Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия
.pdf3)рентгеноструктурный анализ;
4)гидролиз;
5)хроматография.
52.Замена глутаминовой кислоты на валин в 6-положении β-цепи гемоглобина служит причиной наследственного заболевания:
1)фенилкетонурии;
2)талассемии;
3)серповидно-клеточной анемии;
4)порфирии;
5)альбинизма.
53. Понятие «шаперон» означает:
1)участок полипептидной цепи;
2)белок теплового шока;
3)фрагмент РНК;
4)денатурирующий агент;
5)фрагмент ДНК.
54. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:
1)денатурации белков;
2)сворачиванию белков – ренативации;
3)агрегации белковых молекул;
4)распаду белков;
5)тепловой инактивации белков.
55. Метод Сэнгера используется для:
1)определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2)определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3)определения аминокислотной последовательности (с N-конца);
4)определения аминокислотной последовательности (с C-конца);
5)очистки белков от низкомолекулярных примесей.
56. Определение первичной структуры белка проводят с помощью:
1)ионообменной хроматографии;
2)метода Эдмана;
3)гель-фильтрации;
4)ультрацентрифугирования;
1)электрофореза.
57. Метод Акабори используется для:
1)определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2)определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3)определения аминокислоты с N-конца;
4)определения аминокислоты с C-конца;
5)очистки белков от низкомолекулярных примесей.
58. В чем суть действия карбоксипептидазы:
1)удлиняет пептид на одну аминокислоту;
2)отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи;
3)отщепляет N-концевую аминокислоту;
11
4)формирует β-структуру;
5)вызывает ренативацию белка?
59.Выберите определение первичной структуры белка:
1)аминокислотный состав полипептидной цепи;
2)пространственная конфигурация полипептидной цепи;
3)последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
4)полипептидная цепь, закрученная в спираль.
60. Какая структура белка является определяющей в формировании пространственной конформации белка?
1)первичная;
2)вторичная;
3)третичная;
4)четвертичная;
5)надмолекулярная.
61.Выберите определение вторичной структуры белка:
1)способ укладки протомеров в олигомерном белке;
2)последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
3)полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;
4)конформация с водородными связями между пептидными группами;
5)объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:
1)α-спираль;
2)γ-спираль;
3)β-структура;
4)коллагеновая спираль.
63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:
1)ионные;
2)гидрофобные;
3)электростатические;
4)пептидные;
5)водородные?
64. Препятствуют формированию α-спирали:
1)валин и аланин;
2)пролин и гидроксипролин;
3)глицин и валин;
4)глицин и аланин;
5)аланин и серин.
65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α-спирали, так как пролин:
1)способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;
2)имеет положительный заряд;
3)имеет большой размер радикала;
4)имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.
66. β-Структура представляет собой:
12
1)тугозакрученную спираль;
2)структуру «складчатого листа»;
3)кольцевую структуру;
4)β-спираль.
67. Выберите определение третичной структуры белка:
1)структура с водородными связями между атомами пептидного остова;
2)конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;
3)порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
4)способ укладки протомеров в олигомерном белке.
68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечисленные связи, кроме:
1)водородной;
2)дисульфидной;
3)пептидной;
4)гидрофобного взаимодействия;
5)ионной.
69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:
1)способ укладки полипептидной цепи в пространстве;
2)расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;
3)количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;
4)порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;
5)способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей, β-структур.
70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные связи, кроме:
1)пептидной;
2)ионной;
3)водородной;
4)гидрофобного взаимодействия.
71.Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:
1)аспартат и глицин;
2)гидроксипролин и гидроксилизин;
3)аспартат и пролин;
4)аргинин и лизин;
5)валин и лейцин.
72.В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:
1)глицин;
2)гистидин;
3)глутамат;
4)глутамин;
5)гомоцистеин.
73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:
1)аргинин;
2)аспартат;
13
3)тирозин;
4)гидроксипролин;
5)глицин?
74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании:
1)треонина;
2)серина;
3)глутамата;
4)лизина;
5)лейцина.
75.Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:
1)инсулин;
2)коллаген;
3)миоглобин;
4)гемоглобин;
5)эластин.
76.Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных тремя дисульфидными связями:
1)альбумин;
2)инсулин;
3)гемоглобин;
4)миоглобин;
5)коллаген.
77.Понятие «домены» означает:
1)методы исследования белков;
2)белки теплового шока;
3)автономные области единой полипептидной цепи;
4)денатурирующие агенты;
5)стереоизомеры аминокислот.
78. Белки выполняют различные функции, кроме:
1)структурной;
2)каталитической;
3)регуляторной;
4)хранения и передачи наследственной информации;
5)рецепторной.
79. Какой белок выполняет сократительную функцию?
1)актин;
2)гемоглобин;
3)миоглобин;
4)альбумин;
5)трансферрин.
80. У детей заболевание квашиоркор, характеризующееся задержкой роста, отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, возникает при недостаточном поступлении в организм ребенка:
14
1)липидов;
2)незаменимых аминокислот;
3)углеводов;
4)витаминов;
5)минеральных веществ.
81.Укажите незаменимую аминокислоту:
1)цистеин;
2)аланин;
3)валин;
4)серин;
5)пролин.
82.Укажите незаменимую аминокислоту:
1)серин;
2)лизин;
3)глутаминовая;
4)глутамин;
5)аспарагин.
83.Укажите незаменимую аминокислоту:
1)цистеин;
2)глицин;
3)глутамин;
4)треонин;
5)аспарагиновая.
84. Найдите среди перечисленных соединений простой белок:
1)сывороточный альбумин;
2)гемоглобин;
3)миоглобин;
4)иммуноглобулин;
5)хроматин.
85.Обнаруженный в мышцах пептид, который содержит остатки β-ала- нина и гистидина, называется:
1)карнозин;
2)окситоцин;
3)глутатион;
4)тиролиберин;
5)вазопрессин.
86. В плазме крови человека в норме преобладает фракция:
1)α-глобулинов;
2)β-глобулинов;
3)γ-глобулинов;
4)альбуминов;
5)глобулинов.
87.Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G:
1)α1-глобулины;
15
2)β-глобулины;
3)γ-глобулины;
4)альбумины;
5)α2-глобулины?
88. Содержание общего белка в сыворотке крови в норме:
1)30–50 г/л;
2)60–70 г/л;
3)65–85 мг/л;
4)60–75 мг/л;
5)65–85 г/л.
89. При концентрации белка в крови 97 г/л у пациента наблюдается:
1)диспротеинемия;
2)гиперпротеинемия;
3)гипопротеинемия;
4)гиперлипопротеинемия
5)гипергликемия.
90.В сыворотке крови содержатся все перечисленные белки, кроме:
1)альбуминов;
2)α1-глобулинов;
3)β-глобулинов;
4)γ-глобулинов;
5)фибриногена;
6)α2-глобулинов.
91. Все перечисленные факторы вызывают возникновения гипопротеинемии, кроме:
1)воспаления желудочно-кишечного тракта и голодания;
2)заболевания почек;
3)цирроза печени или гепатита;
4)гипертермии и усиленного потоотделения;
5)гемофилии.
92. Понижение содержания альбуминов и повышение содержания суммы α1- и α2-глобулинов происходит при:
1)хроническом воспалительном процессе;
2)гепатите;
3)остром воспалительном процессе;
4)циррозе;
5)нефрозе.
93. При злокачественных новообразованиях наблюдается:
1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;
4)увеличение альбуминов и глобулинов.
94. Укорочение (сдвиг влево) ленты Вельтмана наблюдается при всех указанных патологиях, кроме:
16
1)нефроза;
2)макроглобулинемии Вальденштрема;
3)острой пневмонии;
4)острого ревматизма;
5)болезни Боткина.
95. Причинами гипопротеинемии служат все указанные факторы, кроме:
1)нарушения синтетической функции печени;
2)хронических заболеваний почек;
3)голодания;
4)потери крови;
5)несахарного диабета.
96.Удлинение (сдвиг вправо) ленты Вельтмана наблюдается при всех указанных патологиях, кроме:
1)болезни Боткина;
2)цирроза;
3)малярии;
4)нефротического синдрома.
97. Причинами гиперпротеинемии служат все, кроме:
1)диареи;
2)несахарного диабета;
3)потери крови;
4)миеломной болезни;
5)макроглобулинемии Вальденштрема.
98. К пробам коллоидоустойчивости (диспротеинемическим) относятся все указанные пробы, кроме:
1)пробы Вельтмана;
2)тимоловой;
3)ксантопротеиновой;
4)сулемовой;
5)кадмиевой.
99. При нефротическом симптомокомплексе наблюдается:
1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;
4)увеличение альбуминов и глобулинов;
5)уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α2- и β-глобулинов.
100.При циррозе печени наблюдается:
1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;
4)увеличение альбуминов и глобулинов;
5)уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α2- и β-глобулинов.
17
СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ
1.Мономерами нуклеиновых кислот являются:
1)нуклеозиды;
2)нуклеотиды;
3)азотистые основания;
4)нуклеопротеиды.
2.В стабилизации двойной спирали ДНК принимают участие:
1)сложноэфирные связи;
2)3′,5′-фосфодиэфирные связи;
3)водородные связи;
4)ионные связи.
3.В молекуле ДНК углевод представлен:
1)рибозой;
2)галактозой;
3)дезоксирибозой;
4)маннозой.
4. При полном гидролизе РНК образуются все перечисленные вещества, кроме:
1)фосфорной кислоты;
2)тимина;
3)аденина;
4)гуанина;
5)рибозы.
5.В составе нуклеиновых кислот встречаются все указанные соединения, кроме:
1)цитозина;
2)тимина;
3)урацила;
4)имидазола.
6.Адениловая кислота – это:
1)нуклеозид;
2)нуклеотид;
3)азотистое основание;
4)нуклеиновая кислота.
7. При денатурации ДНК наблюдается:
1)разрушение первичной структуры;
2)увеличение вязкости раствора;
3)разрушение вторичной структуры;
4)гидролиз ДНК.
8.Коэффициент специфичности отражает соотношение:
1)Г / Ц;
2)А / Т;
3)Г+Ц / А+Т;
4)А+Ц / Г+Т.
9. Гуаниловая кислота – это:
18
1)нуклеозид;
2)нуклеотид;
3)азотистое основание;
4)нуклеиновая кислота.
10.Аденозин – это:
1)нуклеозид;
2)нуклеотид;
3)азотистое основание;
4)нуклеиновая кислота.
11.В состав ДНК входят все азотистые основания, кроме:
1)урацила;
2)тимина;
3)аденина;
4)гуанина;
5)цитозина.
12. Комплементарные азотистые основания принимают участие в:
1)образовании ионных связей с гистонами;
2)формировании первичной структуры ДНК;
3)связывании негистоновых белков;
4)стабилизации вторичной структуры ДНК.
13. Пиримидиновыми азотистыми основаниями являются все, кроме:
1)урацила;
2)тимина;
3)гуанина;
4)цитозина.
14. Нуклеиновые кислоты в составе нуклеопротеинов связаны с белками:
1)) глобулинами;
2)альбуминами;
3)гистонами и негистоновыми белками;
4)глютелинами.
15.Первичная структура нуклеиновых кислот стабилизируется:
1)гидрофобными связями;
2)3′,5′-фосфодиэфирными связями;
3)водородными связями;
4)ионными связями.
16. Нуклеиновые кислоты выполняют в организме функцию:
1)источника энергии;
2)хранения и передачи наследственной информации;
3)резервную;
4)гормональную.
17.Вторичная структура ДНК представляет собой:
1)α-спираль; 2) «клеверный лист»;
3) двойную спираль;
19
4) тройную спираль.
18. В нуклеопротеинах между белковым компонентом и нуклеиновой кислотой образуется:
1)гидрофобная связь;
2)3′,5′-фосфодиэфирная связь;
3)водородная связь;
4)ионная связь.
19.Комплементарными азотистыми основаниями являются:
1)аденин и тимин;
2)аденин и цитозин;
3)аденин и гуанин;
4)цитозин и урацил.
20. В составе хроматина с молекулой ДНК связаны:
1)глобулины;
2)протамины;
3)гистоны;
4)глютелины.
21. Цитидин – это:
1)нуклеозид;
2)нуклеотид;
3)азотистое основание;
4)нуклеиновая кислота.
22. Вторичная структура тРНК представляет собой:
1)α-спираль;
2)«клеверный лист»;
3)двойную спираль;
4)тройную спираль.
23. Рибонуклеопротеиды находятся в клетке:
1)в митохондрии;
2)в цитоплазме;
3)в ядре;
4)в мембране.
24.Хромопротеинами называются белки, имеющие в качестве простетической группы:
1)ДНК;
2)липиды;
3)углеводы;
4)пигменты;
5)фосфорную кислоту.
25.Молекула гемоглобина может связать:
1)2 молекулы кислорода;
2)1 молекулу кислорода;
3)4 молекулы кислорода;
4)3 молекулы кислорода.
20