тесты по бх, метода

3.цитозин

4.аденин

5.гуанин

92.В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:

1.гуанина

2.цитозина

3.тимина

4.урацила

5.дезоксирибозы

93.Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи связаны между собой:

1.водородными и фосфодиэфирными связями

2.водородными и гликозидными связями

3.водородными и ионными связями

4.водородными и гидрофобными связями

5.водородными и координационными связями

94.Какой из перечисленных белков относится к металлопротеинам и является депо ионов железа в организме человека и животных:

1.родопсин

2.миоглобин

3.ферритин

4.казеин

5.хроматин

95.Какие связи могут возникать между белковым и липидным компонентами в липопротеинах:

1.гидрофобные

2.фосфодиэфирные

3.координационные

4.гликозидные

5.ионные

96.Для оценки прочности связи между белковым и липидным компонентами используется проба:

1.серебряная

2.Молиша

3.Троммера

4.Делямуре

5.молибденовая

97.Простетическая группа липопротеинов представлена:

1.углеводами

2.соединениями, растворимыми в воде

20

3.соединениями разнообразной химической природы, нерастворимыми в воде

4.ортофосфорной кислотой

5.липидами

98.Какие из перечисленных липид-белковых комплексов являются основными транспортными формами холестерина и его эфиров в крови:

1.липопротеины низкой плотности

2.липопротеины очень низкой плотности

3.липопротеины высокой плотности

4.хиломикроны

5.протеолипиды

99.В состав липопротеинов входят следующие соединения:

1.гликозаминогликаны

2.триглицериды

3.фосфолипиды

4.мононуклеотиды

5.холестерин и его эфиры

100.Как изменяется липопротеидный спектр сыворотки крови при атеросклеротическом поражении сосудов:

1.повышается содержание липопротеинов низкой плотности

2.снижается содержание липопротеинов низкой плотности

3.повышается содержание хиломикронов

4.снижается содержание липопротеинов высокой плотности

5.повышается содержание липопротеинов высокой плотности

21

Тема: «ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ»

Выберите один или несколько правильных ответов

1.Ферменты:

1.соединения белковой природы, регулирующие обмен веществ, изменяя экспрессию определенных генов

2.соединения белковой природы, осуществляющие ускорение определенных реакций

3.соединения разнообразной химической природы, обеспечивающие протекание биохимических процессов путем регуляции метаболизма

4.не способны синтезироваться в организме и являются обязательными компонентами пищи

5.являются катализаторами небелковой природы

2.Энергия активация – это:

1.часть энергии системы, которая затрачивается на совершение работы

2.часть энергии системы, которая теряется в форме тепла

3.часть энергии, которую необходимо сообщить веществу для преодоления потенциального энергетического барьера

4.общая энергия системы

5.общее теплосодержание системы

3.Выберите положения, характеризующие сходство ферментов

инеорганических катализаторов:

1.не расходуются в результате реакции

2.ускоряют только термодинамически возможные реакции

3.обладают строгой специфичностью действия

4.легко регулируются

5.не изменяют состояния равновесия, катализируя как прямую, так и обратную реакцию

4.В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

1.ускоряют лишь термодинамически возможные реакции

2.обладают специфичностью

3.легко регулируются

4.работают в «мягких» условиях

5.не расходуются в результате реакции

5.Каталитическую эффективность ферментов определяют следующие факторы:

1.сближение и ориентация

2.специфичность и термолабильность

3.напряжение и деформация

4.кислотно-основной катализ

22

5.ковалентный катализ

6.Холофермент:

1.состоит только из белкового компонента

2.состоит из апофермента и кофактора

3.состоит из кофермента и простетической группы

4.является сложным белком

5.состоит из смеси аминокислот и ионов металлов

7.Кофермент:

1.стабилизирует пространственную структуру апофермента

2.определяет субстратную специфичность фермента

3.определяет каталитическую специфичность фермента

4.локализуется в каталитическом участке активного центра фермента

5.локализуется в аллостерическом центре фермента

8.По химической природе кофермент является:

1.производным витаминов

2.ионом металлов

3.белком

4.аминокислотой

5.гемом

9.Апофермент:

1.участвует в специфическом связывании субстрата

2.определяет субстратную специфичность фермента

3.определяет каталитическую специфичность фермента

4.облегчает действие кофермента на субстрат

5.выступает в роли косубстрата в ферментативной реакции

10.В активном центре фермента обычно обнаруживают аминокислоты:

1.тирозин

2.аспартат

3.пролин

4.лизин

5.цистеин

11.В состав каталитического участка активного центра холофермента входят:

1.аминокислоты

2.кофермент

3.субстрат

4.активатор

5.ингибитор

12.Субстратная специфичность фермента определяется:

1.строением кофермента

2.строением субстрата

23

3.витамином, входящим в состав кофермента

4.апоферментом

5.ионами металлов

13.Для отнесения соединения к субстратам определенного фермента необходимо:

1.наличие в его молекуле макроэргической связи

2.наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодействие с аминокислотами контактного участка активного центра

3.наличие в его молекуле связи, преобразуемой каталитическим участком активного центра

4.наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодействие с аминокислотами аллостерического центра

5.правильная ориентация преобразуемой связи по отношению к каталитическому участку активного центра

14.Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна:

1.концентрации фермента

2.концентрации субстрата

3.концентрации протонов водорода

4.концентрации ингибиторов

5.температуре реакции

15.Активность ферментов зависит от:

1.концентрации ферментов

2.концентрации субстратов

3.концентрации протонов водорода

4.концентрации активаторов и ингибиторов

5.температуры

16.Современный механизм действия ферментов включает следующие этапы:

1.образование фермент-субстратного комплекса

2.образование фермент-ингибиторного комплекса

3.образование активного фермент-субстратного комплекса

4.образование фермент-продуктного комплекса

5.диссоциация фермент-продуктного комплекса

17.Константа Михаэлиса:

1.численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции максимальна

2.численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равняется половине максимальной

3.численно равна концентрации фермента, при которой скорость реакции равняется половине максимальной

4.отражает сродство фермента к субстрату

5.отражает активность фермента в биологическом образце

24

18.В расшифровке механизма действия ферментов большую роль сыграли работы ученых:

1.Э. Фишера

2.Д. Кошланда

3.В. Генри

4.Л. Михаэлиса и М. Ментен

5.А.Я. Данилевского

19.Теория Э. Фишера гласит:

1.фермент подходит к субстрату как рука и перчатка

2.фермент подходит к субстрату как ключ к замку

3.субстрат и активный центр фермента заранее комплементарны друг другу

4.структура субстрата и активного центра заранее не имеют пространственного соответствия

5.изменение структуры активного центра происходит под влиянием субстрата

20.Выберите утверждения, правильно характеризующие теорию индуцированного соответствия Д. Кошланда:

1.гласит, что активный центр фермента заранее комплементарен субстрату

2.гласит, что активный центр фермента становится комплементарным субстрату в момент их взаимодействия

3.объясняет абсолютный тип субстратной специфичности фермента

4.объясняет относительный тип субстратной специфичности фермента

5.объясняет каталитическую специфичность фермента

21.Аллостерические ингибиторы:

1.вызывают необратимую денатурацию белка-фермента

2.блокируют каталитический участок активного центра фермента

3.изменяют пространственную конфигурацию фермента и его активного центра

4.блокируют контактный участок активного центра фермента

5.вызывают модификацию сульфгидрильных групп активного центра фермента

22.Конкурентными ингибиторами ацетилхолинэстеразы являются:

1.трасилол

2.прозерин

3.калимин

4.диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5.малонат

25

23.Специфическими необратимыми ингибиторами сериновых протеаз являются:

1.прозерин

2.монойодацетат

3.пара-хлормеркурийбензоат

4.диизопропилфторфосфат

5.контрикал

24.Специфическими необратимыми ингибиторами тиоловых ферментов являются:

1.соли ртути

2.пара-хлормеркурийбензоат

3.монойодацетат

4.диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5.трасилол

25.К изостерическому типу ингибирования относятся:

1.конкурентное

2.субстратное

3.неконкурентное

4.бесконкурентное

5.специфическое необратимое

26.К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

1.конкурентное

2.неконкурентное

3.бесконкурентное

4.субстратное

5.ретроингибирование

27.При ретроингибировании:

1.конечный продукт мультиэнзимного комплекса является конкурентным ингибитором каждого фермента комплекса

2.конечный продукт мультиэнзимного комплекса является аллостерическим ингибитором первого специфического фермента комплекса

3.конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как правило, не имеет структурного сходства с исходным субстратом

4.конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как правило, имеет структурное сходство с исходным субстратом

5.ингибирование осуществляется при присоединении ингибитора к аминокислотным остаткам контактного участка активного центра первого специфического фермента

28.К мультиэнзимам относятся:

1.тирозиназа

2.пируватдегидрогеназный комплекс

3.лактатдегидрогеназа

26

4.пальмитатсинтетаза

5.гексокиназа

29.Проферменты – это:

1.множественные молекулярные формы ферментов, катализирующие одну и ту же реакцию, но обладающие различными кинетическими свойствами

2.биологически неактивные предшественники ферментов

3.комплекс ферментов, катализирующих многоступенчатое превращение субстрата

4.ферменты, имеющие олигомерное строение, катализирующие одну и ту же реакцию

5.ферменты, имеющие в своем составе небелковый компонент

30.Активация проферментов осуществляется путем:

1.ограниченного протеолиза

2.изменения количества субстрата

3.изменения температуры

4.ковалентной модификации (фосфорилирования - дефосфорилирования)

5.ассоциации-диссоциации ферментов-олигомеров

31.Изоферменты – это:

1.ферменты, состоящие из белкового и небелкового компонента

2.группа ферментов, катализирующих отдельную реакцию многостадийного процесса

3.формы одного фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются физико-химическими и кинетическими свойствами

4.физиологически неактивные предшественники ферментов, которые превращаются в определенных условиях в активные ферменты

5.ферменты, состоящие из одной полипептидной цепи

32.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.активный центр фермента – последовательность аминокислот, принимающих непосредственное участие в связывании и превращении субстрата

2.активный центр фермента – совокупность аминокислот, принимающих непосредственное участие в связывании субстрата и осуществлении каталитической реакции

3.в активном центре фермента условно выделяют субстратсвязывающий и якорный участки

4.в активном центре фермента различают якорный и каталитический участки

27

5.каталитический участок активного центра фермента отвечает за специфическое связывание субстрата

33.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.большинство ферментов проявляют максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным

2.все ферменты проявляют максимальную активность при рН=7

3.все пептид-пептидогидролазы проявляют максимальную активность при рН=1,5-2,0

4.все ферменты класса гидролаз проявляют максимальную активность в щелочной среде

5.все ферменты проявляют максимальную активность при рН, близком их изоэлектрической точке

34.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.ацетилхолинэстераза является холоферментом, в активный центр которого входит прозерин

2.ацетилхолинэстераза является простым белком, в активном центре которого обнаруживается аминокислота серин

3.ацетилхолинэстераза катализирует реакцию гидролиза нейромедиатора ацетилхолина

4.ингибиторы ацетилхолинэстеразы (прозерин) используются при лечении некоторых форм мышечных парезов

5.конкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы является диизопропилфторфосфат (ДФФ)

35.Выберите утверждения, правильно характеризующие основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

1.являются ключевыми ферментами в метаболических превращениях

2.имеют пространственно разделенные активный и аллостерический центры

3.как правило, являются олигомерными белками

4.проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры

5.при взаимодействии с субстратами или лигандами происходит кооперативное изменение структуры субъединиц

36.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.первой фазой биокаталитической реакции является образование фермент-субстратного комплекса

2.значение константы Михаэлиса-Ментен отражает степень сродства фермента к субстрату

3.вызывая денатурацию фермента, конкурентный ингибитор резко уменьшает скорость ферментативной реакции

28

4.скорость ферментативной реакции определяется только концентрацией фермента и не зависит от концентрации субстрата

5.скорость ферментативной реакции зависит от концентрации и активности фермента

37.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.профермент – небелковая часть молекулы фермента

2.олигомеры – биологически неактивные предшественники фермента

3.олигомеры состоят из нескольких субъединиц

4.ЛДГ1 является проферментом ЛДГ5

5.ЛДГ5 состоит из четырех субъединиц М-типа

38.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.изоферменты являются неактивной формой фермента

2.аллостерический центр – центр регуляции активности фермента

3.конкурентный ингибитор присоединяется к активному центру фермента и увеличивает его активность

4.неконкурентный ингибитор присоединяется к активному центру фермента и снижает его активность

5.аллостерические ферменты являются олигомерами и состоят из нескольких субъединиц

39.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.энергия активации – энергия, необходимая для перехода вещества в активное состояние

2.фермент снижает «кажущуюся» энергию активации, направляя реакцию обходным путем

3.фермент может ускорять только термодинамически возможную реакцию

4.фермент сдвигает равновесие обратимой реакции в ту или иную сторону

5.большинство ферментов обладают термолабильностью

40.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.ферменты класса лиаз катализируют реакции синтеза веществ за счет энергии гидролиза АТФ

2.по химической природе ферменты являются белками

3.аллостерические эффекторы взаимодействуют с аллостерическим центром фермента, изменяя его активность

4.аллостерические ингибиторы повышают активность фермента

5.лизосомы являются резервуаром для тканевых гидролаз, осуществляющих внутриклеточное пищеварение

41.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

29