4 курс / Дерматовенерология / Белки №2
.pdfВлияние 2,3-БФГ на сродство Hb к O2.
- |
O |
|
|
|
|
|
- |
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
O |
|
P |
|
O |
|
CH2 |
|
|
|
CH |
COO |
||||
|
|
|
|
||||||||||||
|
O- |
|
|
|
|
|
|
||||||||
|
O |
|
|||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
-O |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
P |
|
O |
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
O- 2,3-Бифосфоглицерат
2,3-БФГ – вещество, которое синтезируется в эритроцитах из промежуточного продукта гликолиза – 1,3-бифосфоглицерата.
2,3-БФГ в норме присутствует в эритроцитах ~ в той же концентрации, что и Hb.
2,3-БФГ присоединяется к Hb в специальном участке (центральной полости), расположенном между 4 протомерами.
2,3-БФГ может присоединяться только к дезоксигемоглобину.
Олигомерная структура гемоглобина (схема из малинового учебника):
В капиллярах легких, где высокое ПД O2 – Hb соединяется с O2 => происходит сужение полости между протомерами Hb, что приводит к вытеснению
2,3-БФГ из Hb.
И Hb практически не связан с 2,3-БФГ.
В капиллярах тканей, где ниже парциальное давление O2, 2,3-БФГ присоединяется к дезоксигемоглобину => ↓ его сродство к O2 =>
облегчается переход O2 в ткани.
Hb(O2)4 + 2,3-БФГ Ткани Hb.2,3-БФГ + 4O2
Легкие
Концентрация 2,3-БФГ может увеличиваться при адаптации организма к гипоксии (высокогорье, обструктивная эмфизема легких).
Это снижает сродство Hb к O2 и увеличивает количество O2, транспортируемого в ткани.
2,3-БФГ присоединяется к Hb не в том участке, к которому присоединяется O2, а в другом.
Такой лиганд называется: аллостерический. Центр, к которому присоединяется аллостерический лиганд, называется: аллостерический центр.
Аллостерические белки:
Аллостерические белки:
1)Олигомерные белки, состоящие из 2-х или более субъединиц – регуляторной и каталитической.
2)Имеют 2 пространственно разделенных центра, расположенные в разных субъединицах:
С – каталитическая субъединица.
Содержит активный центр, к которому присоединяется – главный лиганд белка.
R – регуляторная субъединица.
Содержит регуляторный (аллостерический центр), к которому присоединяется – лигандэффектор.
Эффекторы делятся на: активаторы (A) и ингибиторы (I).
Они влияют на сродство АЦ белка к его главному лиганду.
A – увеличивают сродство; I – уменьшают.
Физико-химические свойства белков:
1)Форма молекул;
2)Молекулярная масса;
3)Суммарный заряд;
4)Растворимость;
5)Изоэлектрическая точка
Растворимость белков зависит от суммарного заряда
иобщего количества полярных групп:
1.Растворимость белка тем больше, чем больше суммарный заряд.
2.Если у двух белков одинаковый суммарный заряд, то растворимость больше у того белка, у которого больше полярных групп.
Также на растворимость белков влияет pH среды, присутствие солей в растворе и др.
Изоэлектрическая точка белка (pI) – это такое
значение pH, при котором суммарный заряд белка равен нулю.
В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково.
Если суммарный заряд белка в нейтральной среде то pI < 7.
Если суммарный заряд белка в нейтральной среде то pI > 7.
Если суммарный заряд белка в нейтральной среде = 0
то pI = 7.