Да. Форма молекул — шаровидная, поэтому он и называется G-актин (от англ. globular). Молекулы G-актина соединяются между собой и образуют F-актин (фибриллярный) в виде двойной спирали (рис. 30.3).

3. Тропомиозин — также белок тонких нитей. Молекулярная масса — 65 000 Да. Состоит из двух α-спиралей в форме палочки. Располагается в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина. Каждая его молекула лежит на 7 молекулах актина.

4. Тропонин — ещё один белок тонких нитей. Молекулярная масса — 80 000 Да. Состоит из 3 субъединиц: С — для связывания с ионами кальция; I — ингибиторная, которая блокирует преждевременное соединение головок миозина с актином; Т — для связывания с тропомиозином (рис. 30.4).

Рис. 30.4. Схематическое изображение расположения белков в тонких нитях саркомера

5. α-актинин. Входит в Z-линию и фиксирует там тонкие нити.

6. β-актинин. Регулирует длину тонких нитей.

7. М-белок. Входит в М-линию и фиксирует там толстые нити.

8. С-белок. Регулирует длину толстых нитей.

9. Десмин. Содержится между Z-линиями соседних миофибрилл, обеспечивая совпадение границ всех их саркомеров.

Белки саркоплазмы. К ним относятся миоглобин, ферменты гликолиза, тканевого дыхания, кальмодулин и кальсеквестрин, способные обратимо связываться с ионами кальция.

Белки стромы. Это коллаген и эластин.

Мышцы, помимо белков, содержат небелковые азотистые соединения — АТФ, КФ (креатинфосфат), фосфолипиды, глутамат, глутамин, карнозин и анзерин (два последних способны увеличивать амплитуду мышечного сокращения); безазотистые соединения — гликоген, лактат, пируват, нейтральные жиры, холестерол. Остальная масса — Н₂О.