Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия

ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ

1. Что происходит с ферментом в ходе реакции:

1)гидролизуется;

2)дегидратируется;

3)тратиться в ходе реакции;

4)действует в качестве катализатора;

5)подвергается денатурации?

2. Выберите общее свойство ферментов и неорганических катализаторов:

1)белковая природа;

2)оптимум рН реакционной среды, составляющий 6,0-7,4;

3)амфотерность;

4)термолабильность;

5)способность ускорять лишь термодинамически возможные реакции.

3. Простые ферменты представляют собой:

1)белки;

2)олигопептиды;

3)липиды;

4)углеводы;

5)аминокислоты;

4. Сложные ферменты состоят из:

1)аминокислот и липидов;

2)аминокислот и углеводов;

3)фосфолипидов;

4)полисахаридов;

5)белков и небелковых компонентов.

5. Активный центр – это:

1)уникальная последовательность аминокислотных остатков;

2)кофермент;

3)уникальная комбинация аминокислотных остатков;

4)молекулярный центр;

5)аллостерический центр.

6. Активный центр сложного фермента состоит из:

1)аминокислотных остатков;

2)аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами;

3)небелковых органических веществ;

4)ионов металлов;

5)углеводов.

7.Как называют уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую комплементарное взаимодействие с субстратом и прямое участие в акте катализа:

1)активный центр;

2)аллостерический центр;

3)молекулярный центр;

4)кофактор;

31

5) кофермент?

8. Аллостерический центр – это:

1)уникальная последовательность аминокислотных остатков;

2)регуляторный центр, удаленный от активного центра;

3)кофактор;

4)молекулярный центр;

5)кофермент.

9. Как называют полипептидную часть фермента:

1)апофермент;

2)изофермент;

3)кофермент;

4)холофермент;

5)простетическая группа?

10. Как называют небелковую часть фермента:

1)апофермент;

2)изофермент;

3)кофермент;

4)холофермент;

5)мультифермент?

11. Проферментами являются:

1)активные ферменты;

2)предшественники ферментов;

3)неорганические катализаторы;

4)совокупность аминокислот;

5)органические вещества небелковой природы.

12.Изоферменты представляют собой:

1)неактивные формы ферментов;

2)совокупность ферментов одного класса;

3)множественные формы фермента;

4)полиферментные системы;

5)предшественники ферментов.

13.Мультиферментные комплексы представляют собой:

1)неактивные формы ферментов;

2)совокупность ферментов одного класса;

3)множественные формы фермента;

4)полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;

5)предшественники ферментов.

14.Фермент, катализирующий реакцию глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ, называется:

1)глюкозо-6-фосфатаза;

2)гексокиназа;

3)аденозинтрифосфатаза;

4)фосфоглюкоизомераза.

32

15.Чем определяется субстратная специфичность действия холофермента:

1)химической природой кофермента;

2)молекулами углеводов, присоединенными к белку;

3)апоферментом;

4)кофактором;

5)всеми перечисленными факторами?

16. Как называется сложный фермент:

1)апофермент;

2)изофермент;

3)кофермент;

4)простетическая группа;

5)холофермент?

17.Как называют участок молекулы фермента, с которым связываются эффекторы, вызывая снижение или повышение энзиматической активности:

1)активный центр;

2)аллостерический центр;

3)каталитический центр;

4)кофактор;

5)якорная площадка?

18.Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:

1)конкурированием с субстратом за каталитический участок;

2)связыванием с участком молекулы фермента, отличным от активного центра, изменением конформации фермента и активного центра;

3)изменением природы образующегося продукта;

4)ковалентной модификацией активного центра.

19. Как называют количество энергии, необходимое при данной температуре для перевода всех молекул одного моля вещества в активированное состояние:

1)свободная энергия;

2)энтальпия;

3)энтропия;

4)энергия активации;

5)килоджоуль?

20.Ферменты осуществляют каталитическое действие, потому что:

1)снижают энергию активации;

2)повышают энергию активации;

3)устраняют действие ингибиторов на субстрат;

3)увеличивают константу Михаэлиса;

4)изменяют порядок реакции.

21.Для фермента, катализирующего превращение одного субстрата, характерна следующая специфичность:

1)абсолютная;

2)относительная;

3)стереоспецифичность;

33

4)аллостерическая;

5)групповая.

22.Для фермента, катализирующего расщепление одних и тех же связей в различных молекулах, характерна следующая специфичность:

1)абсолютная;

2)относительная;

3)стереоспецифичность;

4)аллостерическая;

5)специфичность пути превращения.

23.Для фермента, катализирующего превращение только одного из оптических изомеров, характерна следующая специфичность:

1)абсолютная;

2)относительная;

3)стереоспецифичность;

4)групповая;

5)специфичность пути превращения.

24. Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер:

1)«руки и перчатки»

2)«ключа и замка»

3)«сапога и ноги»

4)«дыбы»

5)«индуцированного соответствия»?

25. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном катализе является:

1)Л. Михаэлис;

2)Д. Кошланд;

3)Дж. Бриггс;

4)Дж. Холдейн – Э. Фишер;

5)Эйлер.

26. Скорость ферментативной реакции зависит от:

1)концентрации фермента;

2)молекулярной массы фермента;

3)молекулярной гетерогенности фермента;

4)молекулярной массы субстрата.

27. Класс фермента указывает на:

1)конформацию фермента;

2)тип кофермента;

3)тип химической реакции, катализируемой данным ферментом;

4)строение активного центра фермента.

28. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:

1)максимальной;

2)1/2 максимальной;

3)1/5 максимальной;

34

4) 1/10 максимальной.

29. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

1)металлы;

2)аминокислоты;

3)вещества, по структуре подобные субстрату;

4)вещества, по структуре подобные активному центру фермента;

5)вещества, присоединяющиеся в аллостерическом центре.

30. Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора:

1)к субстрату;

2)к фермент-субстратному комплексу;

3)к ферменту;

4)к коферменту.

31. Мультиферментные комплексы представляют собой:

1)совокупность ферментов одного класса;

2)ферменты, катализирующие сходные реакции;

3)полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;

4)ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной.

32. Роль изоферментов в клетках и тканях связана:

1)с возможностью замены одной изоформы другой в зависимости от их локализации;

2)с образованием мультиферментов;

3)с каскадным увеличением скорости ферментативных реакций.

33. Ферменты – это:

1)катализаторы неорганической природы;

2)биокатализаторы белковой природы;

3)неорганические кислоты и щелочи;

4)биокатализаторы небелковой природы.

34. Скорость ферментативной реакции не зависит от:

1)концентрации фермента;

2)концентрации субстрата;

3)рН среды;

4)выхода продукта реакции.

35. Уравнение Михаэлиса-Ментен выражает:

1)зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента;

2)зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата;

3)зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды;

4)Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.

36. Из ниже следующих выражений выберите верное:

1)ферменты влияют на величину константы равновесия реакции;

2)ферменты расходуются в процессе реакции;

3)ферменты осуществляют катализ термодинамически возможных реакций;

4)температура не влияет на скорость ферментативных реакций.

35

37. Ферменты оказывают на скорость биохимических реакций следующее влияние:

1)увеличивают константу Михаэлиса;

2)изменяют порядок реакции;

3)устраняют действие ингибиторов на субстрат;

4)снижают энергию активации реакции.

38. Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:

1)образования фермент-субстратного комплекса;

2)образования субстрат-субстратного комплекса;

3)распада фермент-ферментного комплекса;

4)распада субстрат-продуктного комплекса.

39.К аллостерическому ингибированию относится:

1)обратимое конкурентное;

2)необратимое специфическое;

3)субстратное;

4)неконкурентное.

40.Необратимое специфическое ингибирование ферментов могут вызывать все, кроме:

1)диизопропилфторфосфата (ДФФ);

2)иодацетата (тиоловый яд);

3)парахлормеркурибензоата;

4)малоновой кислоты (малоната).

41. Обратимое конкурентное ингибирование может вызывать:

1)диизопропилфторфосфат (ДФФ);

2)прозерин;

3)парахлормеркурибензоат;

4)ацетат свинца.

42. Регуляция активности фермента не может осуществляться путем:

1)ковалентной химической модификации;

2)образования субстрат-субстратного комплекса;

3)аллостерической регуляции;

4)частичного протеолиза.

43. Конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы является:

1)малонат;

2)прозерин;

3)хлорацетат;

4)диизопропилфторфосфат (ДФФ).

44. В основе лечебного бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов лежит:

1)необратимое ингибирование;

2)конкурентное ингибирование;

3)аллостерическое ингибирование;

4)субстратное ингибирование.

36

45. Бактериостатическое действие противотуберкулезного препарата изониазида основано на:

1)необратимом ингибировании;

2)субстратном ингибировании;

3)аллостерическом ингибировании;

4)конкурентном ингибировании.

46. Противотуберкулезный препарат изониазид является структурным аналогом (антивитамином):

1)никотинамида;

2)тиамина;

3)фолиевой кислоты;

4)пантотеновой кислоты.

47. Прозерин и калимин являются конкурентными ингибиторами:

1)сукцинатдегидрогеназы;

2)лактатдегидрогеназы;

3)ацетилхолинэстеразы;

4)α-амилазы.

48. Диизопропилфторфосфат (ДФФ) вызывает необратимое ингибирование ферментов, содержащих в активном центре:

1)триптофан;

2)цистеин;

3)серин;

4)глутамат.

49. Большинство ферментов имеет оптимум рН:

1)близкий к нейтральному;

2)в пределах 1,2 – 2;

3)в пределах 8 – 9,9;

4)в пределах 4,8 – 5.

50.Выберите утверждение, которое не является характеристикой аллостерических ферментов:

1)это олигомерные белки;

2)имеют аллостерический центр;

3)обладают свойством кооперативности;

4)имеют небелковую природу.

51. Ферментам свойственны следующие физико-химические свойства, кроме:

1)амфотерности;

2)электрофоретической подвижности;

3)способности к денатурации;

4)способности проходить через полупроницаемую мембрану.

52. Холофермент отличается от фермента-протеина:

1)наличием аллостерического центра;

2)наличием кофактора;

3)амфотерностью;

37

4) способностью к диализу.

53. Субстратом α-амилазы является:

1)сахароза;

2)крахмал;

3)лактоза;

4)целлюлоза.

54. Гиперамилаземия наблюдается при:

1)остром панкреатите;

2)гепатитах;

3)сахарном диабете;

4)циррозе.

55. При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение

вкрови активности фермента:

1)альдолазы;

2)лактатдегидрогеназы;

3)каталазы;

4)α-амилазы.

56. При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение

вкрови и моче активности фермента:

1)креатинфосфокиназы;

2)лактатдегидрогеназы;

3)α-амилазы;

4)пероксидазы.

57. Липаза, α-амилаза и трипсин относятся к классу:

1)оксидоредуктаз;

2)трансфераз;

3)лиаз;

4)гидролаз.

58. Оксидоредуктазы, катализирующие реакцию включения одного атома кислорода в молекулу субстрата, относятся к подклассу:

1)оксидаз;

2)гидропероксидаз;

3)аэробных дегидрогеназ;

4)оксигеназ;

5)анаэробных дегидрогеназ.

59. Фермент, катализирующий реакцию декарбоксилирования гистидина

собразованием гистамина, относится к классу:

1)трансфераз;

2)лигаз;

3)лиаз;

4)гидролаз;

5)изомераз.

38

60. Определите подкласс фермента, катализирующего реакцию: Аскорбат + Н2О2 = Дегидроаскорбат + Н2О

1)оксидаза;

2)оксигеназа;

3)гидропероксидаза;

4)аэробная дегидрогеназа;

5)анаэробная дегидрогеназа.

61. Фермент, катализирующий перенос ацильных групп, относится к классу:

1)трансфераз;

2)лигаз;

3)изомераз;

4)гидролаз;

5)лиаз.

62. Ферменты киназы переносят:

1)формильную группу;

2)аминогруппу;

3)остаток фосфорной кислоты от АТФ на субстрат;

4)ацильный остаток;

5)метильную группу.

63. Ферменты эстеразы, катализирующие разрыв сложноэфирных связей, относятся к классу:

1)трансфераз;

2)оксидоредуктаз;

3)изомераз;

4)гидролаз;

5)лигаз.

64. Ферменты ЖКТ пепсин, химотрипсин, трипсин относятся к :

1)классу трансфераз, подклассу киназ;

2)классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;

3)классу гидролаз, подклассу пептидаз;

4)классу изомераз, подклассу мутаз;

5)классу лиаз, подклассу гидролиаз.

65. Ферменты пероксидазы ингибируются нижеперечисленными соединениями, кроме:

1)сероводорода;

2)цианида;

3)гидроксиламина;

4)воды.

66. Ферменты, катализирующие негидролитическое расщепление связей, относятся к классу:

1)мутаз;

2)лиаз;

3)изомераз;

4)гидролаз;

39

5) оксидоредуктаз.

67. Ферменты, катализирующие синтез веществ с использованием энергии АТФ, относятся к классу:

1)лигаз;

2)лиаз;

3)оксидоредуктаз;

4)гидролаз;

5)трансфераз.

68. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу:

1)лиаз;

2)лигаз;

3)оксидоредуктаз;

4)гидролаз;

5)трансфераз.

69.Ферменты, катализирующие реакции превращения эпимеров, относятся к классу:

1)лиаз;

2)изомераз;

3)оксидоредуктаз;

4)трансфераз;

5)гидролаз.

70. Оксидоредуктазы, имеющие в качестве кофермента НАД+, относятся к подклассу:

1)анаэробные дегидрогеназы;

2)оксигеназы;

3)гидропероксидазы;

4)аэробные дегидрогеназы;

5)оксидазы.

71. К классу оксидоредуктаз относится:

1)пепсин;

2)лактаза;

3)фумараза;

4)ацетилхолинэстераза;

5)алкогольдегидрогеназа.

72. Ферменты, катализирующие реакции переноса протонов и электронов на кислород и имеющие в качестве кофактора ионы меди, относятся к:

1)классу трансфераз, подклассу аминотрансфераз;

2)классу изомераз, подклассу мутаз;

3)классу гидролаз, подклассу эстераз;

4)классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;

5)классу оксидоредуктаз, подклассу аэробных дегидрогеназ.

73.Ферменты дыхательной цепи − цитохромы − относятся к:

1)классу оксидоредуктаз, подклассу гидропероксидаз;

40