Методичка з хімії лаб43_16 (1)

Експрес-метод. Для швидкого видалення вологи використовують сушіння в інфрачервоних променях, які сприймаються не тільки поверхнею, але й проникають в продукт на глибину до2…3 мм, що зумовлює його інтенсивне

прогрівання. Одним з джерел інфрачервоних променів можуть бути нагріті

швидкого та точного аналізу продукції на масову частку вологи у лабораторіях, в процесі виробництва для контролю якості продукції. Метод базується на висушуванні зразка інфрачервоними променями.

Ваги-вологомір складаються з двох поєднаних приладів: ваги та сушарки. Завдяки вагам можна визначити масу зразка матеріалу, який знаходиться на шальці. Сушарка зчитує результати вимірів ваги; здійснює процес сушіння зразка, вираховує та висвітлює на цифровому індикаторі кінцевий результат (вологість матеріалу).

Щоб виміряти вологість, зразок слід помістити на шальці одноразового використання, яка далі вкладається в камеру вагосушарки.

Зразок повинен наноситися рівномірнимшаром 2…5 мм, що відповідає масі 5…15 г, залежно від виду досліджуваного зразка.

Зразок слід викладати якнайшвидше, щоб він не втратив вологу.

Фільтри забезпечують рівномірне розташування рідини на шальці. У випадку аналізу твердих тіл фільтри запобігають згорянню зразків.

Перед початком процедури визначення масової частки вологи необхідно:

-встановити необхідні режими та параметри процесу сушіння (М);

-встановити на ваги порожню одноразову шальку;

-відтарувати ваги з порожньою одноразовою шалькою натисненням кнопки [Т/ON];

11

-вийняти одноразову шальку та покласти на неї підготовлений зразок;

-поставити шальку зі зразком на вантажоприймальну триногу, закрити

кришку сушарки та натиснути кнопку[О], при цьому на індикаторі висвітлюються значення пункту меню «Стан роботи ваг»;

-повторно натиснути кнопку[О] сушарки, на індикаторі висвічуються: номер режиму, час роботи, розраховане значення вологості, температура в сушильній камері;

-кінець процедури супроводжується звуковим сигналом та надписом «Кінець» на індикаторі сушарки. Значення вологості, отримане на цей момент, запам’ятовується та зберігається до натискання кнопки[С] або до запуску наступної процедури сушіння;

-роздрукування на принтері і виведення кінцевого звіту про параметри та

результати процесу сушіння зразка на комп’ютері здійснюються після натискання кнопки [О].

Контрольні питання

1.Поняття масової частки вологи.

2.Вплив вмісту вологи в харчових продуктах.

3.Методи визначення масової частки вологи.

4.Переваги та недоліки методів визначення масової частки вологи.

5.Форми зв’язку вологи з матеріалом.

6.Від яких параметрів залежить режим сушіння?

7.Основні методи визначення масової частки вологи висушуванням.

8.Переваги та недоліки методів висушування.

9.Особливості прискореного методу висушування для в’язких продуктів.

10.Суть експрес – методу.

11.Визначення масової частки вологи за допомогою ваг – вологоміру.

Лабораторна робота № 2

Тема: Визначення функціональних властивостей білків

Мета: виділити білки пшениці, розчинні у воді, лугах, спиртах, розчинах солей; виділити з молока казеїн та –водоі солерозчинні білки; підтвердити наявність білка у виділених фракціях за допомогою якісної реакції на пептидний зв’язок з біуретовим реактивом.

Білки – це високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, зв’язаних пептидним зв’язком. Білки є основою обміну речовин у живій клітині.

Амінокислоти поділяються на замінні (синтезуються в організмі людини) та незамінні (надходять з білками їжі). До незамінних амінокислот відносяться: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин.

Існують частково замінні амінокислоти – аргінін та гистидин.

12

За способом згортання та асоціації поліпептидних ланцюгів виділено

3)третинна структура – просторове розміщення спіралізованих та лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів;

4)четвертинна структура – утворення білкової глобули – субодиниці, яка складається з декількох поліпептидних ланцюгів.

За складом та властивостями білки поділяють на дві гру: протеїни (прості білки), які утворюють під час гідролізу тільки амінокислоти або їх похідні, та протеїди (складні білки), що являють собою сполуки простих білків

іречовин небілкової природи.

За розчинністю протеїни поділяють на чотири групи:

1) альбуміни – білки, добре розчинні у воді(входять до складу молока,

бобових – легумін гороху, фазеолін квасолі, гліцидин сої);

3)проламіни – білки, розчинні у 70 % водному розчині етилового спирту (гліадин пшениці, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, орозеїн рису);

4)глутеліни – білки, добре розчинні у лугах (глютенін пшениці).

Крім того, до простих білків відносяться протаміни, що не містять сірки, гістони, протеіноїди – нерозчинні фібрілярні білки, які входять до складу шовку (фіброїн), волосся, рогів та копит (кератин).

Протеїди поділяються нануклеопротеїди, хромопротеїди (гемоглобін крові, міоглобін м'язів), металопротеїди, глюкопротеїди (входять до складу крові, білків молока, яєць, ферментів, гормонів), фосфопротеїди (овальбумін яєць, казеїн молока) та ліпопротеїди (входять до складу лімфи, крові, нервових тканин).

Функціональні властивості білків– це властивості, які визначають їх зміни під час перероблення у харчові продукти та забезпечують структуру,

структуроутворювальна здатність. З гідрофільністю пов’язані набухання, розчинність, денатурація та висолювання білків. Висолювання – це процес вилучення білка з розчину під дією солей високої концентрації.

Дуже важливою властивістю білків є забарвлюючі реакції, що зумовлені наявністю в білковій молекулі певних хімічних .групДо них відносяться ксантопротеїнова, біуретова, Міллонова реакція, реакція Адамкевича.

Ксантопротеїнова реакція полягає в тому, що у разі оброблення білка міцною азотною кислотою з’являється жовте забарвлення, зумовлене наявністю в білку бензольних кілець.

13

Міллонова реакція полягає в обробленні білка міллоновимреактивом

(розчином металевої ртуті в азотній кислоті), який реагує зфенольними групами, утворюючи сполуки вишнево – червоного забарвлення.

Біуретова реакція – поява фіолетового чи червоно– фіолетового забарвлення під дією розчину CuSO4 у лужному середовищі.

Реакція Адамкевича - поява фіолетового забарвлення у разі додавання до розчину білка декількох крапельгліоксилевої кислоти та міцної сірчаної кислоти. Ця реакція залежить від наявності індолевої групи.

14

натрію, досягнувши таким чином напівнасичення. Осад, що випав у вигляді глобулінової фракції білків пшениці, відфільтровують. Осад розчиняють на фільтрі в 1 см3 10 %-го розчину хлориду натрію. Проводять реакцію з біуретовим реактивом.

Виділення білків пшениці, розчинних у лугах. Залишок борошна

(після вилучення альбумінової та глобулінової фракцій білків) розтирають у фарфоровій ступці з10 см3 0,2 % розчином гідроксиду натрію, залишають у

Дану роботу зручно виконувати, якщо представити її у вигляді такої модифікованої схеми:

2 г пшеничного борошна + 10 см3 дистильованої води

розтерти у фарфоровій ступці

залишити у спокої на 2…3 хв

10 хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)

15

залишити у спокої на 2…3 хв

10 хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)

залишити у спокої на 2…3 хв

10 хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)

+ біуретовий реактив

спостерігати зміну забарвлення

+ 0,1 моль/дм3 розчин оцтової кислоти

випадіння глутелінів в осад

Виділення білків пшениці, розчинних у спиртах. У фарфоровій ступці розтирають 1 г пшеничного борошна з5 см3 70 %-го етилового спирту. Отриману суспензію залишають у спокої та відфільтровують. До 3 см3 фільтрату додають по краплям дистильовану воду до випадіння осаду. Отриманий осад являє собою гліадин (проламіни пшениці).

16

Модифікована схема виділення білків, розчинних у спиртах:

1г пшеничного борошна + 5 см3 70 %-го етилового спирту

розтерти у фарфоровій ступці

залишити у спокої на 2…3 хв

10 хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)

+ біуретовий реактив

спостерігати зміну забарвлення

взяти 3 см3 фільтрату

+ по краплинам додати дистильованої води

випадіння проламінів в осад

РОБОТА 2. РОЗДІЛЕННЯ БІЛКІВ МОЛОКА НА ОКРЕМІ ФРАКЦІЇ ЗАЛЕЖНО ВІД РОЗЧИННОСТІ

Вміст білків в молоці становить2,9…3,5 %. Білки молока забезпечують нормальний розвиток організму та харчування дорослої .людиниВони відрізняються за будовою, фізико – хімічними властивостями та біологічними функціями. Білки молока можна поділити на дві групи: казеїн (80 %) та сивороткові білки (20 %).

Казеїн відноситься до фосфопротеїдів та являє собою суміш декількох фракцій, що відрізняються за хімічним складом та знаходяться у молоці у вигляді колоїдного розчину. Основною властивістю казеїну є здатність до коагуляції, за якої відбувається руйнування його колоїдного стану. Під час виробництва молочних продуктів коагуляцію казеїну проводять кислотами, сичужним ферментом та хлоридом кальцію.

Сивороткові білки відносяться до глобулярних білків, які на відміну від казеїну не здатні асоціювати та осаджуватися в ізоелектричній точці. Вони

17

гетерогенні, мають важливі біологічні функції. Основну частину сивороткових білків складають β-лактоглобулін та α-лактоальбумін, що містяться у молоці в

повноцінними. Особливо багаті на незамінні амінокислоти сивороткові білки, в яких вміст таких дефіцитних амінокислот як лізин, триптофан, метіонін та треонін найвищий. Білки молока мають високу засвоюваність(95 – 96 %). Небілкові азотисті сполуки містяться у молоці в малих кількостях.

Прилади, обладнання, матеріали: скляна воронка, фільтрувальний папір, годинник, конічна колба місткістю150…200 см3, пробірки, піпетка місткістю 1 см3, 2 см3, 5 см3, водяна баня, термометр, центрифуга, молоко, дистильована вода, 1 %-й розчин хлориду натрію, сухий тонкоподрібнений порошок сульфату амонію, розчин сірчанокислого амонію, сухий бікарбонат натрію, 1 %-й розчин гідроксиду натрію, 3 %-й розчин оцтової кислоти, біуретовий реактив.

Виділення казеїну. В колбу об’ємом 100 см3 наливають 5 см3 молока та 5 см3 дистильованої води. Вміст колби ретельно перемішують та додають по

18

молока залишають у спокої на5…10 хв, а потім відфільтровують. Фільтрат використовують для виділення водорозчинних білків молока. Глобуліни, що випали в осад, розчиняють на фільтрі в 1 см3 1 %-го розчину хлориду натрію. З отриманим розчином глобулінової фракції білків(близько 1 см3) проводять

1 см3 дистильованої води. Проводять якісну реакцію на білок.

Модифікована схема виділення білків молока:

5 см3 молока + 5 см3 дистильованої води налити в конічну колбу на 100 см3

ретельно перемішати

додати по краплям 1 см3 3 %-го розчину оцтової кислоти

знову перемішати

залишити у спокої на 5…10 хв

10 хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)

19

Контрольні питання

1.Білки, їх значення для організму людини.

2.Незамінні та частково замінні амінокислоти.

3.Рівні просторової структури білків.

4.Класифікація білків за складом та властивостями.

5.Функціональні властивості білків.

6.Якісні реакції на білки.

7.Охарактеризуйте білки зернових культур.

8.Методика виділення білків пшениці, розчинних у воді.

9.Виділення білків пшениці, розчинних у солях.

10.Методика виділення білків пшениці, розчинних у лугах.

11.Методика виділення білків пшениці, розчинних у спиртах.

12.Дайте характеристику білків молока.

13.Методика виділення казеїну молока.

14.Методика виділення білків молока, розчинних у солях та воді.

Лабораторна робота № 3

Тема: Методи визначення масової частки азотистих речовин

в харчових продуктах

незамінності іншими компонентами їжі. Білки складають основу процесів життєдіяльності організму. Необхідність їх постійного оновлення лежить в основі обміну речовин. Вміст вільних амінокислот та інших форм азоту– результат ферментативних процесів, що проходять під час зберігання або перероблення продуктів.

Білки в організмі виконуютьструктурну (побудова тканин та клітинних компонентів) та функціональну (ферменти, гормони, дихальні пігменти) роль.

Дефіцит білка в харчовому раціоні знижує стійкість організму до інфекційних захворювань, порушує процеси кровотворення, обмін ліпідів, вітамінів та ін. У дітей у разі білкової недостатності уповільнюється ріст та розвиток розумових здібностей.

Тривалий надлишок білка в харчуванні також негативно впливає на життєдіяльність організму, викликаючи перезбудження нервової системи, порушення обмінних процесів, перевантаження печінки та нирок.

20