2.3. Коферменты
КОФЕРМЕНТЫ
Коферменты – небелковая часть сложных ферментов. Их делят на две группы:
1.Витаминные.
2.Невитаминные.
Витаминные коферменты:
1.Тиаминовые коферменты содержат в своём составе витамин В1 (тиамин).
– ТДФ – тиаминдифосфат;
ТДФ связан с ферментами - декарбоксилазами альфа – кетокислот (входит в состав пируватдегидрогеназного и альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплексов);
Является коферментом трансктолаз.
2.Флавиновые коферменты содержат в своём составе витамин В 2.
– ФМН – флавинмононуклеотид;
– ФАД - флавинадениндинуклеотид.
ФМН и ФАД связаны с ферментами дегидрогеназами. Участвуют в реакциях дегидрирования.
3. Пантотеновые коферменты содержат в своём составе витамин ВЗ (пантотеновая кислота).
Представитель – кофермент А.
Участвует в :
Переносе ацильных радикалов;
Активации жирных кислот;
Синтезе холестерола и кетоновых тел;
Обезвреживании ксенобиотиков.
4. Никотинамидные коферменты содержат в своём составе витамин РР (никотинамид).
– НАД (никотинамидадениндинуклеотид);
– НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат).
Кофермент могут быть в окисленной и восстановленной форме.
НАД и НАДФ связаны с ферментами дегидрогеназами, которые ускоряют окислительно-восстановительные реакции.
5. Пиридоксиновые коферменты содержат в своём составе витамин В6.
Кофермент – пиридоксальфосфат (ПФ).
Участвует в реакциях превращения АК:
1.Реакции переаминирования (трансаминирование). Связан с ферментами аминотрансферазами.
2.Реакции декарбоксилирования аминокислот.
НЕВИТАМИНЫЕ КОФЕРМЕНТЫ
Не содержат в своём составе витаминов, но участвуют в каталитических превращениях.
1. Нуклеотиды: АТФ, ЦТФ (участвуют в синтезе фосфолипидов); УДФ, УТФ, ГТФ (участвуют в синтезе гликогена).
2. Производные порфирина: гем, цитохромы, каталаза.
3. Пептиды:
Глутатион - трипептид, содержащий ГЛУ-ЦИС-ГЛИ. Он связан с ферментами оксидоредуктазами. Участвует в окислительно-восстановительных реакциях.
|
Предыдущий раздел |
Раздел верхнего уровня |
Следующий раздел |
2.4. Свойства ферментов
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
1 .Высокая каталитическая активность.
2.Ферменты, являясь белками, проявляют термолабильные свойства - чувствительность к изменению температуры.
При повышении температуры на каждые 10 градусов Цельсия, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5 - 2 раза (правило Вант - Гоффа). Это правило применимо для ферментов в очень узком интервале температуры, т.к. уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 градусов Цельсия - полная денатурация с потерей активности. При 1-3 градусов Цельсия Активность фермента также понижается, но при понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении температуры активность восстанавливается. Это свойство используется в клинической практике при проведении оперативных вмешательств. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется оптимальной.
3.Ферменты чувствительны к изменениям рН среды. Для большинства ферментов оптимальные значения РН лежат в нейтральной среде (для каталазы рН = 7).
Есть ферменты, для которых оптимальные значения рН лежат в кислой среде (пепсин рН = 1 ,5-2,5). Некоторые ферменты проявляют активность в щелочной среде (аргиназа рН = 10 - 11). Изменения рН приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп в активном центре фермента, т.к. эти группы участвуют в связывании субстрата и его превращении. Изменение рН приводит к конформационной перестройке не только активного центра фермента, но и всей молекулы фермента. Это может сопровождаться нарушением третичной структуры фермента. При оптимальном значении рН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии, и это обеспечивает образование фермент-субстратного комплекса.
Специфичность действия ферментов.
Субстратная специфичность
1. Абсолютная специфичность. Ей обладают ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты.
Уреаза катализирует гидролиз мочевины.
Аргиназа расщепляет аргинин.
Фумараза ускоряет гидратацию фумаровой кислоты.
2. Стереоспецифичность. Ей обладают ферменты, действующие на пространственные или стереоизомеры. Цис- и транс- изомеры; оптические изомеры.
3. Групповая специфичность. Ей обладают ферменты, которые катализируют однотипные реакции сходных по строению субстратов, т.е. эти субстраты могут содержать в своём составе одинаковые группы атомов.
|
Предыдущий раздел |
Раздел верхнего уровня |
Следующий раздел |
