2 курс / Биохимия / Biokhimia_shpory

1. Строение и свойства моносахаридов.

Для большинства моносахаридов общей формулой является С_nН_2nО_n . По количеству углеродных атомов моносахариды подразделяют на триозы (с тремя углеродными атомами), тетрозы (с четырьмя), пентозы (с пятью), гексозы (с шестью), гептозы (с семью) и октозы (восемью). Моносахариды, содержащие альдегидные группы, называют альдозами, а содержащие кетонные группы, - кетозами. Название моносахаридов составляется из наименования активной группы и числа углеродных атомов. Например: альдотриоза, кетотриоза. Все они имеют окончание - оза. Моносахариды с пятью, шестью и семью углеродами имеют тенденцию к циклизации. Образующиеся циклические формы моносахаридов получили названия фураноз и пираноз, которые соответствуют пяти- и шестичленным гетероциклам – фурану и пирану: Часть моносахаридов находится в нециклических формах, доказательством чего является способность моносахаридов вступать в типичные реакции с реагентами на карбонильные группы. Так, например, все альдозы восстанавливают ион серебра или меди в аммиачном растворе. Моносахариды также реагируют с аминами и ,в частности, с гидоксиламином и фенилгидразином.

2. Происхождение (синтез) углеводов на Земле. Моносахариды и их биологическая роль.

Предполагают, что моносахариды возникли на Земле в результате реакции метаналя с его анионом, который возник под влиянием аммиака атмосферы. В растительных организмах метаналь возникает из диоксида углерода, аммиак – из аммонийных солей. Эти вещества и служат основным сырьём для образования углеводов в процессе фотосинтеза.1)пентозы. Данные моносахариды широко распространены в растительных и животных организмах. Они входят в состав ряда сложных соединений и частично встречаются в свободном виде. Отдельные из них находятся в виде фосфорных эфиров. Эти мносахариды могут существовать как в альдо- и кетоформах, так и в циклической фуранозной форме. Фосфорилированная рибоза является продуктом превращения гексоз и гептоз. Она входит в состав нуклеотидов – составных компонентов рибонуклеиновых кисот (РНК). Широко распространена в соединениях пентоза 2-D-дезоксирибоза, входящая в состав дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). β-L-фукоза входит в состав олигосахаридов молока, групповых веществ, групповых веществ крови и ряда белков. 2)гексозы.Эти моносахариды наиболее распространены в природе. Они являются главным образом составными компонентами олиго- и полисахаридов, а также встречаются в свободном состоянии. α- и β-D-глюкопираноза являются структурными компонентами целого ряда олигосахаридов и полисахаридов, входящих в состав кормовых веществ и тканей животных.β-D-маннопираноза входит в состав некоторых белков, а также гликолипидов.β-D-галактопираноза входит в состав молочного сахара (лактозы). 3)гептозы и октозы.Наиболее распространена в природе из гептоз D-седогептулоза, которая встречается в тканях растений животных преимущественно в виде фосфорных производных эфиров. Этому сахариду принадлежит важная роль в процессах фотосинтеза в растительных организмах, а также в пентозофосфатном пути превращения углеводов в живых системах.

3. Производные моносахаридов. Олигосахариды.

1)уроновые кислоты.Эти соединения – производные альдоз, у которых первичная спиртовая группа окислена до карбоксильныой. Образование уроновых кислот в организме происходит из альдогексоз в значительных количествах. Большинство уроновых кислот, встречающихся в тканях организмов, служат компонентами полисахаридов, гликозидов или образуют эфирные соединения. 2)аминомоносахаридыявляются производными моносахаридов, у которых гидроксильная группа у атома С-2 замещена аминогруппой (- ). Распространёнными аминомоносахаридами являются 2-амино-D-глюкоза (глюкозамин, хитозамин), 2-амино-D-галактоза (галактозамин, хондрозамин). Гексозамины входят в состав ряда белков, групповых веществ крови и бактериальных мукополисахаридов. 2-амино-D-манноза – составной компонент нейраминовой кислоты, являющейся основой сиаловых кислот, входящих в состав гликолипидов и олигосахаридов молока.

В природе олигосахаридыпредставлены обычно дисахаридами и трисахаридами. Дисахариды состоят из двух одинаковых или различных моносахаридов. В зависимости от связи между моносахаридами их относят к мальтозному или трегалозному типу. Мальтозный тип сохраняет способность к восстановлению окисей и гидроокисей тяжёлых металлов, а трегалозный тип связи этой способности не сохраняет. К мальтозному типу строения принадлежат также малочный сахар (лактоза) – единственный дисахарид, образующийся в организмме млекопитающих, и целлобиоза (в свободном виде в природе не встречающаяся) – продукт гидролиза целлюлозы. К трегалозному типу относится широко распространённый свекловичный или тростниковый сахар – сахароза. Трисахариды.К ним относят рафинозу. Состоящую из галактозы, глюкозы и фруктозы. Её сожно рассматривать как соединение галактозы с сахарозой или фруктозы с мелибиозой. Рафиноза находится в свекловичном сахаре, в частности в мелассе,являющейся кормом.

4. Полисахариды (гликаны). Гетерополисахариды (гетерогликаны). Их значение.

Полисахариды называют также гликанами. Они являются высокомолекулярными соединенями и отличаются один от другого составляющими их моносахаридами, длиной цепи и степенью ветвления. В зависимости от моносахаридного состава полисахариды разделяют на гомополисахариды и гетерополисахаирды. Гомополисахариды состоят из однотипных остатков моносахаридов, а гетерополисахариды содержат разные моносахариды или же их производные. Названия отдельным гомополисахаридам дают в зависимости от составляющих их моносахаридов. Полисахариды составляют основную массу растительного материала и являются важным продуктом в кормлении животных. Основными резервными полисахаридами служат крахмал у растений и гликоген у животных. Гликоген – это полисахарид, построенный из остатков D-глюкопираноз, которые соединены между собой α-(1→4)-связями. Гликоген содержится главным образом в печени и в несколько меньших количествах в мышцах, но из общего его содержания на мышцы приходится окло 45% и до 40% в печени. Крахмал-полисахарид, являющийся запасным питательным веществом растений. Он построен из остатков D-глюкозы, соединённых между собой α-(1→4)-гликозидными связями. Целлюлоза,или клетчатка, вместе с гемицеллюлозой и лигнином служит структурным материалом растений. Целлюлоза состоит из глюкозных остатков, соединённых β-(1→4)-глюкозидными связями. Наряду с целлюлозой в клеточных стенках растений находится гетерополисахарид-гемицеллюлоза. В растениях широко представлены также гетерополисахариды, содержащие уроновые кислоты, их называют слизями и камедями. Полиурониды (гликуронаны) построены исключительно из уроновых кислот и широко распространены в растениях. К полиуронидам относят пектины и альгиновые кислоты. Пектины представляют собой полимеры D-галактуроновой кислоты и используются в пищевой и фармацевтической промышленности. Альгиновые кислоты – полимеры D-глюкуроновой кислоты, используются как хорошие эмульгирующие средства при производстве мороженого, в косметике. Для животных организмов весьма важен мукополисахарид гепарин. Предполагают, что он образуется в тучных клетках печени, где и накапливается. В этих клетках гепарин прочно связан с белком и выполняет функцию антикоагулянта.

5. Классификация липидов. Жирные кислоты. Нейтральные липиды.

Все липиды можно разделить на три основные группы: нейтральные липиды, фосфолипиды и сфинголипиды. Нейтральные липиды. К этой группе относят сложные эфиры спиртов и высших жирных кислот или альдегидов. Фосфолипиды, или фосфоглицерины - природные липиды, содержащие в молекуле остаток фосфорной кислоты, связанной эфирной связью с производным многоатомного спирта. Сфинголипиды содержат высокомолекулярный аминоспирт (сфингозиновые основания). Жирные кислотыслужат структурными компонентами всех известных природных липидов. Они содержатся также во многих тканях в свободном состоянии и извлекаются из них жирорастворителями вместе с липидами. Насыщенные жирныекислоты - масляная, пальмитиновая, стеариновая. Ненасыщенные жирные кислоты – олеиновая, линолевая, арахидоновая. Низшие жирные кислоты хорошо растворимы в спиртах, высшие-ограниченно. Растворимость жирных кислот в органических растворителях возрастает с уменьшением длины цепи и увеличением степени ненасыщенности. Насыщенные жирные кислоты, содержащие менее 8 углеродных атомов в цепочке, являются жидкостями, а высшие жирные кислоты ( и более) – твёрдые вещества при комнатной температуре. Ненасыщенные жирные кислоты – жидкие в тех же условиях. Нейтральные липиды : 1)нейтральные жиры- представляют собой сложные эфиры трёхатомного спирта глицерина и жирных кислот; 2)нейтральные гликолипиды – сложные соединения, содержащие липидный и углеводный фрагменты, соединённые ковалентной связью; 3)воска–сложные эфиры высших жирных кислот и первичных одноатомных высокомолекулярных спиртов;4)стериды – сложные эфиры циклических спиртов стеринов и высокомолекулярных жирных кислот.

6. Фосфолипиды. Сфинголипиды.

Фосфолипиды являются одним из основных компонентов клеточных мембран и участвуют в важнейших биологических процессах. Особенно много их в нервной ткани, мозгу, яичном желтке, некоторых семенах растений. В зависимости от строения фосфолипиды можно разделить на три основные подгруппы: фосфоглицериды, гликофосфоглицериды и фосфоплазмалогены (кислые плазмалогены). Фосфоглицериды. Эту подгруппу фосфолипидов можно рассматривать как производную α-глицерофосфорной кислоты (глицеро-3-фосфорная кислота). Фосфоглицериды различаются природой остатков жирных кислот и характером полярного радикала. Обычно фосфоглицериды содержат один остаток насыщенной жирной кислоты, а другой – ненасыщенной. Наиболее распространённые фосфоглицериды: фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилсерин, фосфатидилинозит, фосфатидилглицерин, кардиолипин. Гликофосфоглицериды – углеводсодержащие фосфолипиды, обнаружены в различных тканях и продуктах животного и бактериального происхождения. Фосфоглицериды, содержащие группу

–OCH=CH-, называются фосфорсодержащими плазмалогенами и присутствуют во всех органах и тканях животного организма. Сфинголипиды – сложные эфиры алифатического спирта сфингозина; типичные компоненты высокоорганизованных тканей, особенно нервной системы. Различают две наиболее многочисленные группы сфинголипидов: фосфорсодержащие сфинголипиды и гликосфинголипиды. Сфингомиелин – фосфорсодержащий сфинголипид, представлен в большом количестве в мозгу и периферической нервной ткани и в меныших количествах в других тканях и крови. Гликосфинголипиды – гликолипиды, содержащие аминоспирт сфингозин. Они входят в состав наружного мембранного слоя клетки (нервных клеток, эритроцитов, лейкоцитов и др.). Среди гликосфинголипидов различают несколько классов соединений: цереброзиды, сульфатиды, церамидолигогексозиды, гематозиды, ганглиозиды.

7.Общая характеристика белков. Элементарный состав белков и содержание их в тканях и органах.

Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат не только основой структуры тела, но и основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций, а также взаимосвязь биохимических процессов всего организма. Большинство гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2. Концентрация белков в некоторых тканях и органах сельскохозяйственных животных (процент от массы сухой ткани): головной мозг 45, лёгкие 82, сердечная мышца 60, печень 63, селезёнка 84, скелетные мышцы 80, кожа 63. Содержание белка в различных тканях животного организма неодинаково. Все интенсивно метаболизирующие ткани содержат очень много белка.

8.Гидролиз белков. Аминокислоты. Общие свойства аминокислот.

Наиболее простым и доступным способом расщепления сложной белковой молекулы на её структурные элементы является кипячение белка с концентрированными кислотами или щелочами, а также инкубация его с протеолитическими ферментами. Структура, физико-химические и биологические свойства белков в значительной степени зависят от природы аминокислот. Аминокислоты являются производными карбоновых кислот, у которых дин или два атома водорода в углеводородном радикале замещены аминогруппой. По химическому строению аминокислоты можно разделить на три ряда – ациклический (жирный), ароматический и гетероциклический. Все аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, на вкус сладковатые, кисло-сладкие, безвкусные и горькие. Большинство аминокислот хорошо растворимы в воде, особенно глицин, аланин, серин, аспарагиновая кислота. Некоторые аминокислоты(цистеин, цистин, тирозин) плохо растворяются в воде. Водные растворы их имеют нейтральную слабощелочную и слабокислую реакцию. Для каждой аминокислоты существует своя изоэлектрическая точка, т.е. такое их состояние, при котором образуется одинаковое количество положительно и отрицательно заряженных ионов и они не передвигаются в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду.

9.Определение аминокислотного состава белков.

При гидролизе белков получается смесь аминокислот различного строения, что и послужило началом для исследования строения белков. Эта смесь аминокислот для каждого данного белка имеет свой определённый качественный и количественный состав. Среди разных методов выделения и раздельного определения аминокислот из смесей особого внимания заслуживают способы хроматографии и электрофореза. Распределительная хроматография. В основу метода положено разделение веществ между двумя жидкими фазами, одна из которых задерживается твёрдым носителем, а другая представляет собой подвижный раствор. Наиболее распространённый метод распределительной хроматографии – на фильтровальной бумаге, которая выполняет роль инертного носителя неподвижной фазы – воды, а подвижной фазой служит органический растворитель, который свободно поглощается порами бумаги и поднимается вверх. Ионообменная хроматография. Дальнейшим усовершенствованием принципа распределительного разделения явился метод ионобменной хроматографии, в котором разделение аминокислот основано на различиях в их кислотно-основных свойствах. Разделение проводится в специальных колонках, заполненных какой-либо синтетической смолой, содержащей фиксированные заряженные группы. Существуют два основных типа ионообменных смол: катионообменные и анионообменные. Электрофорез. Сущность метода состоит в том, что каплю смеси аминокислот (гидролизат) наносят на лист фильтровальной бумаги, который затем смачивают буферным раствором с определённым рН. Края листа помещают в электродные сосуды и налагают высоковольтное электрическое поле, одновременно охлаждая бумагу в холодильной камере. Скорость движения аминокислот в электрическом поле зависит от величины заряда, молекулярной массы и разницы потенциалов на электродах. Благодаря этому разные аминокислоты, содержащиеся в смеси или белковом гидролизате. По-разному распределяются в отдельных зонах электрического поля

10.Связи аминокислот в молекуле белка. Строение белковых молекул.

Аминокислоты, являющиеся структурными элементами белковой молекулы, образуют между отдельными аминокислотами в белковой молекуле различные типы связи: ковалентные, водородные, ионные, дисульфидные, сложноэфирные связи и гидрофобные взаимодействия аминокислот. Пептидная связьобразуется при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты с аминной группой (- ) другой аминокислоты. Образующиеся при этом соединения стали называть пептидами или полипептидами. Дисульфидными связями могут соединяться остатки аминокислот в одной полипептидной цепи особенно тогда, когда цепь образует определённые завитки и спирали. Эти связи скрепляют ту специфическую укладку полипептидной цепи, которая возникает в определённых условиях биосинтеза и существования белка. Водородная связьвозникает между протоном водорода и каким-либо электроотрицательным атомом, который содержит неподелённые электронные пары. Ионные связи объединяют витки полипептидных цепей. Гидрофобное взаимодействие. Этот вид связи возникает в результате сближения неполярных углеводородных радикалов аминокислот. Основу строения белка составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Различают четыре порядка организации молекул белка – первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Под первичной структурой белка понимают полипептидную цепь, расположенную в плоскости и имеющую определённый набор аминокислот в известных количествах и соотношениях, а также неповторимый для каждого белка порядок чередования остатков аминокислот в цепи. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Под третичной структурой понимают укладку спиралевидной полипептидной цепочки в пространстве в виде клубков разной формы и величины. Четвертичная структура представляет собой ассоциацию двух или большего числа белков с третичной структурой в одну большую молекулу.

11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.

Размер и молекулярная масса, растворимость и электрический заряд, денатурация и другие физико-химические свойства белков в значительной мере определяют участие их в процессах обмена веществ и функциях живой системы. Белки, растворяясь в воде, всегда дают даже в молекулярно-дисперсном состоянии коллоидные растворы (золи). Для растворов белковых веществ характерен эффект Фарадея-Тиндаля. Если узкий пучок света пропустить через раствор белка, то путь луча становится хорошо заметным (клин Тиндаля) в результате рассеивания света частицами растворённого вещества (молекулами и агрегатами молекул белка). Для растворов белковых веществ характерны явления опалесценции, возникающие в проходящем свете вследствие его дифракции. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, сотни тысяч и миллионы атомов, связанных друг с другом различными типами связей. Молекулярная масса белков определяется по химическому составу, осмотическому давлению их растворов, ультрацентрифугированием, методом светорассеяния и хроматографии, основанной на принципе молекулярных сит (гель-фильтрация).

12.Методы осаждения и коагуляции белков. Денатурация белков.

Под коагуляцией понимают сближение и склеивание белковых частиц, в результате чего увеличивается их размер, и они легко выпадают в осадок. Явление коагуляции может быть обратимым, когда при устранении факторов коагуляции белок-коллоид может снова возвратиться к своему первоначальному состоянию. При подогревании растворов белка выше С большинство белков коагулирует, особенно легко этот процесс протекает в изоэлектрической точке. При этом разрушается гидратационная оболочка белковой частицы, и третичная структура молекулы белка теряет гидрофильность, становится гидрофобной и легко осаждается. Соли тяжёлых металлов (Си, Pb, Ag) в небольших концентрациях способны вызывать коагуляцию белков в их растворах. Коагуляция белков как под давлением ионов тяжёлых металлов, так и под действием высокой температуры – процесс необратимый. Коагуляцию белка можно вызвать с помощью концентрированных растворов некоторых минеральных кислот (азотная, серная, соляная). Механизм действия этих веществ сводится к подавлению электрического заряда, дегидратации и частичного гидролиза белковой частицы. Под влиянием солей щелочных металлов (NaCl, ) происходит обратимая коагуляция и осаждение белков, которое называется высаливанием. Механизм этой коагуляции состоит в том, что приведённые электролиты нейтрализуют электрический заряд коллоидных частиц белка и, как сильные водоотнимающие средства, разрушают их гидратационную оболочку. Под влиянием высоких или низких температур, изменений рН, действия ионов тяжёлых металлов и некоторых химических веществ в молекулах белков происходят изменения, называемые денатурацией. Наиболее ярким проявлением денатурации глобулярных белков является уменьшение их растворимости и выпадение в осадок. У многих белков денатурация наступает в результате нагревания их до 50-60 С, а некоторые белки денатурируют при охлаждении до температуры ниже 10-15 С. При денатурации белки теряют свою биологическую активность.

13.Классификация белков. Простые белки. Сложные белки – протеиды.

По химическому строению белки разделяются на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные при гидролизе распадаются на аминокислоты и различные вещества небелкового характера. К группе простых белков относят альбумины, глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды, глютелины и проламины. Альбумины – наиболее распространённая группа белков, они встречаются во всех тканях животных и растений, хорошо растворимы в воде и ненасыщенных солевых растворах. Глобулины – наиболее многочисленная группа белков в организме животных. Гистоны – группа ядерных белков, в состав молекул которых входит от 20 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизин, аргинин) и циклической аминокислоты – гистидина. Гистоны в значительной степени обусловливают уникальную структуру ДНК и дезоксинуклеопротеидов в ядре, что служит необходимым условием для биосинтеза белков. Протамины – белки, отличающиеся высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот (от 50 до 80%). Протамины, как и гистоны, составляют белковую часть нуклеопротеидов. Протеиноиды – белки опорных тканей – костей, хрящей, сухожилий, связок, шерсти, волос, копыт. Проламины – группа белков растительного происхождения, встречаются главным образом в семенах злаков. Отличительной чертой проламинов является хорошая растворимость в 60-80% этиловом спирте. Глютелины – большая группа белков растительного происхождения, которые растворимы только в слабых растворах щелочей (0,2%). Их обнаруживают вместе с проламинами в семенах злаковых растений.К группе сложных белков относят: нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и белки ферменты. Нуклеопротеиды построены из простого белка и нуклеиновых кислот. Белки, входящие в состав нуклеопротеидов, чаще всего представлены гистонами и протаминами. Хромопротеиды построены из простого белка и какого-либо окрашенного соединения небелкового характера. Фосфопротеиды построены из простого белка и остатков фосфорной кислоты. Гликопротеиды – группа сложных белков, которые построены из простого белка и небелковой части, состоящей из углеводов, производных углеводов (гексуроновые кислоты), серной и уксусной кислот. Липопротеиды представляют собой различные комплексы простых белков с глицеридами, фосфолипидами и стеридами.

14.Белки-ферменты. Состав нуклеиновых кислот.

Белки-ферменты – большая группа протеидов, построенных из простых белков и простетических групп различной природы, выполняющих функции биологических катализаторов. В качестве небелковых компонентов в белках-ферментах обнаружены витамины, моно - и динуклеотиды, трипептиды, фосфорные эфиры моносахаридов и металлы. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из мононуклеотидов. Основные структурные единицы нуклеиновых кислот – мононуклеотиды – построены из пуриновых и пиримидиновых оснований, моносахаридов рибозы и дезоксирибозы и остатков фосфорной кислоты. Пиримидиновые основания являются производными гетероциклического соединения – пиримидина, в составе которого имеется четыре атома углерода, два атома азота и четыре атома водорода. Из мононуклеотидов выделено пиримидиновых основания – цитозин, урацил, тимин и 5-метилцитозин. Пуриновые основания нуклеиновых кислот являются производными бициклического гетероцикла – пурина, в молекуле которого сочетаются пиримидиновый и имидазольный циклы. При гидролизе нуклеиновых кислот всегда обнаруживаются аденин и гуанин. В качестве углеводных компонентов мононуклеотидов нуклеиновых кислот выделено два сходных моносахарида правого ряда – рибоза и дезоксирибоза.

15.Структура мононуклеотидов. Состав и структура рибонуклеиновых кислот.

Мононуклеотиды построены из трёх компонентов: пуринового или пиримидинового основания, рибозы или дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты. Дезоксирибонуклеотиды построены также из пуриновых (аденин, гуанин) и пиримидиновых оснований (цитозин, тимин), углевода дезоксирибозы и фосфорной кислоты. Различия имеются у углеводных компонентов, и вместо урацила в качестве пиримидинового основания в их составе представлен тимин. В природе существует два типа нуклеиновых кислот, отличающихся по составу, строению и функциям. В соответствии с характером углеводного компонента один из них назван дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), а другой – рибонуклеиновой кислотой (РНК). Рибонуклеиновые кислоты сдержатся в ядре (главным образом в ядрышке) и цитоплазме клетки. РНК представляют собой биологические полимеры, построенные из мононуклеотидов. В составе мононуклеотидов РНК имеются пуриновые основания аденин и гуанин, пиримидиновые основания цитозин и урацил, углеводный компонент рибоза и остаток фосфорной кислоты. Первичную структуру РНК представляет определённый порядок чередования мононуклеотидных остатков в её цепи. Вторичная структура РНК представлена спирализацией полинуклеотида, в поддержании которой большую роль играют водородные связи. Третичная структура РНК зависит от условий среды (концентрации солей и температуры), она можетсуществовать в виде беспорядочно расположенной в пространстве одиночной цепи, в виде клубка с небольшим числом двуспиральных участков или в форме компактной палочки, в которой биспиральные фрагменты упорядочены.

16.Информационная РНК. Транспортная РНК. Рибосомальная РНК.

Информационная РНК (и-РНК), или РНК-посредник, содержит четыре азотистых основания – А, Г, Ц и У. Она синтезируется в ядре в процессе транскрипции (переписывание) и представляет собой копию гена одной из цепей хромосомной ДНК. Информационные РНК можно рассматривать как чертёж (план) первичной структуры белка. На долю и-РНК приходится не более 5% общей РНК клетки, но они представлены многими видами, которые значительно различаются по молекулярной массе и по мононуклеотидной последовательности. Молекулы т-РНК сравнительно небольшие. Их функция состоит в том, чтобы в ходе белкового синтеза переносить на рибосому определённые аминокислоты. На долю т-РНК приходится 12-15% общей РНК клетки. Рибосомальная РНК в клетке тесно связана с белками рибосом, образуя рибонуклеопротеиды. На долю р-РНК приходится около 80% от общего количества РНК клетки.

17.Общая характеристика витаминов. Классификация и номенклатура витаминов.

Витамины – низкомолекулярные органические вещества, выполняющие функции биологических катализаторов самостоятельно или в составе ферментов. Большинство витаминов в организме животных не синтезируются или образуются в таких количествах, которые не обеспечивают потребности организма. Источниками витаминов для животных являются преимущественно корма растительного и, в меньшей мере, бактериального и животного происхождения. Витамины – вещества нестойкие, они легко разрушаются высокой температурой, действием сильных гидроксидов, кислородом воздуха, ионизирующими излучениями и другими факторами. При отсутствии в кормах витаминов у животных развиваются заболевания, называемые авитаминозами, а при недостатке их в рационе – гиповитаминозами. По физико-химическим свойствам витамины разделяют на две группы: витамины, растворимые в жирах (липовитамины), и витамины, растворимые в воде (гидровитамины). К группе жирорастворимых витаминов относятся витамины А, D, Е, КиF, а водорастворимым - С, Р, фолиевая кислота, Н, холин и инозит.

18.Жирорастворимые витамины.

При недостатке или отсутствии в организме животных витамина А(ретинола) возникает ряд существенных неспецифических нарушений в обмене веществ, которые проявляются в остановке роста, снижении молочной и яичной продуктивности, лёгкой восприимчивостью к инфекции. В свободном виде витамин А содержится в печени рыб, рыбьем жире, молозиве и молоке коров, в рыбной и мясокостной муке. По химической природе витамин А представляет собой циклический, ненасыщенный, одноатомный спирт. Одной из важнейших функций витамина А является его участие в образовании сложного белка родопсина – зрительного пигмента сетчатки глаза, т.е. витамин А принимает участие в реакциях светоощущения. Недостаток Витаминов группы D приводит к возникновению рахита у молодых животных и остеомаляции (ломкость костей) у взрослых. Витаминов группы D много в рыбьем жире, рыбной муке, яичном желтке, молоке. Являются производными стероидов. Тесно связаны с обменом кальция и фосфора, влияет на процессы тканевого дыхания, особенно на окисление углеводов. Группа витаминов Е включает несколько близких в химическом отношении БАС, являющихся производными хромана, или бензопирана, и спирта фитола. Недостаток витамина вызывает у самцов дегенеративные изменения в семенниках, приводящие к бесплодию вследствие нарушения или прекращения сперматогенеза. Самки теряют способность к нормальному вынашиванию плода. Богаты витаминов Е семена злаков и отжатые из них масла, а также ягоды шиповника и семена яблок. Витамины группы Е действуют в организме как биокатализаторы и играют роль антиокислителей по отношению к неопределённым жирным кислотам, витамину А и каротинам. При авитаминозе К у животных появляются подкожные и внутримышечные кровоизлияния и снижается скорость свёртывания крови. Витамином К богаты зелёные корма, все виды травяной муки, печень свиней, рыбная и мясо-костная мука. Необходим для синтеза в печени некоторых белков системы свёртывания крови. Витамин Fпредставляет собой набор полиненасыщенных жирных кислот. Наиболее распространены из этих кислот линолевая, линоленовая и арахидоновая. Они широко представлены в растительных маслах. При недостатке этих кислот происходит выпадение шерсти, развивается дерматит с явлениями экземы, а у молодых животных прекращается рост.

19.Водорастворимые витамины. Их биологическая роль.

При недостатке витамина тормозятся как процессы превращения пировиноградной кислоты в активированную уксусную кислоту, так и реакции цикла лимонной кислоты в целом. В крови и тканях при этом накапливаются кетокислоты. Широко распространён в различных кормах: зёрна злаков, мука грубого помола, отруби, горох, рыбная мука, сухой обрат, молоко и молочная сыворотка. Метаболически активная форма витамина – тиаминпирофосфат – принимает участие в катализе окисления углеводов, необходим для превращения углеводов в жиры. Недостаток витамина (рибофлавин) нарушает активность многих ферментных систем организма, что приводит к резкому снижению продуктивности и другим функциональным нарушениям. Много содержится в люцерновой травяной муке, кормовых дрожжах, сухом обезжиренном молоке и молочной сыворотке, рыбной и мясо-костной муке. Биологическое действие рибофлавина обусловлено его ролью как составляющей части двух коферментов аэробных дегидрогеназ – флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид. Недостаток витамина (пантотеновая кислота) приводит к снижению суточных приростов, нарушается функция воспроизводства, потеря аппетита, поносы, кожные заболевания. Богатый источник этого витамина - дрожжи, печень и яичный желток. Входит в состав кофермента активирования кислот – НSКоА, который принимает участие в активировании жирных кислот и аминокислот. При недостатке витамина (никотинамид) вначале нарушаются процессы гликолиза, затем реакции трикарбонового цикла и дыхательной цепи, а также биосинтеза жирных кислот. Содержится в рисовых и пшеничных отрубях, шротах, жмыхах и кормовых дрожжах. Амид никотиновой кислоты является составной частью коферментов – никотинамиддинуклеотид и никотинамиддинуклеотидфосфат, которые катализируют процессы окисления и восстановления путём присоединения или отдачи водорода. Недостаток витамин (пиридоксол) отрицательно сказывается на обмене белков в организме. Содержится в кормовых и пивных дрожжах. Участвует в построении многих ферментов белкового и аминокислотного обмена. При недостатке ( кобаламин) наблюдается исхудание, потеря аппетита. Содержится в белковых кормах животного происхождения. Совместно с фолиевой кислотой участвует в переносе одноуглеродных остатков и влияет на формирование подвижных метильных групп, необходимых для биосинтеза ряда веществ. При недостатке фолиевой кислоты развивается малокровие и резко изменяется состав крови. Содержится в зелёных частях растений, пивных и кормовых дрожжах, соевых шротах, пшеничной муке. Принимает участие в синтезе креатина, аминокислот, азотистых оснований нуклеиновых кислот и холина. Типичный авитаминоз С – цинга – проявляется кровоточивостью дёсен, слизистых оболочек и мышц. Содержится в растениях. В качестве окислительно-восстановительной системы катализирует многие реакции тканевого обмена веществ. Недостаток биотина сопровождается поражениями кожи. Содержится в пивных и кормовых дрожжах, шротах и жмыхах, люцерновой муке и сухом молоке. Является коферментом различных ферментов. С участием биотина протекают реакции активирования и переноса углекислого газа. При недостатке инозита тормозится рост, выпадает шерсть, появляются дерматиты, ослабление зрения, расстройства ЖКТ.

20.Общие сведения о ферментах. Молекулярная организация ферментов.

Ферменты по своей природе белки, обладающие каталитическими свойствами, в связи с чем их называют биологическими катализаторами. Каждый фермент высокоспецифичен, она реагирует только с одним определённым веществом, называемым субстратом данного фермента. Содержание того или иного фермента в клетке моет регулироваться образованием его и разрушением. Ряд ферментов может функционировать только после включения в мембранные структуры или присоединения их к другим макромолекулам. Активность того или иного фермента обусловливается рядом факторов: концентрацией субстрата и кофакторов, рН среды и температурой, взаимодействием с метаболитами – модуляторами ферментов, обеспечивающих регуляцию обмена веществ. Различают положительные модуляторы – повышающие активность ферментов, и отрицательные – тормозящие их активность. В свою очередь ферменты, которые подвержены воздействию модуляторов, называют регуляторными. Различают три класса регуляторных ферментов: 1)гомотропные – их каталитическая активность повышается при увеличении концентрации субстрата, 2)гетеротропные – стимулируются или ингибируются специфическими эффекторами или модуляторами, не являющимися субстратами, 3)гомогетеротропные – эти ферменты относятся одновременно к гомотропным и гетеротропным, при этом субстратом служит один из двух или же нескольких модуляторов, регулирующих активность фермента.

21.Регуляця активности ферментов. Механизм действия ферментов.

Аллостерическая регуляция сопровождается изменением сродства фермента к субстрату без изменения максимальной скорости реакции. Регуляция активности ферментов ковалентной модификацией. Открытие этого пути регуляции одно из важнейших достижений биохимии. Активирование и ингибирование активности ферментов фосфорилированием их киназами. Фосфорилирование является распространённым механизмом регулирования активности ферментов обмена веществ. Гормональная регуляция активности ферментов. Влияние гормонов на отдельные пути превращения веществ связано с их действием на те или другие ферментативные процессы. Нервная регуляция активности ферментов мало изучена. Действие ферментов: 1)скорость реакции, катализируемой ферментом, как правило, значительно больше скорости той же реакции, протекающей в присутствии неорганического катализатора, 2)ферменты в отличие от других катализаторов высокоспецифичны и катализируют только одну или несколько химических реакций, 3)существует чрезвычайно большое число ферментов, каждый из которых выполняет строго определённые функции. Сложные биологические процессы включают ряд различных последовательных химических реакций, осуществляемых с помощью большого числа ферментов. Ферментативные реакции в основном являются кислотно-основными процессами.

22. Общая характеристика действия ферментов. Общие свойства ферментов.

Реакции, катализируемы ферментами, отличаются от простых химических реакций тем, что энергетический уровень субстратов и продуктов при их адсорбции на ферменте изменяется, а главное, что при этом понижается энергетический барьер реакции. Это позволяет ферментативным реакциям протекать при умеренных температурах в нейтральных разбавленных растворах. Различают три типа реакций, катализируемых ферментами: нулевого порядка, первого порядка и смешанных порядков. При больших концентрациях субстратов наблюдается реакция нулевого порядка, переходящая затем в реакцию первого порядка. Реакции второго и более высоких порядков в ферментативных процессах очень редки. Реакция нулевого порядка не зависит от концентрации субстрата и скорость её постоянна..Основной принцип реакции первого порядка заключается в том, что за каждый равный промежуток времени в реакцию вступает определённая, постоянная часть вещества. Высокие температуры (более 40 С) ведут к инактивации некоторых ферментов. Наиболее целесообразными температурами для физиологических характеристик активности ферментов следует считать близкие к температурам тела. Так как у ферментов основа белковая, то на их свойства существенно влияет рН среды. Большинство ферментов проявляет свою активность только в определённом диапазоне рН, который называют оптимум рН. Весьма важными условиями для обеспечения активности ферментов в организме животных является обеспеченность их кофакторами, необходимыми для проявления действия того или иного фермента. Торможение активности ферментов называют ингибированием. Вещества, вызывающие торможение реакции, называют ингибиторами.

23.Видовые особенности активности ферментов.

У разных видов животных существует общая для всех направленность обмена веществ, что лежит в основе единства животного мира. Однако отдельные виды отличаются определённой особенностью, т.е. преобладанием одних или других звеньев цепи обмена веществ. Существует соответствующее соотношение между высокой и низкой активностью ферментов, катализирующих отдельные этапы превращения веществ. Вместе с тем активность одних и тех же ферментов у разных видов животных существенно отличается. Что является особенностью данного вида животных. Таким образом, отличительные черты отдельных путей обмена веществ связаны со свойствами ферментных систем клеток, тканей и органов, которые обусловлены генетической природой животных.

24.Механизм действия гормонов. Гормоны щитовидной железы.

В действии гормонов проявляется дистанционный характер, т.е. гормоны оказывают своё влияние на функции клеток и тканей, распложенных далеко от места их образования. Действие гормонов характеризуется высокой избирательностью, выражающейся в том, что ответная реакция развивается не у всех клеток, а только у клеток органов-мишени для данного гормона. Щитовидная железа выделяет смесь двух гормонов – тироксин и трийодтиронин – йодсодержащие производные аминокислоты тирозина. Основная функция щитовидной железы – синтез и секреция тиреоидных гормонов. Тиреоидные гормоны обладают широким спектром действия. Они влияют на рост и развитие организма, дифференцировку клеток, регулируют уровень метаболизма в периферических тканях. При гипофункции щитовидной железы развиваются глубокие нарушения обмена веществ в организме и в первую очередь заметно падает основной обмен и снижается температура тела. Гиперфункция щитовидной железы характеризуется резким повышением основного обмена на 30-60% превышающим нормальный уровень. У человека развивается заболевание, известное под названием базедовой болезни. При этом развивается гипохолестеринемия гипергликемия, глюкозурия, креатинурия и отрицательный азотистый баланс. Появляется пучеглазие, тремор конечностей, общее исхудание.

25.Гормноы паращитовидной железы. Гормоны поджелудочной железы.

Паращитовидные железы секретируют два гормона – паратгормон и кальцитонин. Главная их функция – регуляция совместно с витамином D обмена кальция и фосфатов. Паратгормон оказывает влияние на почки, костную ткань и ЖКТ. Он понижает содержание фосфора и повышает содержание кальция в крови и способствует выделению фосфатов и кальция почками. Кальцитонин понижает концентрацию кальция в крови, подавляя его выход из костной ткани. Сигналом, вызывающим секрецию кальцитонина, служит гиперкальциемия. Кроме того, секрецию кальцитонина стимулирует глюкагон. У поджелудочной железы смешанная функция. Эндокринные участки поджелудочной железы – островки Лангерганса, содержат клетки трёх типов: альфа-клетки, бета-клетки и дельта-клетки. Альфа-клетки секретируют глюкагон, бета-клетки вырабатывают инсулин и дельта-клетки вырабатывают соматостатин, угнетающий секрецию, как гормона роста, так и ряда других гормонов, в том числе инсулина и глюкагона. Инсулин играет важную роль в регуляции углеводного обмена: стимулирует процесс превращения глюкозы в гликоген в мышцах и печени и образование жира из углеводов, способствует синтезу белков, ускоряет окисление глюкозы мышцах и других тканях. Недостаток инсулина в тканях в организме приводит к развитию сахарного диабета. Глюкагон повышает содержание глюкозы в крови путём стимуляции гликогенолиза в печени, действуя при этом как антагонист инсулина. Глюкагон ингибирует синтез жирных кислот и холестерола в печени, стимулирует кетогенез, активирует липазу печени, также стимулирует высвобождение глицерина и жирных кислот из жировой ткани.

26.Гормоны надпочечников. Гормоны мозгового слоя надпочечников.

Надпочечники состоят из двух самостоятельных структур, которые различаются как по происхождению, так и по характеру вырабатываемых гормонов. Гормоны мозгового слоя надпочечников влияют на секреторную активность коры через гипофиз, а гормоны коры изменяют скорость синтеза гормона мозгового слоя надпочечников. Мозговое вещество надпочечников выделяет два родственных гормона, названных катехоламинами: первичный амин норадреналин и вторичный амин адреналин. Адреналин и норадреналин оказывают в общем качественно сходное действие на сердце, кровеносные сосуды, гладкие мышцы, а также на обмен веществ, главным образом на углеводный обмен. Оба гормона увеличивают возбудимость и силу сокращения сердечной мышцы, что ведёт к повышению кровяного давления. Адреналин быстро повышает содержание глюкозы в крови, а норадреналин незначительно влияет на сахар крови. Катехоламины влияют также на обмен липидов. Они способствуют мобилизации липидов из жировых депо путём стимуляции липолиза.

27.Гормоны коры надпочечников. Гормоны половых желёз.

В коре надпочечников вырабатываются стероидные гормоны. Стероидные гормоны можно разделить на три группы: глюкокортикоиды, минералкортикоиды и половые гормоны. Кора надпочечников состоит из трёх слоёв: клубочковая зона (наружный слой) синтезирует минералкортикоиды, пучковая зона (средний слой) синтезирует глюкокортикоиды и сетчатая зона (внутренний слой) синтезирует половые гормоны. Глюкокортикоиды увеличивают поступление глюкозы в кровь из печени, влияют на интенсивность и направленность процессов обмена углеводов, белков и липидов. Половые гормоны образуются в основном в семенниках, яичниках и плаценте. Яичники выделяют два типа женских половых гормонов стероидной природы – эстрогены и прогестерон. Эстрогены необходимы для развития вторичных половых признаков и придаточных структур половой системы, влияют на рост костей, определяя телосложение женского типа. Прогестерон дополняет действие эстрогенов, стимулируя развитие молочных желёз. Семенники вырабатывают андрогены, которые необходимы для развития придаточных желёз мужской половой системы и вторичных мужских половых признаков.

28.Гормоны гипофиза. Эпифиз. Гормоны гипоталамуса.

Тиреотропный гормон контролирует функцию щитовидной железы: способствует поглощению йода клетками щитовидной железы, стимулирует синтез тиреоидных гормонов и выделение тироксина щитовидной железой. Адренокортикотропный гормон стимулирует кору надпочечников. Фолликулостимулирующий гормон стимулирует рост фолликулов в яичнике у самок и способствует сперматогенезу у самцов. Лютеинизирующий гормон стимулирует у самок секрецию эстрогена и прогестерона яичниками, а у самцов – секрецию андрогенов семенниками. Пролактин поддерживает деятельность жёлтого тела и секрецию прогестерона, активизирует образование молока в молочных железах. Соматотропный гормон стимулирует рост молодых животных путём ускорения синтеза белка торможения распада аминокислот. Этот гормон способствует также усиленному росту скелета. Меланоцитостимулирующий гормон стимулирует синтез меланина и вызывает потемнение волосяного покрова у животных или кожи у человека. Антидиуретический гормон (вазопрессин) стимулирует всасывание воды в дистальных почечных канальцах. Окситоцин вызывает сокращение гладкой мускулатуры матки, стимулирует сокращение матки во время родов. Функция эпифиза тесно связана с репродуктивными органами. Эпифиз оказывает тормозящее влияние на развитие половых желёз. Регуляция секреции гормонов гипофиза достигается нейрогормонами, которые вырабатываются в гипоталамусе. В гипоталамусе образуется целый ряд нейрогормонов – тиролиберин, соматолиберин, кортиколиберин, пролактостатин, люлиберин, соматостатин, пролактолиберин и гормон, ингибирующий освобождение гормона роста.

29.Пути превращения энергии в организме. Методы изучения обмена веществ.

Энергию организмы поглощают из внешней среды в форме энергии химических связей, которая затем преобразуется для выполнения химической работы в процессах биосинтеза клеточных компонентов, при движении жидкостей и всего организма, осмотической работы, необходимой для транспорта веществ в клетку, механической работы скелетных мышц, сердца и других органов, а также для деятельности нервной системы. Энергия в организме животных освобождается малыми порциями, что является результатом длинной цепи последовательно протекающих реакций, постепенно приводящих к полному разрушению вещества до конечных продуктов. В тканях и органах животных потенциальная химическая энергия, освобождающаяся при окислении углеводов, липидов и белков, может накапливаться в других веществах, которые служат биологическими аккумуляторами. Они получили название макроэнергических соединений(АТФ). Все методы изучения обмена веществ можно разделить на три группы: 1)изучение организма в целом. Это наиболее старый метод, который существенно обновился в результате применения изотопов, 2)аналитические – методы, основывающиеся на изучении отдельных процессов после их изоляции и очистки реагентов. При этом происходит потеря сложных биологических взаимосвязей, 3)синтезирующие методы. При этом имеется ввиду создание определённых свойств биологисеских систем путём моделирования или экспериментальным воспроизведением и связыванием отдельных явлений.

30.Дыхательный коэффициент. Метод балансовых опытов.

Наиболее общим методом изучения обмена веществ в организме служит определение дыхательного коэффициента. Метод состоит в определении количества кислорода, поглощаемого животными за определённый промежуток времени, и количества углекислоты, выделяемой за то же время. Дыхательный коэффициент различен и зависит от наличия веществ в организме, окисляемых во время измерения. При окислении углеводов он равен 1, для жиров равен 0,7, для белков 0,8. Для познания химических приращений питательных веществ рациона широкое распространение в животноводстве получил метод баланса веществ, состоящий в определении количества поступивших веществ с кормом и количества продуктов, выделенных из организма (с мочой, калом, выдыхаемым воздухом). По разности между обоими определениями находят количество усвоенных веществ организмом, что весьма важно для оценки усвояемости компонентов рациона. По разности между количеством усвоенных веществ и выделенных в виде конечных продуктов обмена судят о количестве задержанных в организме компонентов корма. Если определённое количество, например азота, кальция, фосфора, задерживается в организме, т.е. выделяется из организма меньше, чем усваивается из суточной нормы, то говорят о положительном балансе, а если выделяется больше, чем усваивается, то баланс называется отрицательным. Если усвоение веществ равно выделению в виде конечных продуктов обмена, то говорят о равновесии, баланс при этом равен единице.

31.Изотопный метод. Методы изолированных органов.

Принцип этого метода заключается в специальной обработке исследуемого вещества, при которой отдельные атомы некоторых элементов в его молекуле заменяются на атомы изотопов с другими атомными массами или свойствами радиоактивности. Используются или стабильные изотопы элементов, отличающиеся по массе от обычных элементов, или радиоактивные изотопы. Пометив при помощи стабильного или радиоактивного изотопа молекулу исследуемого вещества и введя это вещество в организм, ищут затем изотопные атомы или содержащие их группы и, открыв их в определённых соединениях, делают заключение о путях превращения меченого вещества в организме. С помощью метода изотопной индикации можно изучать пути всасывания, распределения и перемещения в организме веществ, скорость синтеза и распада различных сложных веществ и структурных элементов клетки. В познании обмена веществ важны методы исследования на изолированных органах. Сущность его заключается в удалении из организма животного и помещение в искусственные условия, приближающиеся к физиологическим, определённых органов. Через их сосуды пропускают специальные питательные среды, поддерживают кислородное питание и оптимальную температуру. В этих условиях можно наблюдать за процессами, происходящими в изолированном органе по анализу состава притекающей к нему и оттекающей от него питательной жидкости.

32.Теория биологического окисления и окислительно-восстановительный потенциал.

Согласно современным представлениям при окислении происходит передача электронов из внешнего слоя атома или иона. При восстановлении происходит присоединение электронов. Так, двухвалентный ион железа, теряя электрон, превращается в трёхвалентный. Если трёхвалентный ион железа принимает электрон, он восстанавливается в двухвалентный. Окисление – это увеличение положительной валентности, а восстановление – уменьшение положительной валентности. Вещество, отдающее электроны, называют донором, а принимающее – акцептором электронов. Окисление любого вещества не может произойти без одновременного восстановления другого. В какую сторону будет идти окислительно-восстановительная реакция решается в зависимости от сродства к электрону. Сродство к электрону можно определить, измеряя потенциал переноса электронов с восстановителя на окислитель. Способность восстановителя отдавать электроны окислителю выражается стандартным восстановительным потенциалом. Величины восстановительного потенциала определяются экспериментально и по ним создаётся ряд напряжений для биологических окислительно-восстановительных систем.

33.Окислительные ферменты и транспорт электронов. Дыхательная цепь.

Перенос электронов от органических соединений на молекулярный кислород катализируется главным образом тремя классами окислительно-восстановительных ферментов: 1)пиридинзависимыми дегидрогеназами, в которых акцептором электронов служат НАД или НАДФ; 2)флавинзависимыми дегидрогеназами, где акцептор электронов флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид; 3)цитохромами, содержащими железо в составе гема, которое, изменяя свою валентность, может присоединять и отдавать электроны. Митохондриальная цепь переноса электронов, или дыхательная цепь, осуществляет транспорт электронов от восстановленных субстратов к молекулярному кислороду при помощи ряда окислительно-восстановительных систем. Дыхательная цепь ступенчато окисляет водород субстратов до воды и аккумулирует энергию в виде фосфатных связейАТФ.

34.Механизм обезвреживания (нейтрализации) аммиака в организме животных.

Аммиак весьма токсичен и накопление его в органах и тканях в больших количествах может привести к смерти. Несмотря на беспрерывное образование аммиака в организме, концентрация его незначительная. Это объясняется немедленным обезвреживанием аммиака с образованием нетоксических для организма веществ. В организме животных существуют следующие пути обезвреживания аммиака: синтез аммонийных солей, амидов дикарбоновых аминокислот и мочевины. Синтез аммонийных солей органических кислот протекает только в почках и занимает небольшое место во всём процессе детоксикации аммиака. Обезвреживание аммиака на месте его образования (печень, мозг, почки, мышцы) происходит главным образом за счёт реакций между аммиаком, глютаминовой и аспарагиновой аминокислотами, которые при этом переходят в амиды глютамин и аспарагин. Основной путь обезвреживания аммиака в организме связан с образованием мочевины – конечного продукта распада простых белков и аминокислот.

35.Значение углеводов для организма животного. Переваривание углеводов.

Углеводы не только выполняют энергетическую функцию, но и входят в состав многих важных биологически активных структур. Многие аминокислоты образуются из продуктов превращения углеводного компонента. Углеводы входят в различные соединения, придавая им реактивную специфичность. Практически углеводы входят в минимальном количестве в целый ряд белков. У отдельных видов животных переваривание углеводов начинается в ротовой полости, когда на измельчённую углеводистую кормовую массу начинает действовать амилолитический фермент слюны. Слюна влияет на процесс переваривания в последующих отделах пищеварительного тракта. Весьма существенные особенности переваривания углеводов у жвачных животных связаны с их возрастом. На ранних этапах развития молодняк жвачных животных получает углеводы вместе с материнским молоком. В дальнейшем по мере развития животного начинает функционировать рубец, а \до этого молоко из пищевода попадет непосредственно в сычуг и расщепления углеводов не происходит. В рубце, являющемся главным местом расщепления углеводов, происходит гидролитический распад целлюлозы под влиянием ферментов бактериальных клеток, заселяющих рубец. В целом углеводы у жвачных животных расщепляются в преджелудках с образованием ряда промежуточных продуктов, которые в дальнейшем превращаются в летучие жирные кислоты.

36.Регуляция обмена гликогена. Окисление углеводов.

Гликоген синтезируется в клетках мышц и печени через фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата. Способность клеток тканей откладывать гликоген регулируется, с одной стороны, поступлением из пищеварительного тракта моносахаридов, а с другой – цитоплазматическим пространством, в котором может откладываться гликоген. Образование гликогена увеличивается под влиянием гормона поджелудочной железы – инсулина, который стимулирует процесс транспорта моносахаридов через мембраны в клетку. Запасы гликогена в печени могут поддерживать соответствующий уровень глюкозы в крови сравнительно недолго, а после этого глюкоза должна синтезироваться из веществ неуглеводной природы (этот процесс называют глюконеогенезом). Гликоген печени используется в промежутках между приёмами пищи и особенно в период ночного сна. Частично расщепление гликогена печени происходит при выполнении физической работы. Гликоген мышц используется почти всегда как резерв энергии для поддержания уровня АТФ при мышечной работе. Превращение углеводов в тканях животных начинается с расщепления гликогена или глюкозы. Если исходить из основного назначения углеводов в животных организмах как энергетического материала, то окисление глюкозы можно представить следующей схемой: Однако в тканях организма в большей или меньшей степени проявляется кислородная недостаточность и расщепление углеводов в анаэробных условиях сопровождается накоплением молочной кислоты: . Таким образом, расщепление углеводов контролируется аэробными и анаэробными условиями. Анаэробный процесс расщепления углеводов заканчивается образованием молочной кислоты.

37.Механизм анаэробного расщепления углеводов в тканях животного (гликогенолиз, гликолиз).

Анаэробное окисление углеводов с энергетической точки зрения малоэффективно, при этом освобождается всего около 1/25-1/20 запаса энергии молекулы глюкозы. Течение процессов гликолиза характеризуется двумя фазами. Первая из них к\включает фосфорилирование гексоз и завершается их расщеплением с использованием энергии АТФ и образованием триозофосфатов. Вторая фаза реакций – процесс, завершающийся превращением глицеральдегид-3-фосфата в лактат, включающий окислительно-восстановительные реакции, где происходит фосфорилирование АДФ да АТФ, т.е. накапливается энергия. Анаэробный распад углеводов протекает с большой скоростью и за короткое время в клетке может расщепляться значительное количество углеводов, обеспечивающее необходимой энергией жизнедеятельность клетки при отсутствии кислорода. Расщепление, начинающееся с гликогена, называют гликогенолизом, а с глюкозы – гликолизом.

39.Переваривание и всасывание жиров. Окисление жирных кислот.

Гидролиз триглицеридов происходит у высших животных преимущественно в тонком кишечнике и катализируется липолитическими ферментами, вырабатываемыми поджелудочной железой. У взрослых жвачных животных переваривание липидов пищи осуществляется главным образом липазами микроорганизмов рубца. Липазы микроорганизмов, как правило, являются внеклеточными ферментами, благодаря чему в рубце жвачных животных достигается полное расщепление пищевых липидов. Образовавшиеся жирные кислоты поступают в кишечник, откуда всасываются и используются для ресинтеза жиров. Кроме того, у жвачных животных в кишечнике происходит утилизация липидов микроорганизмов за счёт панкреатической липазы. Фосфолипиды, поступающие с пищей, также подвергаются в кишечнике действию гидролитических ферментов. В тонком кишечнике эмульгирование жиров осуществляется при участии солей желчных кислот, которые выделяются печенью и поступают в полость кишечника вместе с желчью. Соли желчных кислот способствуют всасыванию в кишечнике продуктов гидролиза жиров (жирных кислот, моно- и диглицеридов, а также жирорастворимых витаминов, которые поступают с пищей). Внутриклеточный обмен липидов включает процессы биосинтеза липидов из углеводов и других предшественников липидов, перераспределения липидов в тканях и их депонирования, а также окислительного расщепления глицерина и жирных кислот в тканях, сопровождающегося освобождением энергии и использованием её для нужд организма. Мобилизация липидов крови и тканей осуществляется пир участии липопротеидлипаз. Окислительное превращение жирных кислот осуществляется во всех живых организмах. Известно три типа окислительных превращений: α-окисление,β-окисление и ω-окисление жирных кислот. Β-окисление жирных кислот: окисление КоА-эфиров жирных кислот внутри митохондрий осуществляется в результате ряда последовательных реакций, составляющих метаболический цикл. В результате оборота жирной кислоты в этом цикле образуется ацетил-КоА и ацил-КоА жирной кислоты. Хотя β-окисление жирных кислот занимает ведущее место в их метаболизме, в тканях представлены также процессы α- и ω-окисления. Окисление высокомолекулярных жирных кислот с образованиемα-оксикислот представлено в микросомах мозга, а также в растительных тканях. Реакция образования α-оксикислот катализируется ферментной системой, известной под названием монооксигеназ. При этом используется молекулярный кислород. Жирные кислоты со средней длиной углеродной цепи и в меньшей мере с длинной углеродной цепью могут подвергаться ω-окислению. При этом сначала образуются жирные ω-оксикислоты, а затем дикарбоновые жирные кислоты. Процессы ω-окисления жирных кислот обнаружены в печени млекопитающих и бактериальных клетках.

40.Биосинтез липидов. Биосинтез холестерола.

В организмах животных, растений и микроорганизмах обнаружены ферментные системы, осуществляющие полный синтез всех липидов и большинства их компонентов. В организме происходит постоянный обмен липидов. Основным строительным блоком для синтеза высших жирных кислот служит ацетил-КоА. Который образуется в митохондриях в результате β-окисления жирных кислот, а также при окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты, возникшей из глюкозы и в результате превращения углеродной цепочки глюкопластических аминокислот. Большую часть липидов в различных тканях составляют триглицериды, которые играют роль запасных липидов. Синтез триглицеридов активно идёт в печени, жировой ткани, а также в молочной железе в период лактации. Фосфолипиды синтезируются в печени, тканях кишечника, почках, мышечной ткани и в меньшей мере в мозге. Основную роль в биосинтезе фосфолипидов выполняют цитидиновые нуклеотиды. В живых организмах образуется большое число стероидов, участвующих в самых разнообразных биохимических процессах. Холестерол играет роль главного промежуточного продукта в синтезе различных стероидов. В организме животных и человека холестерол постепенно образуется из более простых соединений. Условно биосинтез холестерола подразделяют на три этапа: биосинтез мевалоновой кислоты, образование сквалена из мевалоновой кислоты и циклизация сквалена в холестерол.

41.Биологическая ценность белка.

Для обеспечения потребностей организма большое значение имеет качество и количество белков корма. Природные белки особенно растительного происхождения, отличаются друг от друга количеством и биологической ценностью входящих в их состав аминокислот. Белки животных организмов состоят из определённого набора аминокислот. Но в организме животных не все аминокислоты могут синтезироваться, часть из них должна обязательно поступать с кормом. Кормовые белки растительного происхождения, как правило, не могут удовлетворять потребности организма животных в некоторых аминокислотах. Такие белки получили название неполноценных белков. Следовательно, биологическая ценность белков зависит от их аминокислотного состава. В зависимости от аминокислотного состава для жизнедеятельности организма требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о разной биологической ценности белков, которая определяется ещё и степенью усвоения его организмом. Все аминокислоты были разделены на две группы – незаменимые и заменимые. Незаменимые аминокислоты в организме животных не синтезируются или синтезируются с недостаточной скоростью (треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, аргинин, фенилаланин, триптофан, гистидин). Заменимые аминокислоты синтезируются в достаточном количестве в тканях животных и с необходимой скоростью (глицин, серин, аланин, цистеин, цистин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, орнитин).

42.Нормы белка и аминокислот в питании животных. Белковые резервы организма. Обмен простых белков.

Важнейшая проблема животноводства – установление нормы белка в рационе при технологическом процессе воспроизводства, выращивания и получения продукции в виде мяса, молока, яиц и шерсти. В этом отношении большую роль сыграли опыты по определению баланса азота в организме, которые позволили частично определить потребности животных в белке. То наименьшее количество белка в рационе, которое обеспечивает покрытие всех его расходов, т.е. при котором организм сохраняет азотистое равновесие, называется белковым минимумом. Для обеспечения нормального роста и высокой продуктивности разработаны нормы протеина в рационе с учётом вида, возраста и продуктивной направленности животных. Важно нормированное питание животных по незаменимым аминокислотам. Чем лучше сбалансированы рационы по аминокислотам, тем выше использование протеина животными. Балансирование рационов по аминокислотному составу проводят комбинированием кормов или добавлением к кормосмесям недостающих аминокислот в виде химических препаратов. Белки плазмы крови, печени и скелетных мышц можно рассматривать как «резервные» белки. «Резервные» белки – это не особое отложение белков, а обычные специфические для данной ткани белки, которые потребляются в экстремальных условиях питания для покрытия потребностей в аминокислотах жизненно важных органов и систем. В тканях и органах непрерывно происходит синтез и распад белков. В результате распада белков возникают свободные аминокислоты, которые подвергаются затем дальнейшим превращениям. Для синтеза белков необходимы аминокислоты, источником которых служат белки корма. Белки. Поступающие с кормом в организм, никогда не выступают в состав тканей тела без предварительного их расщепления, т.е. организм использует для питания не сам белок, а его структурные элементы – аминокислоты. Обмен белков, как и обмен других веществ, можно условно разделить на три этапа: переваривание белков и всасывание аминокислот, тканевые превращения аминокислот, синтез и выделение конечных продуктов обмена.

43.Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.

Переваривание белков представляет собой ферментативный гидролиз их с образованием полипептидов разной молекулярной массы, из которых затем получаются свободные аминокислоты. Гидролиз белков происходит в желудке и тонком отделе кишечника. В желудке на корм, измельчённый в ротовой полости, воздействует желудочный сок и белковые вещества подвергаются начальным изменениям. Желудочный сок содержит различные неорганические и органические вещества. Наиболее важные из них соляная кислота и белки-ферменты. Соляная кислота синтезируется обкладочными клетками желёз слизистой оболочки дна желудка. Для синтеза соляной кислоты желудочного сока используется главным образом хлорид натрия. Желудочная соляная кислота способствует набуханию белков и тем самым делает их более доступными к ферментативной атаке; активирует пепсиноген, превращая его в пепсин; стерилизует содержимое желудка, прекращая бродильные процессы и способствуя растворению фосфатов кальция, комплексных соединений железа и других веществ корма. Пепсин – основной фермент желудочного сока, катализирующий гидролитическое расщепление белков. Пепсин синтезируется в главных клетках фундальной части желудка в форме своего предшественника пепсиногена. Пепсин гидролизует большинство белков, кроме кератинов шерсти и волос, фиброина шёлка, муцина и овомукоида. Что касается коллагена, эластина, то они изменяются только при длительном воздействии пепсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки, а также альбумины, глобулины, глютелины и проламины, т.е. низкомолекулярные белки животного и растительного происхождения. В сычуге животных во время молочного периода кормления выделяется фермент реннин (химозин), который вызывает процесс молока. Высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке под влиянием пепсина, и белки поступают в двенадцатиперстную кишку, где они подвергаются действию протеолитических ферментов. Главную роль играет сок панкреатической железы, так как в нём содержатся ферменты, гидролизующие не только белки корма, но и углеводы и липиды. В кишечнике на белки корма действуют трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы, содержащиеся частично в поджелудочном, частично в кишечном соке. Трипсин синтезируется в панкреасе и выделяется в просвет кишечника в неактивной форме, в виде трипсиногена. Трипсин гидролитически расщепляет как белки, не изменившиеся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные полипептиды, возникшие в желудке из белков в результате гидролиза их пепсином. Различие между трипсином и химотрипсином впервые было установлено на основании различного воздействия этих ферментов на свёртывание крови и молока. Трипсин свёртывает белки крови, а химотрипсин способствует свёртыванию казеиногена молока и не действует на кровь. Химотрипсин, как и трипсин, гидролизует белки и высокомолекулярные полипептиды, поступающие из желудка, до низкомолекулярных полипептидов, дипептидов и свободных аминокислот. Химотрипсин расщепляет белки более глубоко, чем трипсин, при этом гидролизуется около половины пептидных связей. Пептидазы синтезируются поджелудочной железой и железистыми клетками тонкого отдела кишечника, выделяются они в неактивной форме, активируются преимущественно трипсином. Карбоксипептидазы расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой. Аминопептидазы расщепляют полипептиды с конца, со свободной аминогруппой аминокислот.

44.Всасывание продуктов гидролиза белковых веществ.

Из тонкого отдела кишечника в кровь всасываются преимущественно аминокислоты и в небольших количествах низкомолекулярные пептиды. Переваривание белков и связанное с ним всасывание преимущественно аминокислот играют важнейшую защитную роль против поступления в организм чужеродных (неспецифичных) белков. Механизм всасывания аминокислот – сложный биологический процесс, объединяющий фильтрацию, диффузию, осмос и активную всасывающую деятельность ворсинок. Роль ворсинок необходимо подчеркнуть особенно, так как благодаря их большому количеству и активной функции аминокислоты могут всасываться из кишечника и тогда, когда концентрация их в кишечном содержимом такая же или меньше, чем в крови. После всасывания в кровь аминокислоты поступают к органам и тканям, в первую очередь – в печень. Интенсивность всасывания отдельных аминокислот не зависит от молекулярной массы, но их структура, очевидно, играет роль в этом процессе. Неодинаковая скорость всасывания аминокислот из кишечника в кровь лежит в основе нормирования их в рационе по взаимному соотношению или к какой-либо одной аминокислоте (лизин).

45.Особенности переваривания белков у жвачных животных.

У жвачных животных желудок четырёхкамерный, состоящий из рубца, сетки, книжки и сычуга. Сычуг является железистым желудком, где вырабатывается сок, содержащий соляную кислоту, реннин и пепсин, под влиянием которых происходит желудочное переваривание белков. Впереди сычуга расположены преджелудки – рубец, сетка и книжка, в которых происходит основное превращение белков и других азотистых веществ корма. В сычуге белки расщепляются до высокомолекулярных полипептидов, которые, переходя в кишечник, гидролизуются системой протеиназ и пептидаз до свободных аминокислот. Остальная, большая часть протеина корма и низкомолекулярных органических и неорганических азотистых веществ подвергается превращению бактериями и инфузориями рубца. Растительные и животные белки, поступающие в рубец, расщепляются бактериями до пептидов, аминокислот и свободного аммиака. Одновременно с процессами расщепления в рубце происходит синтез бактериального белка за счёт размножения микробов. Простейшие в состоянии синтезировать незаменимые аминокислоты, обеспечивающие животное полноценным белком. Рубцовая микрофлора кроме белков и аминокислот способна расщеплять и небелковые азотистые вещества, которые могут поступать в рубец в различных формах и концентрациях. Из всех небелковых азотистых веществ наибольшее значение имеет мочевина или диамид угольной кислоты. Мочевина может попадать в рубец с кормом или со слюной, куда она проникает из крови в результате обезвреживания аммиака печенью в реакциях орнитинового цикла. При недостатке азотистых веществ в корме мочевина начинает усиленно поступать в рубцовое содержимое не только со слюной, но и путём выделения стенкой рубца из крови. В содержимом рубца под влиянием бактериального фермента уреазы мочевина гидролизуется с образованием аммиака, углекислого газа и воды. Аммиак любого происхождения частично всасывается в кровь и превращается в мочевину печенью, откуда выделяется почками наружу. Другая часть аммиака используется бактериями для синтеза новых аминокислот в реакциях восстановительного аминирования кетокислот. Бактерии способны синтезировать практически все аминокислоты (заменимые и незаменимые), которые затем используются для синтеза белков собственного тела, на базе которых бактерии растут и накапливают белки за счёт минеральных источников азота.

46.Распад белков в тканях и его биологическое значение.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови-18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т. к для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани (аутолизм). Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков. В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ:1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

47)Биосинтез аминокислот в организме.

В организме млекопит. и птиц синтезируются заменимые аминокислоты в реакциях восстановительногоаминирования кетокислот и трансаминирование. Востановительноеаминирование кетокислот явл-ся обратным процессом окислиттельногодезаминирования аминокислот и протекает преимущественно в печени и почках. Таким путем синтезируются глютаминовая и аспарагинова кислоты. Осуществляется в 2 этапа. На первом этапе из кетокислоты и аммиака образуется иминокислота, а на втором иминокислота восстанавливается за счет водорода восстановленной формы НАД или НАДФ, в аминокислоту. Второй путь биосинтеза аминокислот – процесс трансаминирования или переаминирования . Из глютаминовой и пировиноградной кислоты образовываются альфакетоглютаровая кислота и аланин. Реакция осуществляется переносом аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Переаминирование играет чрезвычайно важную роль при синтезе в тканях одних аминокислот из других.

48)Пути использования свободных аминокислот.

Фонд свободных аминокислот формируется за счет поступления их из органов пищеварения, в процессе экзогенного распада белков и в результате синтеза заменимых аминокислот в реакциях транс аминирования и восстанивительного аминорования кетокислот. Из свободных аминокислот синтезируются структурные и ферментативные белки, гормоны белковой и полипептидной природы. У продуктивных животных свободные аминокислоты используются на синтез белков молока, шерсти, яиц и т.д.

49)Биосинтез белков. Современные представления о процессе биосинтеза белков.

Учение о биосинтезе белков тесно связано с такими важными проблемами, как наследственность, естественный отбор, выведение новых форм растительных и животных организмов. После расщепления кормовых белков аминокислоты с разной скоростью включаются в синтез белков, т.е белковый состав организма динамичен и белки находятся в процессе непрерывного синтеза и расщепления.

Процесс образования белков в организме осуществляется по принципу матричного синтеза с участием нуклеиновых кислот. В формировании специфических форм белка важную роль играетДНК. Экспериментально доказано, что при нарушении структуры ДНК ядер прекращается синтез белков. Исследования привели к выводу, что связующее звено между ДНК ядер и рибосомами клеток - специальная РНК ,называемая информационной. И-РНК находится в клетке не в свободном состоянии, а преимущественно в виде соединений с белком, которую называют информасомой. Включение определенной аминокислоты в полипептидную цепь зависит от состава трех мононуклеотидов в молекуле и-РНК. Таким образом были открыты и расшифрованы структурные элементы и-РНК, так называемые нуклеотидные коды, которые соответствуют 18 аминокислотам и двум амидам. Структура триплета называется кодоном. Триплетный код служит низшим звеном в сложной системе организации хранения генетической информации в ДНК и передаче ее белковой молекуле через и-РНК.

50)Основные этапы биосинтеза белка и его регуляция.

Различают следующие этапы: 1. Транскрипция (переписывание информации с ДНК на и-РНК). В определенном участке ДНК разрываются водородные связи, получается две одинарных цепочки. На одной из них по принципу комплементарности строится иРНК. Затем она отсоединяется и уходит в цитоплазму, а цепочки ДНК снова соединяются между собой. Рекогниция стадия подготовки аминокислот к процессу трансляции. Она слагается из двух этапов – взаимодействия аминокислот с АТФ и образования аминоациладенилатоф и взаимодействия последних с т-РНК которая завершается образованием аминоацил-тРНК.Трансляция – синтез полипептида с последовательностью АК, отвечающей последовательности триплетов нуклеотидов в молекуле и-РНК. Субстраты и ферменты: и-РНК, рибосомы, аминоацилтРНК, активированные формы АК, ГТФ, факторы инициации, элонгации, терминации (аминоацил-тРНКсинтетаза, транслоказа, пептидилтрансфераза, рилизинг-ферменты). Этапы трансляции:1) инициация: перед началом синтеза белка рибосомы диссоциированы к малой субъединицы рибосомы 3’ концом присоединяется и-РНК к первому инициирующему кодону АУГ присоединяетсяаминоацил-тРНК, несущая метионин затем присоединяется к образованному комплексу большая субъединица рибосомы с затратой ГТФ и образованием инициирующего комплекса в рибосоме образуется два центра – аминоацильный и пептидильный2) элонгация: в свободный А-центр поступает следующая аминоацил-тРНК ® фермент пептидилтрансфераза образует пептидную связь между карбоксигруппой первой АК и аминогруппой второй, дипептид остается в А-центре ® транслоказа перемещает рибосому на 1 кодон и-РНК ® дипептид при этом оказывается в П-центре ® в освободившийся А-центр поступает следующая АК.3) терминация: наступает, когда в А-центре оказывается один из трех нонсенс-кодонов (стоп-кодонов): УАА, УАГ, УГА. Они не соответствуют ни одной тРНК, распознаются рилизинг-ферментами, которые вызывают отсоединение синтезированного белка и диссоциацию рибосомы.Регуляция биосинтеза белкаРазличают два механизма регуляции биосинтеза белка — 1) на уровне транскрипции; 2) на уровне трансляции.1)Французские ученые Жакоб и Мано в 1961 году предложили схему регуляции биосинтеза белка на уровне гена-регулятора и транскрипции. Они установили, что в молекуле ДНК есть участки (транскриптоны, или опероны), где закодировано строение специфических РНК – структурные гены (3% от всех генов) и регуляторные участки (97%). Непосредственно перед структурными генами располагаются регуляторные участки — ген-оператор и промотор. С промотором связывается фермент – РНК-полимераза, «запускающий» механизм биосинтеза белка, начиная с транскрипции. Это возможно только в том случае, если ген-оператор и промотор свободны. Большинство этих участков находится в нерабочем состоянии, «репрессированы», т.к. ген-оператор и промотор связаны с белком-репрессором (70-80%). Этот белок синтезируется в ядре. Информация об этом белке заложена в гене-регуляторе. Т.е., белок-репрессор останавливает транскрипцию. Когда необходимо начать синтез определенного белка, на ген-регулятор действуют регуляторные агенты – стероиды и др., они блокируют этот ген и белок-репрессор не образуется, а значит, транскрипция возможна и необходимый белок синтезируется (репрессорный механизм – показать на пленке)..Существует другой механизм регуляции на уровне транскрипции – индукторный. Ряд веществ (циклические нуклеотиды, некоторые метаболиты) могут связывать белок-репрессор, тем самым открывая путь для синтеза белка – показать на пленке. Регуляция на уровне транскрипции также связана с гистонами и другими белками, связанными с ДНК. Комплексы белков с ДНК функционально не активны, большинство генов в ДНК подавлены. Предполагается, что около 20-30% генов может синтезировать мРНК. При этом даже активные гены функционируют периодически, по мере изменения потребности клетки. Уменьшить, снять блокирование, можно ослабив связь гистонов с молекулой ДНК путем фосфорилирования, ацетилирования или метилирования, т.к. эти процессы нейтрализуют заряд на гистоне. 2)Регуляция на уровне трансляции. Важное значение имеет обеспеченность клетки аминокислотами, особенно незаменимыми. При недостатке какой-либо аминокислоты задерживается образование соответствующей аминоацилтРНК, что ведет к торможению трансляции. Известны различные ингибиторы белкового синтеза, действующие либо на сами м-РНК, либо на процессы инициации, элонгации или терминации. Например, антибиотик пуромицин останавливает элонгацию пептидной цепи. Он обладает сходством с аминоацилтРНК и связывается с синтезирующимся пептидом. Но пуромицин не имеет петлю антикодон, вследствии этого не может соединяться с мРНК и взаимодействовать с новойаминоацилтРНК. Образовавшийся пептидилпуромицин отделяется от рибосомы и синтез белка прекращается. На уровне трансляции действуют и другие антибиотики – тетрациклин, левомицетин, стрептомицин и др.Антибиотики могут влиять не только на трансляцию, например, имеются антибиотики, препятствующие разделению цепей ДНК (метамицин); антибиотики, прекращающие транскрипцию (актиномицин, канамицин)

51)Биосинтез белков в митохондриях. Дезаминирование аминокислот.

В митохондриях клеток высших организмов содержится до 2% клеточной ДНК, отличающейся от ДНК ядра. Митохондрии содержат весь аппарат, включая рибосомы, тРНК и мРН К, необходимый для синтеза определенных белков. Синтезируемые в митохондриях белки в основном относятся к нерастворимым белкам, участвующим в организации структуры этих органелл, в то время как источником синтеза растворимых митохондриальных белков являются рибосомы цитоплазмы, откуда они затем транспортируются в митохондрии. Рибосомы в митохондриях имеют меньший размер чем 80S рибосомы в цитоплазме. Интересно отметить, что в качестве инициирующей аминокислоты при синтезе белка в митохондриях эукариот может участвовать N-формилметионин, а не свободный метионин, как в цитоплазме. Это обстоятельство свидетельствует о том, что митохондриальный синтез белка по своему механизму, очевидно, близок к синтезу белка у прокариот.

Наиболее распространенным видом превращения аминокислот является их дезаминирование с образованием кетокислот и аммиака.(восстановительное, гидролитическое,внутримолекулярное). Следующим является окислительное дезаминирование кислот . В реакциях дезаминирования принимают участие специальные ферменты-оксидазы или дегидрогеназы аминокислот. Этот процесс протекает в 2 этапа:1)аланин+НАД=НАДН2+иминокислота 2)иминокислота+Н2О=пировиноградная кислота.

52)Биосинтез нуклеиновых кислот. Особенности обмена белков у птиц.

исходными продуктами для биосинтеза молекул ДНК и РНК служат дезоксирибонуклеозид-5-трифосфаты и рибонуклеозид-5-трифосфаты.Обязательным условием для синтеза нуклеиновых кислот должно быть наличие в организме полного набора дезоксирибонуклеозидтрифосфатов. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов в начальных стадиях специфичен для каждого нуклеотида. При синтезе пиримидиновых нуклеотидов вначале происходит полное формирование свободного пирмидина в виде оротовой кислоты, а при синтезе пуриновых нуклеотидов в начале образуется риботид, который содержит ациклический предшественник пуринового кольца. А последующие этапы синтеза имеют много общего и протекают сходно. Азотистые основания мононуклеотидов синтезируются в тканях организма животных. Этот синтез являеися основным путем обеспечения организма азотистыми основаниями для образования нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые мононуклеотиды используются в организме на образование АДФ и АТФ, кофакторов разных ферментных систем и других веществ.

Птицы отличаются рядом особенностей обмена веществ. В частности, энергетический обмен у птиц в 1,5 раза выше ,чем у млекопитающих. Превращение белков корма в белок тела и яичной продуктивности у кур составляет 16,5%, а у свиней 10%.Все птицы весьма чувствительны к недостатку в рационе аминокислот изолейцина и валина, в то время как млекопитающие- к лизину, триптофану и метионину. Конечным продуктом белкового обмена у птиц является мочевая кислота. Синтез мочевой кислоты у птиц находится в связи с условиями их эмбрионального развития в яйце, окруженном непроницаемой для воды оболочкой. Мочевина должна была бы плохо влиять на развитие эмбриона своим осмотическим давлением.

53)Некоторые вопросы патологии обмена белков и аминокислот.

В животноводстве наиболее распространенной формой патологии белкового обмена является белковое голодание. Причинами этого заболевания могут быть недостаток белка в рационе, неполноценные белки по аминокислотам, плохое переваривание и всасывание аминокислот в ЖКТ и т.д. Это заболевание характеризуется отставание в росте и развитии, снижением продуктивности и работоспособности, отрицательным азотистым балансом, понижением концентрации белков в плазме крови, нарушением ферментативных систем и т.д. Нарушение обмена белков характерно при полагре. Это заболевание сопровождается отложением мочевой кислоты и ее солей в сухожилиях и капсулах суставов конечностей, ушных раковинах, почках и других органах. В медицинской практике встречается ряд нарушений аминокислотного обмена. Алкаптонурия- быстрое потемнение мочи на воздухе.Заболевание является следствием нарушения окисления аминокислот тирозина и фенилаланина, в результате чего в моче появляется их недоокисленный продукт-гомогентизиновая кислота. фенилкотонурия-слабоумие, с мочой выделяется большое количество фенилпировиноградной кислоты. Цистинурия-нарушение оьмена серосодержащих аминокислот(цистин)

54)Связь между обменом белков и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов

В организме, в его отдельных клетках, тканях и органах все обменные процессы тесно связаны друг с другом. Взаимные связи постоянно возникают как на основе общности веществ, образующихся при окислении углеводов, липидов и аминокислот, так и на основе энергетической зависимости. Энергия, возникающая при распаде одних соединений, утилизируется в живой клетке для синтеза других. Связь между обменом белков и нуклеиновых кислот. Биосинтез нуклеиновых кислот зависит от аминокислотного и белкового обмена. Это выражается в том, что синтез как нуклеозидтрифосфатов, так и самих нуклеиновых кислот зависит от наличия в клетке набора белков-ферментов. Кроме того, аминокислоты - аспарагиновая кислота, глицин и амид-глютамин - служат исходным продуктом для синтеза пуринового и пиримидинового колец. Поэтому предполагают, что биосинтез белков представляет собой первичный процесс, а биосинтез нуклеиновых кислот - вторичный, призванный обслуживать биосинтез белка в качестве соединений, выполняющих каталитические функции, служащие матрицами (и-РНК) или сохраняющих информацию о первичной структуре белковой молекулы (ДНК). Следовательно, в природе осуществляется тесная взаимосвязь и взаимообусловленность метаболизма белков и нуклеиновых кислот.Связи обмена нуклеиновых кислот и углеводов. d-рибоза и d-дезоксирибоза являются обязательными составными частями пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов, идущих на синтез нуклеиновых кислот за счет окисления углеводов. В определенной степени и распад нуклеиновых кислот может служить источником материала для биосинтеза углеводов, так как при гидролизе мононуклеотидов освобождается рибоза. От наличия в организме сахаров и интенсивности их окисления зависит объем биосинтеза нуклеиновых кислот. Вместе с тем биосинтез углеводов в значительной мере зависит от обмена нуклеиновых кислот. Связь белкового и углеводного обмена. Главный посредник в обмене белков и углеводов - пировиноградная кислота - является главным конечным продуктом распада углеводов. Пировиноградная кислота используется в тканях для биосинтеза аминокислот — аланина, валина и лейцина. Вступая в ЦТК, пировиноградная кислота служит источником для биосинтеза альфа-кетоглютаровой кислоты, из которой образуются глютаминовая кислота, пролин и аргинин. Итак, из углеводов при наличии источника аммиака в организме животных синтезируются многие заменимые аминокислоты, а у растений и бактерий - все аминокислоты. Из аминокислот образуются белки и, следовательно, переход углеводов в белковые молекулы представляет основной вид взаимосвязи обмена этих классов соединений. Возможен и обратный процесс.Связь обмена белков и липидов. Основным продуктом распада липидов, в частности высших жирных кислот, возникающих при гидролизе глицеридов, фосфолипидов и стеридов служит ацетил-КоА. Включаясь в ЦТК, он обеспечивает синтез альфа-кетоглютаровой кислоты. Поступая в глиоксиловый цикл, ацетил-КоА служит для воспроизводства в организме щавелевоуксусной кислоты, а из нее пировиноградной кислоты. Из обеих кетокислот также синтезируются аминокислоты в реакциях трансаминирования и восстановительного аминирования. За счет распада белков возможен синтез липидов. Роль белков в обмене липидов определяется еще и тем, что они выполняют каталитические функции в реакциях их распада и синтеза.

55. Вода, ее содержание и роль в организме. Регуляция водного обмена.

У взрослых млекопитающих и птиц вода составляет около 65%, или 2/3 живой массы тела и служит в организме как растворитель различных веществ. С ее участием идут реакции гидролиза сложных органических веществ и реакции окисления ряда простых веществ (жирных кислот, азотистых оснований и др.); вода образуется в организме как продукт окисления органических веществ. Вода играет важную роль в процессах терморегуляции организмов. На каждый грамм воды, испаряющейся с поверхности тела, затрачивается 2,260 кДж тепла. Вода в тканях животных предохраняет организм от перегревов, обладая большей (в 2—4 раза) теплопроводностью, чем другие жидкости. Для воды характерна очень низкая вязкость, что придает водным растворам хорошую текучесть и быстрое перемещение жидкостей в организме. Вода и ее растворы смачивают трущиеся поверхности, способствуя улучшению их скольжения. Содержащуюся в организме воду условно разделяют на свободную и иммобилизованную. Свободная вода содержится в плазме крови, лимфе, спинномозговой жидкости, пищеварительных соках, моче, обеспечивает приток к тканям питательных веществ и удаление из них конечных продуктов обмена. Иммобилизованная вода, в отличие от свободной, лишена способности к свободному перемещению, т.к. она заключена в надмолекулярных клеточных структурах (мембраны, органеллы, фибриллярные агрегаты). Такая вода сохраняет способность растворять соли и другие растворимые вещества, обеспечивает высокую скорость химических реакций в тканях, придает тканям упругость, способствует сохранению ими постоянной формы. С возрастом количество гидратационной воды в организме постепенно уменьшается в связи с падением у коллоидов способности к гидратации. Это приводит к тому, что ткани теряют упругость, сморщиваются. Содержание воды в организме около 65 % от общей массы тела; у новорожденных оно достигает 70-80 %, а у эмбрионов даже 87-97 %. Животные, лишенные воды, погибают через очень короткий срок. Хорошо упитанная собака может выдержать голодание при условии снабжения водой до 100 дней, но без воды она погибает через 10 дней, лошадь погибает без воды на 17—18-й день. Животное может жить при полном отсутствии запасов жира и до 50 % белков, но потеря только 10 % воды вызывает тяжелые патологические изменения, а потеря 15—20 % ее влечет за собой смерть. Потребность в воде и распределение ее в тканях изменяется в зависимости от состава корма, физиологического состояния животного, продуктивной деятельности, напряженности физической работы, условий внешней среды и т. д. Растительноядным животным требуется меньше питьевой воды, чем плотоядным. Среди представителей низшего животного и растительного мира есть формы, которые могут продолжительное время оставаться без воды и даже высыхать. При этом они не погибают, а переходят в состояние анабиоза (аналогично сну). В случае повышения влажности внешней среды они вновь возвращаются к активной жизни. К таким формам относятся черви коловратки, бактерии, некоторые насекомые, лишайники. Потребность животных в воде удовлетворяется в основном за счет поступления ее извне непосредственно и при поедании сочных кормов. Небольшое количество воды образуется в тканях. Из кишечника, где всасывается основная масса воды, она поступает в печень. Часть ее задерживается в печени как резерв, а остальная уносится током крови к другим органам и тканям. Из последних она снова возвращается в кровь. Потребность организма в воде регулируется чувством жажды. Уже при первых признаках сгущения крови в результате рефлекторного возбуждения определенных участков коры головного мозга возникает жажда. На поступление и выделение воды из тканей определенное влияние оказывают отдельные катионы. Известно, что катионы натрия вызывают гидратацию тканей, тогда как катионы калия и кальция способствуют удалению воды из тканей. В регуляции водного обмена наряду с ЦНС принимают участие и некоторые гормоны. Они изменяют проницаемость клеточных мембран для воды, обеспечивая ее выделение. Так, вазопрессин нейрогипофиза (антидиуретическнй гормон) способствует реадсорбции из первичной мочи воды, уменьшая выделение последней из организма. Гормон коры надпочечников — альдостерон — способствует задержке натрия в организме, а так как катионы натрия повышают гидратацию тканей, то в них задерживается и вода.

Количество воды в тканях повышается при заболевании почек, нарушении функции сердечно-сосудистой системы, при белковом голодании, при нарушении функции печени (цирроз). Увеличение содержания воды в межклеточных пространствах приводит к отекам. Ткани при этом теряют эластичность, становятся мягкими, тестообразными, при надавливании на них долгое время остается медленно расходящееся углубление. Недостаточное образование вазопрессина приводит к увеличению диуреза, к заболеванию несахарным диабетом. Обезвоживание организма также наблюдается при недостаточном образовании в коре надпочечников альдостерона.

56. Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение.

Организм животных очень чувствителен к недостатку (и тем более к отсутствию) в кормах тех или иных минеральных веществ. Потребность в минеральных веществах у различных видов животных неодинакова и зависит от возраста, пола, породы, физиологического состояния последних. Для взрослых коров суточная потребность в кальции составляет 5 г и фосфоре 3 г на каждые 100 кг живой массы, тогда как для новорожденных телят кальция необходимо 32 г и фосфора – 20-25 г. Для овец суточная потребность в кальции 3-10 г и фосфоре 2-5 г, для лошадей – 35-100 и 60 г соответственно. Минеральные вещества поступают в организм в составе кормов и питьевой воды. Если в этих источниках минеральных веществ не хватает, то последние добавляют в рацион к кормам. Наиболее частые минеральные добавки - хлористый натрий (лизунец), мел, фосфорнокислые соли. Для восполнения дефицита микроэлементов в рацион включают микродобавки кобальта, меди, железа, марганца, цинка, селена, фтора и др. Откладываясь преимущественно в определенных тканях, минеральные вещества могут мобилизоваться для покрытия их дефицита в крови. Для организма важно не только абсолютное количество отдельных минеральных веществ, но и строгое соотношение между ними в корме. Так, оптимальное соотношение между кальцием и фосфором 2:1. При нарушении такого соотношения может возникать рахит (у молодняка) или остеомаляция (у взрослых). Минеральные вещества выделяются из организма в составе мочи, в меньшей мере через слизистую толстого отдела кишечника и в составе нота (очень мало). Выделение отдельных элементов из организма во многом зависит от их соотношения в кормах.

71.Биохимия костной ткани

Костная ткань - это особый вид соединительной ткани. Костная ткань имеет особенности строения, которые не встречаются в других видах соединительной ткани. В ней преобладает межклеточное вещество, содержащее большое количество минеральных компонентов, главным образом - солей кальция. Основные особенности кости - твердость, упругость, механическая прочность.В компактном веществе кости большая часть минеральных веществ представлена гидроксилапатитом (смотрите рисунок) и аморфным фосфатом кальция. Кроме них встречаются карбонаты, фториды, гидроксиды и значительное количество цитрата. Химический состав костной ткани (в %): 20% - органический компонент, 70% - минеральные вещества, 10% - вода. Губчатое вещество: 35-40% - минеральных веществ, до 50% - органические соединения, содержание воды - 10%.Особенность минерального компонента в том, что фактическое соотношение кальций/фосфор равно 1,5, хотя расчетное соотношение должно быть 1,67. Это позволяет кости легко связывать или отдавать ионы фосфата, поэтому кость - это депо для минералов, особенно для кальция.

73.Обезвреживающая функция печени.

Печень принимает на себя весь поток веществ, поступающих в организм человека. Среди них, кроме полезных и необходимых, встречаются вредные, токсичные, а подчас и опасные для организма соединения: спирты, лекарства, консерванты из пищи и т. д.Обезвреживание этих опасных веществ осуществляется подобно сложному производственному процессу на химическом комбинате, где из исходных продуктов получают другие вещества с другими свойствами.

57. Физико-химические свойства крови. Буферные системы крови.

Плотность цельной крови колеблется в пределах 1,050-1,060. Форменные элементы имеют большую плотность (до 1,090), чем плазма (1,025-1,030), в связи с чем при стоянии крови они выпадают в осадок. Вязкость крови выше в 4,5-6,0 раз, а сыворотки крови - в 1,5-2,0 раза в сравнении с аналогичными показателями воды. Она зависит от концентрации в крови белков и форменных элементов, и с изменением последней может увеличиваться или уменьшаться. Так, при недостатке питьевой воды, продолжительной тяжелой работе, при упорных поносах и рвотах в крови уменьшается количество воды и повышается ее вязкость, что отрицательно сказывается на передвижении крови по сосудам кровеносной системы. Высокая диэлектрическая постоянная обеспечивает хорошую растворяющую способность крови - лучшую, чем у такого универсального растворителя, как вода. Этому во многом благоприятствуют содержащиеся в плазме крови белки. При различных заболеваниях коллоидная устойчивость крови уменьшается и многие вещества (известковые соли, холестерол, мочевая кислота и др.) выпадают в осадок, откладываясь в тканях и органах. Кровь обладает определенным осмотическим давлением, величина которого зависит от содержащихся в ней электролитов, белков и других растворенных веществ. На осмотическое давление крови наибольшее влияние оказывает хлористый натрий. Постоянство осмотического давления крови поддерживается поступлением и удалением из нее воды и электролитов. Особенно большая роль в этом отношении принадлежит выделительным органам - почкам, потовым железам. Регуляция осмотического давления имеет очень важное значение для функционирования клеток и тканей, прежде всего для эритроцитов, которые могут существовать только при определенном осмотическом давлении окружающей их плазмы. В случае уменьшения осмотического давления плазмы эритроциты вследствие эндоосмоса набухают, а затем происходит их гемолиз. При этом кровь становится «лаковой». Повышение осмотического давления плазмы приводит к плазмолизу эритроцитов. Как гемолиз, так и плазмолиз нежелательны для организма. В обоих случаях кровь утрачивает способность транспортировать кислород. В создании осмотического давления крови наряду с электролитами важную роль играют белки плазмы. Осмотическое давление белков плазмы называют коллоидно-осмотическим или онкотическим. Т.к. концентрация белков в крови выше, чем в межтканевых жидкостях, то и онкотическое давление в ней также выше, чем в последних. Это препятствует выходу значительных количеств воды из крови в ткани.

Все процессы в организме животных могут происходить только прн строго определенных концентрациях водородных ионов. Даже незначительное смещение реакции внутренней среды в кислую пли щелочную сторону вызывает изменение активности ферментов и в связи с этим нарушение закономерного течения биохимических процессов. Смещение pH крови на 0,5 единицы приводит к агонии. Принятые допустимые физиологические колебания pH крови не выше 0,05-0,07 единицы. Поддержание pH крови обеспечивается буферными системами и специальными физиологическими механизмами, находящимися под контролем центральной нервной системы. Буферные системы начинают проявлять свое действие в ранние периоды онтогенеза, однако окончательное их становление происходит в течение первых месяцев постнатальной жизни, после чего они прочно обеспечивают постоянство концентрации водородных ионов в крови. Сила буферных систем крови (буферная емкость) очень велика. В крови имеются как органические, так и минеральные буферные системы. К первым относятся гемоглобиновый и оксигемоглобиновый буфер эритроцитов, белки плазмы крови, аминокислоты и в небольшом количестве сочетания органических кислот (промежуточные продукты обмена) и их солен. К числу минеральных буферных систем относятся гидрокарбонатный буфер и фосфатный. Следовательно, для поддержания постоянства pH крови необходим определенный запас гидрокарбоната и других щелочнореагнрующих веществ в ней, называемый резервной щелочностью. Определение резервной щелочности имеет диагностическое качение, так как этот показатель может изменяться при многих патологических состояниях животных. В норме после тяжелой работы он может уменьшаться почти па 50%, а в период покоя быстро приходит к норме. Понижение щелочного резерва крови называют ацидозом, что наблюдается при кетозах, сердечной недостаточности, патологических изменениях в легочных альвеолах, при рахите и некоторых других болезнях. При противоположном ацидозу состоянии - алколозе - в крови повышается содержание гидрокарбонатов, избыток которых выделяется с мочой, приобретающей слабощелочной характер. Алкалоз развивается при сильной рвоте, гипервентиляции легких, при отравлении окисью углерода, при некоторых инфекционных заболеваниях, сопровождающихся лихорадкой. Фосфатный буфер имеет большое значение в клетках различных тканей и относительно невелика его роль в крови. Органические фосфатазы своими кислотными остатками могут связывать различные катионы (натрия, калия) и способствовать постоянному значению pH. Буферное действие белков плазмы невелико (10 %, буферной емкости крови), тогда как гемоглобин эритроцитов - важнейшая буферная система крови, составляющая около 70 % буферной емкости последней. Действие гемоглобина как буфера очень тесно связано с его функцией в процессе дыхания.

61.Углеводы и липиды мышц.Биохимия мышечного сокращения.

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения .Вода (70 — 75%),белки (18 — 22),липиды(2,0 - 3,0) , углеводы ( 0,5 — 3,0), экстрактивные азотистые вещества(0,8 — 1,8), минеральные вещества(1,0 — 1,5). Таким образом, мышечное сокращение связано со следующими химическими реакциями: 1. Аденозинтрифосфат Неоргаиический фосфат + Аденозиндифосфат + Энергия (используемая для сокращения как такового),2. Фосфокреатин + АДФ Креатин + АТФ.3. Гликоген Промежуточные продукты^Молочная кислота + Энергия (используемая в ресинтезе органических фосфатов).4. Часть молочной кислоты + 02 → СO2 + Н2O + Энергия (используемая в ресинтезе гликогена из остальной молочной кислоты и в ресинтезе АТФ и фосфокреатина). Миозин служит не только сократительным белком, но и ферментом: он может катализировать расщепление АТФ до АДФ и неорганического фосфата. Перенос макроэргической фосфатной группы с АТФ на креатин с образованием АДФ и фосфокреатина (реакция 2) катализируется ферментом креатинкиназой.

58. Плазма крови и ее химический состав.

После удаления из крови форменных элементов остается прозрачная вязкая соломенно-желтого цвета жидкость - плазма. В обычных условиях плазма свертывается. Для предотвращения свертывания плазмы к ней добавляют стабилизаторы (соли лимонной или щавелевой кислот, гепарин). После удаления из плазмы фибриногена оставшуюся жидкость называют сывороткой крови. Сыворотка удобна для анализов, так как содержит все вещества крови (кроме фибриногена и форменных элементов) и широко используется при биохимических и клинических исследованиях. Несмотря на непрерывное поступление в кровь и выведение из нее различных веществ, химический состав плазмы довольно постоянный. Напротив, при многих заболеваниях, особенно при нарушении функции почек, печени, поджелудочной железы и сердца, наблюдаются более или менее резкие сдвиги химического состава крови. В связи со сказанным биохимический анализ крови нередко играет очень важную роль при клиническом обследовании больного, а также при изучении воздействия на организм условий содержания и кормления. Плазма крови составляет около 55—60 % объема всей крови. В ее составе 90—96 % воды и 4—10 % плотных веществ.Минеральные вещества. В крови они могут находиться в нонно- и молекулярно-дисперсном состоянии, а также в составе сложных органических соединений (чаще в комплексе с белками). Наиболее активны в обменных процессах минеральные вещества, связанные с белками крови. Так, количество минеральных веществ, связанных с белками крови, нарастает при беременности (йод); в процессе яйцекладки у птиц и при секреции молока у млекопитающих (кальций); при интенсивном росте шерсти у овец (калий); при различных болезнях (ящур) наблюдается снижение количества натрия, кальция, железа и марганца в крови. Роль солей щелочных и щелочноземельных металлов в крови весьма разнообразна. Они обусловливают определенную, благоприятную для организма величину осмотического давления; создают состояние изотонии с внутриклеточным содержимым различных тканей. Изменения содержания минеральных веществ в плазме крови могут происходить при самых разнообразных заболеваниях. Белки плазмы и сыворотки крови. Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием в пей фибриногена. Плазма содержит в своем составе от 2,5 до 8 % белков, в том числе фибриногена около 0,4%. Таким образом, в крови преобладают сывороточные белки, содержание которых колеблется в широких пределах в зависимости от вида животных, их возраста, пола, физиологического состояния, продуктивных качеств. Так, у молодняка содержание белков в плазме меньше, чем у взрослых. Например, у цыплят (яичные породы кур) содержится от 2 до 3 % белков, а у взрослых кур 4,3—5,0%, причем с развитием яйцекладки их содержание постепенно уменьшается. У высокопродуктивных кур в период яйцекладки в крови больше белков, чем у низко-продуктивных. Содержание белков в кровн может снижаться против нормы при белковом голодании, приеме больших количеств жидкости, нарушении функции печени и почек, а также прн неполноценном белковом питании (несбалансированность рациона по аминокислотам), нарушении всасывания аминокислот, повышенном распаде белков (лихорадка, тиреотоксикоз, злокачественные опухоли). При сильных поносах и рвотах концентрация белков в кровн повышается. Методом электрофореза на бумаге или агар-агаре их можно разделить на четыре основные фракции: альбумины, альфа-, бета- и гамма-глобулины. Альбумины - группа белков, на 98 % состоящих из аминокислот. Они участвуют в регуляции водно-солевого обмена между кровью и окружающими тканями, выступают в роли буферных веществ и вместе с другими буферными системами обеспечивают постоянство pH крови. Глобулины. Общее содержание глобулинов в сыворотке крови большинства животных несколько больше, чем альбуминов, в отличие от человека, где это соотношение иного характера. Альфа-глобулины. Белки сыворотки крови, которые при электрофорезе перемещаются вслед за альбуминами, называются альфа-глобулинамн. Хорошо соединяются со ногими веществами (липидами, углеводами, жирорастворимыми витаминами, желчными пигментами). Белки этой фракции особенно богаты углеводами, имеют небольшое количество антител и белков свертывания крови. Иммуноглобулины (Ig) синтезируются в лимфоидной ткани селезенки, костного мозга, лимфатических узлов, легких, слизистой кишечника и др. У новорожденных животных Ig почти отсутствуют и появляются лишь после приема первых порций молозива, т. е. с молоком матери (у человека Ig попадают в кровь на стадии плода через плаценту). Бета-глобулины. Белки этой фракции размещаются вслед за альфа-глобулпнами. По своему составу они неоднородны. Способны образовывать комплексы с различными веществами, в частности, с липидами. Гамма-глобулины. Наименее подвижные, образуются в организме в ответ на поступление в него чужеродных белков (антигенов) и обеспечивают иммунитете животных к инфекционным заболеваниям. Содержание у-глобулинов резко увеличивается при активной и пассивной иммунизации животных, хронических инфекционных заболеваниях. Липопротеиды. В крови всегда обнаруживаются растворимые липиды. Способность к растворению липиды приобретают благодаря образованию комплексов с белками. Липопротеидные комплексы, наоборот, более стойкие. В виде комплексов липиды транспортируются к органам и тканям. Гликопротеиды. В кровн содержатся белки, в состав которых входят различные углеводы. Белки этой группы названы гликопротеидами. Их концентрация всегда повышается при пневмониях, туберкулезе, бруцеллезе, полиомиелите, стрептококковых инфекциях и т. д. Металлопротеиды. Целый ряд белков крови способен связывать различные металлы (железо, медь, марганец, цинк, молибден и др.), образуя при этом специфические и неспецифические комплексные соединения. Одним из таких соединений является белок церулоплазмин. Ферменты крови. В плазме и сыворотке крови всегда имеется некоторое количество ферментов, причем одни из них являются постоянными, а другие попадают в кровь только при существенных нарушениях в отдельных органах и тканях. К числу первых относятся ферменты, участвующие в свертывании крови (протромбин, проакцелерин, проконвертин). Другие ферменты появляются в крови в результате распада отдельных клеток, повышения проницаемости клеточных мембран, а также ускоренного образования в условиях отсутствия специфических иигибиторов (амилаза, фосфатаза, альдолаза, дегидрогеназа, липаза). Наряду с белками-ферментами в крови обнаруживаются и и белки-гормоны - инсулин, тиреоглобулин, гормоны гипофиза, глюкагон, липокаин, кальцитонин. Небелковые азотистые вещества крови. В плазме крови всегда содержится целый ряд конечных и промежуточных продуктов обмена белков. Эти вещества не осаждаются вместе с белками и остаются в растворенном состоянии после осаждения последних. Суммарный азот этих веществ называется остаточным. В группу веществ, составляющих остаточный азот, входят аминокислоты, полипептиды, мочевина, мочевая кислота, креатинин, азотистые основания, аллантоин, гиппуровая кислота и некоторые другие. Содержание остаточного азота в плазме крови разных животных колеблется в пределах 20—60 мг%. Повышение его количества называется гиперазотемией. Мочевина - главный компонент остаточного азота - составляет 40—50 %, а по некоторым другим данным - до 70—80 % его количества. При нарушении выделительной функции почек, когда повышается общее содержание остаточного азота, доля мочевины в нем возрастает до 90—95 %. Количество мочевины увеличивается при распаде белков тканей (интоксикация, лучевая болезнь, злокачественные образования). Мочевая кислота является главным конечным продукта белкового обмена у птиц. Безазотистые вещества крови. Среди безазотистых веществ крови основными являются углеводы, липиды и многочисленные продукты их обмена. Углеводы крови представлены моносахаридами и гликогеном. Повышение количества глюкозы в крови – гипергликемия. Гипогликемия - пониженное содержание сахара в крови. Липидов в крови содержится от 0,5 до 0,9%, а в некоторых случаях достигает 1,5—2,0% (гиперлипемия). Из промежуточных продуктов обмена липидов в крови постоянно содержатся глицерин, свободные жирные кислоты, холим, кетоновые тела (ацетоуксусиая кислота, ацетон). Повышенное содержание кетоновых тел в крови носит название кетонемии.

59. Форменные элементы крови. Лимфа. Биологическое значение.

Эритроциты. Эритроциты отдельных видов животных отличаются между собой размерами, а также отсутствием (млекопитающие) или присутствием (птицы, земноводные) в них ядра. Обладая большой удельной поверхностью, эритроциты могут адсорбировать на себе многочисленные органические и минеральные вещества, в том числе и газы, и транспортировать их к тканям. Основная их функция - дыхательная - неразрывно связана со свойствами содержащегося в них белка гемоглобина. Плотный остаток эритроцитов составляет около 40 % их массы. В основном этот остаток представлен гемоглобнном (около 90 %). Эритроциты не обладают способностью к образованию внутриклеточных веществ, однако такую энергию эритроциты получают за счет происходящего в них гликолиза и частично при прямом окислении глюкозы. Выполнение эритроцитами дыхательной функции обусловлено наличием в их составе белка гемоглобина. В легких гемоглобин присоединяет к себе кислород и транспортирует его к тканям. В тканях, отдав нм кислород, эритроциты связывают углекислый газ (около 90 % от образующегося) и транспортируют его к легким. Гемоглобин относится к хромопротеидам и состоит из глобина и простетической группы — гема. Прн ряде заболеваний в крови могут появиться и другие виды гемоглобина — S, С, D, Е. Замена даже одной аминокислоты (в положении 6 или 7) влечет за собой изменение физико-химических свойств гемоглобина и частичную утрату его способности к связыванию кислорода (серповидная анемия). Оксигемоглобин - основное кислородное производное гемоглобина, легко диссоциирующее на гемоглобин и кислород. Распад оксигемоглобина па гемоглобин и кислород усиливается при понижении атмосферного давления, повышении температуры, пропускании через кровь азота, углекислоты и в ряде других случаев. В артериальной крови практически весь гемоглобин находится в виде оксигемоглобина. Гемоглобин помимо оксигемоглобипа и карбогемоглобина может образовать и ряд других производных. К этим производным относятся метгемоглобин, карбоксигемоглобин, циангемоглобин. Образование метгемоглобина происходит при попадании в кровь различных окислителей (метиленовая синь, красная кровяная соль, мышьяковистый водород, бензол, нитробензол, анилин). В присутствии различных окислителей железо гема окисляется до трехвалентного состояния и прочно соединяется с группой -ОН, утрачивая способность присоединять кислород. Превращение больших количеств гемоглобина крови в метгемоглобин (50 % и больше) может послужить причиной смерти. Гемоглобин очень активно соединяется с угарным газом, образуя при этом карбоксигемоглобии (НЬ— СО). Сродство гемоглобина к окиси углерода примерно в '00 раз выше, чем к кислороду. В карбоксигемоглобине железо остается двухвалентным. Кровь приобретает алый цвет. Возможна смерть. Циангемоглобнн (НЬ—CN) возникает при попадании в организм синильной кислоты и ее солей. Железо становится трехвалентным элементом.Эритроциты в организме, как и все клетки, функционируют в течение определенного периода времени (у млекопитающих от 30 до 120 дней, после чего происходит их распад. Местом распада эритроцитов являются селезенка, печень и костный мозг. Освобождающийся при их разрушении гемоглобин после ряда последовательных изменений распадается до свободных аминокислот (глобин), а входящий в его состав гем постепенно превращается в желчные пигменты— билирубин и биливердин.

Лейкоциты. Над выпавшими и осадок эритроцитами образуется небольшой слой лейкоцитов - белых клеток крови. Лейкоциты играют очень важную роль в защите организма. Они могут захватывать и переваривать бактерии и другие инородные тела, попавшие в организм. В отличие от эритроцитов лейкоциты имеют ядро и все другие органеллы, присущие соматическим клеткам. Лейкоциты могут обволакивать эластической мембраной чужеродные тела и клетки н в последующем переваривать их. Это явление названо фагоцитозом. Он сопровождается резким увеличением поглощения кислорода и глюкозы лейкоцитами, повышением распада гликогена в них, нарастанием активности ферментов. В лейкоцитах в больших количествах вырабатывается гистамин. Эти клетки активно участвуют в образовании целого ряда иммуноглобулинов.

Тромбоциты. Кровяные пластинки, или тромбоциты, играют важную роль в образовании кровяного сгустка при свертывании крови, его ретракции и сужении сосудов. На их поверхности сорбируются плазматические факторы коагуляции и другие биологически активные вещества (гистамин, серотонин), способствующие свертыванию крови и уменьшению кровотечения за счет сужения просвета кровеносных сосудов. В тромбоцитах много фосфатов и совсем мало гндрокарбонатов. Участие тромбоцитов в свертывании крови зависит от наличия в их составе ненасыщенных жирных кислот - чем их больше в тромбоцитах, тем активнее происходит образование кровяного сгустка. Тромбоциты содержат в себе фактор, нейтрализующий антикоагуляционное действие гепарина. Лимфа. Это прозрачная жидкость, заполняющая просвет лимфатических сосудов, межтканевых и межклеточных пространств. Она похожа на плазму кровн, отличаясь от нее более низким содержанием белков. В лимфе всегда содержатся мочевина, аминокислоты, креатинин, азотистые основания, жиры, холестерол, фосфатиды, сахар, хлориды, фосфаты, натрий, калий, кальций, магний, ферменты, гормоны, витамины и другие элементы и вещества. Содержание перечисленных веществ-в лимфе зависит от того, когда взята лимфа для исследований — до или после кормления. У животных до кормления лимфа содержит очень мало жиров (до 0,01%), а после кормления их количество может достигать 3 % и больше. Из форменных элементов в лимфе присутствуют в небольшом количестве лимфоциты.

64.Образование и биохимический состав молока.

Молоко образуется из его так называемых предшественников — химических веществ, содержащихся в крови: белков, молочного сахара и жира. Источником молочного белка служат аминокислоты плазмы крови, образующиеся в результате расщепления съеденных животными белков корма. Молочный сахар образуется из гликогена — животного крахмала, содержащегося в печени и мышцах коровы. Молочный жир синтезируется молочной железой из жирных кислот, образующихся в рубце и крови животных. Каждая клетка вымени дает микроскопическую капельку уже готового молока нормального химического состава. Секреторная клетка не берет из крови готовые предшественники молока, а сама создает новые химические вещества. Лишь витамины и минеральные вещества поступают из крови в неизмененном виде. Секреторный эпителий, только регулирует поступление этих веществ в молочную железу. Молоко с его специфическими свойствами, молочный жир, молочный белок и углеводы молока образуются в секреторном эпителии. Количество энергии, выделяемой с молоком, составляет 30 — 33% энергии, получаемой коровой с кормом. У лучших коров коэффициент полезного действия может достигать 40%.Молоко (далее по тексту — “М.”) — это секреторная жидкость, вырабатываемая молочными железами млекопитающих животных и человека в период лактации, физиологически предназначенная для питания детёнышей. В первые дни после родов выделяется молозиво, которое постепенно переходит в М. обычного состава. В период вскармливания грудной ребёнок получает женское (грудное) М., содержащее все необходимые питательные вещества. Калорийность женского молока 65 — 70 ккал/100 г, pH = 6,9 — 7,5, плотность 1,030 — 1,032 г/см3, химический состав (%): воды 87,4, казеина 0,91, альбумина и глобулина 1,23, жира 3,76, молочного сахара 6,29, золы 0,31; содержит также некоторое количество минеральных солей и витаминов А, В, С и D.В Молоко входят: вода, белки, жир, молочный сахар (лактоза), минеральные вещества (в т. ч. микроэлементы), витамины, ферменты, гормоны, иммунные тела, газы, микроорганизмы, пигменты. Оптимальное сочетание этих компонентов в молоке делает его наименее заменимым пищевым продуктом, особенно для детей, т. к. в нём есть большинство элементов, необходимых для нормального роста и развития организма.Белки молока состоят, главным образом, из казеина, лактальбумина и лактоглобулина. На свойстве казеина свёртываться под действием ферментов основано производство творог а и сыра.

60. Белки мышц. Роль актино-миозинового комплекса.

Каждая из составных частей мышечного волокна (сарколемма, саркоплазма и миофибриллы) содержит в своем составе белки, отличающиеся между собой по физико-химическим и биологическим свойствам, что связано с выполнением ими специфических функций (сократительная, опорная, энергетическая и т. д.). Чем выше дифференциация мышц и чем выше их функциональная активность, тем больше в них содержится растворимых и меньше — нерастворимых белков. Белки саркоплазмы. В составе белков саркоплазмы методом фракционирования можно выделить следующие группы белков: миоген, миоглобин, глобулин «X», миоальбумин.Миоген - смесь белков, близких по физико-химическим свойствам, растворимых в воде и солевых средах с низкой ионной силой. В его состав входят ферменты гликолиза (гексокиназа, альдолаза, енолаза), дезаминаза АМФ. Общее содержание около 20% белков мышечной ткани. Миоглобин. В красных мышцах всегда содержится белок миоглобин. Он состоит из одной полипептидной цепи, соединенной с молекулой гема. Как и гемоглобин, он может соединяться с молекулярным кислородом и депонировать его и мышцах для последующего использования в процессах тканевого дыхания. Чем более тренированы мышцы, тем больше они содержат миоглобина. На разрезе они отличаются интенсивной красной окраской. Особенно богаты миоглобином мышцы диких животных (у млекопитающих мышцы конечностей, а у летающих птиц - грудные). У животных, продолжительное время пребывающих под водой (тюлени, киты, моржи), с миоглобниом соединено больше 50 % кислорода, содержащегося во всем организме.Белки миофибрилл. К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и тропоннн. Они составляют около 60 % мышечных белков, причем среди них больше всего миозина.Миозин - глобулярный белок. Молекула миозина асимметрична - в ней различают «голову» п «хвост». Хвост миозина состоит из двух альфа-спиралей. На одном из концов молекулы обе спирали образуют глобулу (голова миозина). Миозин обладает способностью гидролизовать концевую фосфатную связь АТФ (в меньшей мере ГТФ, ПТФ. ЦТФ). АТФ-азиую активность проявляет не вся молекула, а только голова миозина. К тому же каталитические участки мозга (голова) способны соединяться с амином, другим белком мнофнбрилл, при образовании актомиозина.Актин представлен Г-актином (глобулярный) и Ф-актином (фибриллярный). Каждая молекула Г-актина прочно удерживает один ион Са2+ и одну молекулу АТФ (АДФ). Процессу превращения Г-актина в Ф-актин способствуют также нейтральные соли. В мышцах количество актина составляет 14 % от всех белков.Актомиозин. В растворах Ф-актин легко соединяется с миозином, образуя нити актомнозина. Такие же нити имеются и в миофибриллах. Этот комплекс и обеспечивает сократительную функцию мышц. Тропомиозин. Наряду с вышеописанными белками из миофибрилл выделен белок тропомиозин. Он растворим в воде и солевых средах с низкой ионной силой. Молекулы тропомиозина по строению имеют сходство с хвостом миозина - каждая из них состоит из двух альфа-спиралей. Тропонин. Особенность тропонина - прочно связываться с нонами кальция. Предполагается, что он служит кальций-связующим компонентом в комплексе тропонин-тропо-миозин-актин-миозин, инициирующим мышечное сокращение при наличии в среде свободных ионов Са2+.Белки мышечной стромы. Мышечная строма представлена соединительнотканными белками сарколеммы, стенок сосудов, нервов, сухожилий. Среди этих белков можно выделить коллаген, эластин, нейрокератин и др. Общее содержание белков стромы составляет 15—20 % от всех мышечных белков. Мышцы новорожденных, в которых очень низкое содержание белков актомиозинового комплекса, имеют больше по удельному весу белков стромы. Аналогичная картина наблюдается и у старых животных.

62.Азотистые экстративные и минеральные вещества мышц.

Из азотистых небелковых веществ мышечной ткани в экстракт легко переходят карнозин, ансерин, карнитин, креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфорная кислота, которые при жизни животного выполняют специфические функции в процессе обмена веществ и энергии. Другая часть азотистых экстрактивных веществ — пуриновые основания, свободные аминокислоты и др. — представляет собой промежуточные продукты обмена белков. Наконец, часть азотистых экстрактивных веществ, например мочевина, мочевая кислота и аммонийные соли, является конечными продуктами обмена белков. В общем в свежих мышцах содержится 0,3% небелкового азота в расчете на сырую ткань, или 1,2% в расчете на сухой остаток.Натрий и калий. соли натрия и калия - это важнейшие компоненты биологических электролитов. Дефицит калия отзывается на мышцах еще более болезненно. Они обвально теряют работоспособность.Цинк и магний. Усиливают секрецию анаболических гормонов! Однако, не вздумайте перегружать себя цинком и магнием! В больших дозах эти микроэлементы токсичны! Селен.Стимулирует секрецию тироидных гормонов. Тех самых, которые впрямую предопределяют эффективность белкового синтеза в мышцах. Обладает антиокислительной функцией. Организм качка, как известно, в огромных количествах плодит вреднейшие свободные радикалы. С ними борются мегадозами антиоксидантов - витаминов А, Е и С. Оказывается, эффективность антиоксидантов можно многократно повысить, если принимать их в комплексе с селеном.

Кальций.Некоторые соли кальция способны стимулировать энергетические процессы в мышцах. Культуристу никак нельзя допускать дефицита кальция в организме, иначе опасно возрастет риск травмы связок. К тому же, с кальцием тесно связано усвоение других важнейших микроэлементов, в частности, магния. Нехватка кальция - это всегда дефицит магния. Хром.На добавки с хромом в свое время возлагались большие надежды, как на средство похудения. Научные опыты показали, что прием хрома в смысле "жиросжигания" будто бы бесполезен. Однако секрет в том, что хром надо принимать вместе с витамином ниацином. В процессе научного эксперимента группа женщин получала 600 мкг хрома вместе с ниацином и ощутимо потеряла подкожный жирок при полном сохранении мышечной массы. Так или иначе, "деятельность" хрома в организме тесно связана с углеводным обменом. По мнению ученых, хром повышает чувствительность рецепторов мышечных клеток к инсулину - мощнейшему анаболическому гормону. Опять же, известно, что наш привычный рацион почти не содержит хрома. Так что, повышение приема хрома до медицинской нормы может стать вашим хорошим подспорьем в деле накачки мышечной массы.Молибден. Ферменты "используют" этот микроэлемент для борьбы со свободными радикалами. Молибден обезвреживает пищевые токсины, участвует в ряде других биохимических реакций. Молибден из пищевых продуктов легко усваивается; его лучшими источниками являются бобы, молочные продукты, крупы и мясные субпродукты, вроде печени. Другие (небобовые) овощи, фрукты и рыба содержат его в очень малых количествах.

Никель. Крысы и козы, которым не хватает никеля, плохо растут и размножаются, так что, по всей видимости, он играет важную роль и в человеческом организме. Потребность в нем составляет как минимум 25 мкг в день, но большинство людей получают с пищей порядка 100 мкг никеля в день, стало быть, дополнительная "подкормка" не требуется. Лучшие источники никеля - орехи, шоколад, сушеные бобы, горох и зерновые.Кремний. Необходим для формирования коллагеновых волокон и костной ткани. Оптимальная суточная норма для атлетов - примерно 30-35 мг, а для всех остальных - порядка 25 мг. Чтобы набрать эту норму, достаточно заменить продукты из просеянной муки, вроде белого хлеба, на продукты из непросеянной муки или цельного зерна. Жесткая водопроводная вода также содержит кремний.Ванадий. Ванадий "подражает" действию инсулина и может повысить чувствительность к инсулину у диабетиков, но не у здоровых атлетов. Считается, что ванадий необходим щитовидной железе для нормального функционирования, но его недостатка в человеческом организме еще ни разу не наблюдалось официальной медициной. В большинстве своем люди потребляют с пищей порядка 15 мкг ванадия в день, и этого вполне достаточно. Наиболее богаты ванадием моллюски, грибы, петрушка и перец.Бор. Бора человеку нужно как минимум 1 мг в день; растительная пища содержит бор в избытке, в животной его очень мало. Бор требуется организму для оптимизации кальциевого обмена, "подпитки" мозга, энергетического обмена и поддержки иммунной функции.

63.Посмертные изменения в мышцах.

Посмертные изменения (трупные изменения, трупные явления) — совокупность изменений, развивающихся после смерти в результате прекращения жизненных функций организма.

Посмертные изменения проявляются в различные сроки, поэтому их условно подразделяют на ранние (охлаждение трупа, трупные пятна, трупное окоченение, высыхание, аутолиз) и поздние (трансформативные, или трансформирующие), в результате которых труп подвергается разложению и разрушению (аутолиз, гниение) или естественной консервации (мумификации, сапонификации, торфяному дублению, замерзанию). Развитие посмертных изменений зависит от характера одежды, условий окружающей среды, степени кровопотери, развитости подкожной клетчатки, причины смерти, возможных сопутствующих заболеваний и состояний организма, ряда других экзогенных и эндогенных факторов.Температура тела после прекращения сердечной деятельности в течение первых десятков минут обычно остается на одном уровне, затем начинает постепенно снижаться — в среднем на 1° за 1 час при температуре окружающего воздуха 16—18°. Трупные пятна — своеобразное окрашивание кожи за счет стекания и скопления крови в нижерасположенных участках тела. Они начинают формироваться через 2—4 часа после прекращения сердечной деятельности. Степень их выраженности зависит от темпа умирания организма; так, обильные разлитые насыщенные трупные пятна характерны для быстрой смерти (механическая асфиксия, острая коронарная недостаточность); скудные бледные — для смерти от обильной кровопотери, при длительной агонии, резком истощении организма. Обычно трупные пятна имеют сине-фиолетовую или багрово-фиолетовую окраску. Алый, красный их цвет указывает на отравление окисью углерода, сероводородом, цианидами, смерть от переохлаждения организма; серовато-коричневый — на отравление метгемоглобинобразующими ядами (бертолетовой солью, нитритами). Принято различать 3 стадии развития трупных пятен: гипостаз (от их появления до 12 —14 часов посмертного периода), диффузию, или стаз (от 12—14 часов до конца первых суток), и имбибицию (более одних суток). Гипостаз характеризуется переполнением вен кровью, стаз — гемолизом эритроцитов и диффузией жидкой части крови через стенку сосудов, началом прокрашивания окружающих тканей кровяным пигментом; имбибиция — завершением прокрашивания тканей кровью.

Трупное (мышечное) окоченение — своеобразное уплотнение и укорочение скелетных мышц, создающее препятствие для пассивного движения в суставах, а также гладкой мускулатуры внутренних органов и мышцы сердца. Трупное окоченение начинает внешне проявляться спустя 2—4 часа после прекращения сердцебиения, достигает максимальной выраженности к концу 1-х суток посмертного периода и самопроизвольно разрешается на 3—4-е сутки. В его основе лежит нарушение ресинтеза аденозинтрифосфата и накопление молочной кислоты. Полное расщепление аденозинтрифосфата в мышцах наступает лишь спустя 10—12 часа после остановки сердца, поэтому искусственно нарушенное до этого времени трупное окоченение полностью восстанавливается, что необходимо учитывать в судебно-медицинской практике (возможность имитации при жизненных действий с преступной целью). Трупное окоченение развивается быстрее при более высокой (но не выше 50°) температуре окружающего воздуха и низкой его влажности, у лиц с хорошо развитой мускулатурой, при предшествовавшей смерти энергичной мышечной работе, судорогах, отравлениях веществами, действующими на центральную нервную систему (стрихнином, пилокарпином, кислотами). Сепсис, тяжелые истощающие заболевания, предшествующие смерти, некоторые отравления (хлоралгидратом, бледной поганкой) обусловливают слабость выраженности или полное отсутствие трупного окоченения. В редких случаях (разрушение вещества продолговатого мозга, предшествующие смерти резкие судороги) может возникать так называемое каталептическое трупное окоченение, развивающееся в момент остановки сердца в результате непосредственного перехода прижизненных контрактур в трупное окоченение и сохраняющее, таким образом, позу человека в этот момент. В судебной медицине трупное окоченение определяют по наличию сопротивления пассивным движениям в суставах конечностей, мышцах шеи и жевательной мускулатуре. Трупное окоченение является достоверным признаком смерти, позволяет судить о сроке давности ее наступления, первоначальной позе, в некоторых случаях о причине смерти.Первым признаком высыхания и, следовательно, достоверным признаком смерти является образование тусклых желтовато-серых или буроватых участков подсыхания склер глаз в виде равнобедренных треугольников, основанием обращенных к радужной оболочке, вершиной к углам глаз,— пятен Ларше. Особенно отчетливо они проявляются, если глаза после смерти оставались открытыми. В последующем уплотняются, сморщиваются, приобретают буроватую, фиолетовую окраску и другие подсыхающие участки. Быстро развивается высыхание и тех участков, где эпидермис был поврежден вскоре после наступления смерти; на этих местах формируются «пергаментные» пятна — плотные буровато-желтые западающие участки кожи с просвечивающими красными сосудами. Образование пергаментных пятен возможно и на неповрежденной коже в местах, подвергшихся длительному придавливанию. Процесс высыхания ускоряется в условиях повышенной температуры и пониженной влажности окружающего воздуха.Аутолиз — распад структур организма под действием гидролитических ферментов в связи с наступающей после смерти дезорганизацией ферментных систем и сдвигом рН в кислую сторону. Довольно быстрому аутолизу подвергается кровь — посмертный гемолиз является по существу проявлением аутолиза. В желудке и тонкой кишке ведущее значение имеют пищеварительные соки, содержащие пепсин, трипсин и другие ферменты. Их действие после смерти обращается на собственную слизистую оболочку, лишившуюся защитных барьерных функций. Таким образом, происходит самопереваривание слизистой оболочки, интенсивность которого находится в прямой зависимости от стадии пищеварения, имевшей место непосредственно перед смертью. Самопереваривание чаще всего ограничивается слизистой оболочкой, но у грудных детей в процесс аутолиза могут вовлекаться стенки желудка и кишки. При некоторых условиях желудочный сок может попасть в пищевод, глотку, даже трахею и обусловить эзофагомаляцию, «кислое» размягчение легких.Гниение — сложный биологический процесс, вызываемый многочисленными микроорганизмами, интенсивно размножающимися в трупе и выделяющими большое количество протеолитических ферментов, разлагающих органические вещества, прежде всего белки, жиры и углеводы. На 5—7-е сутки гнилостные газы, проникая в подкожную клетчатку, как бы раздувают ее, приводя к развитию трупной (гнилостной) эмфиземы, особенно в области лица, губ, молочных желез, живота, мошонки, конечностей. При ощупывании кожи такого трупа ощущается резкая крепитация. На 10—12-е сутки вся кожа приобретает грязно-зеленую окраску. В дальнейшем эпидермис начинает отслаиваться с образованием пузырей с серозно-кровянистым содержимым, после разрыва которых обнажается влажная буровато-красная поверхность .Из внутренних органов быстрее всего подвергаются гниению желудок, кишечник, легкие, печень, головной мозг, поджелудочная железа, почки, надпочечники, сердце. Органы становятся как бы «пенистыми», приобретают буровато-красную, а затем буровато-зеленую или грязно-зеленую окраску (гнилостная имбибиция), разжижаются.

67.Особенности образования и биохимического состава мочи птиц

Тазовые почки, мочеточники, клоака. Мочевого пузыря у птиц нет. Моча очень высокой концентрации, так как обмен веществ усиленный. Моча выводится вместе с калом (помёт).У птиц нет мочевого пузыря. Мочеточник выходит прямо в клоаку, в её средний отдел. Дефекация и выделение мочи происходят одновременно. Почки птиц выделяют азотсодержащие отходы крови в виде мочевой кислоты (а не мочевины, как у человека). Беловатая кашица, которую мы называем птичьим пометом, — это смесь мочевой кислоты с экскрементами.

65-66.Физико-химические свойства мочи.

Изменение физико-химических свойств свидетельствует о каких-либо нарушениях в организме. Так, моча приобретает красный цвет при содержании в ней крови и после приема некоторых лекарственных препаратов (амидопирина, сульфаниламидов). Моча, содержащая желчные пигменты, окрашена в бурый цвет. Молочно-белый цвет бывает от присутствия гноя. Помутнение мочи обусловлено наличием в ней солей, клеточных элементов, бактерий, слизи. При патологических процессах запах мочи изменяется.Цвет нормальной свежей мочи — от соломенного до янтарно-желтого, обусловлен содержанием в ней пигмента — урохрома. При хранении моча темнеет, что связано с окислением билирубиноидов.Свежесобранная моча совершенно прозрачна, поскольку все входящие в ее состав компоненты находятся в растворенном виде. Если выделяемая моча оказывается мутной, то это обусловлено наличием в ней большого количества форменных элементов крови, эпителиальных клеток мочевыводящих путей, солей, жира и микроорганизмов.В норме реакция мочи у здоровых людей при обычном питании кислая или слабокислая (рН от 5,0 до 7,0). Колебания рН мочи зависят от состава принимаемой пищи: употребление мяса обусловливает кислую реакцию, растительных продуктов — щелочную реакцию мочи.Свежая моча не имеет неприятного запаха. Аммиачный запах мочи наблюдается при циститах, гнилостный — при гангренозных процессах в мочевыводящих путях, каловый — при пузырно-ректальном свище, плодовый — при диабете, резко зловонный запах моча приобретает при употреблении в пищу больших количеств чеснока, хрена и спаржи.Количество мочи, выделяемое за сутки здоровым человеком, колеблется от 1200 до 1500 мл. Патологическими частями мочи называются вещества, которые в нормальной моче не встречаются. Белок. Выделение его с мочой называется альбуминурией. Нормальная моча белка не содержит, так как здоровые почки его не пропускают. Но при воспалительных процессах в почках в моче появляется белок. Альбуминурия наблюдается при нарушениях сердечной деятельности, застоях крови во внутренних органах. В мочу переходит главным образом сывороточный альбумин.Кровь и гемоглобин. Кровь, оксигемоглобин и эритроциты появляются в моче при повреждении мочевыводя-щих путей. В таких случаях говорят о гематурии. При ней моча окрашена в красный цвет и непрозрачна. Такую окраску моча приобретает и при появлении в ней гемоглобина (при отсутствии эритроцитов). Появление в моче гемоглобина наблюдается при кровепаразитарных заболеваниях, сопровождающихся распадом эритроцитов. Выделение гемоглобина с мочой называется гемоглобин урией. У лошадей цвет мочи может измениться при миоглобинурии, когда в моче появляется пигмент мышечной ткани миоглобин.Сахар. В нормальной моче углеводов нет. В зависимости от вида Сахаров, появляющихся в моче, различают глюкозурию, лактозурию, пентозурию. Диагностическое значение имеет глюкозурпя. При обильном поступлении углеводов с кормом происходит быстрое всасывание глюкозы и наступает гипергликемия. Избыток глюкозы из крови выделяется с мочой. Такая алиментарная глюкозурия быстро проходит после уменьшения количества углеводов в кормовом рационе. Стойкая, не связанная с обилием углеводов в корме, глюкозурия свидетельствует о заболевании, обусловленном нарушением углеводного обмена, функции печени, почек. Кетоновые тела. Этим названием объединяют ацетон, ацетоуксусную и р-оксимасляную кислоты. Обычно животные выделяют с мочой очень незначительные количества ацетона. При некоторых заболеваниях содержание его в моче значительно возрастает. Одновременно увеличивается выделение ацетоуксусной и р-оксимасляной кислот.Желчные пигменты. Из организма они выделяются вместе с другими составными частями желчи через кишечник, главным образом в форме стеркобилина. При закупорке желчных протоков или некоторых заболеваниях печени концентрация желчных пигментов в крови значительно возрастает и они уже появляются в моче.

70.Биохимический состав и биосинтез составных частей яйца и скорлупы. Скорлупа яиц состоит В основном из минеральных веществ, на долю которых приходится 94—97%. Органических веществ в скорлупе содержится 3—6%.Главным минеральным веществом скорлупы является карбонат кальция, который составляет в среднем 93% от веса скорлупы; небольшая часть приходится на карбонат магния (1,6%) и щелочноземельные фосфаты (0,45—1,37%). Благодаря большому содержанию карбоната кальция, легко усваиваемого организмом, скорлупа является хорошим минеральным кормом для птиц.

Органические вещества, входящие в состав скорлупы яиц, плохо изучены. Указывается, что белки скорлупы близки к коллагенам и кератинам.Пигментация скорлупы зависит от присутствия овопорфирина, напоминающего по химическому строению гематопорфирин — вещество, находящееся в близкой связи с пигментами крови и желчи.В скорлупе различают наружную пористую оболочку, содержащую от 9000 до 12000 тонких канальцев (пор), через которые поступает воздух. Под ней располагается внутренняя двойная подскорлупная оболочка.В свежем состоянии подскорлупная пленка свободно пропускает воздух. При высыхании яйца газопроницаемость значительно уменьшается, а иногда и прекращается. Это имеет большое значение при инкубации, так как вследствие уменьшения газообмена происходит гибель зародыша от недостатка кислорода. В воздухе пуги обычно содержится 18—20% кислорода.Белок. Белок представляет собой коллоидное желеобразное вещество, слабоокрашенное; реакция его щелочная (pH в среднем 8,4—8,6); имеет удельный вес 1,0459—1,0516; свертывается при 61°.Основная масса белка представлена яичным альбумином.Интенсивность окраски желтка зависит от содержания карогиноидов в пище.Желток яйца богат витаминами, которые содержатся в нем в количествах, обеспечивающих возможность развития нового организма. В нем содержится 2,5—16 мг % витамина А, 140—390 м. е, витамина D, 55 мг % витамина Е, 0,2—0,4 мг % витамина B1, 0,5—1,0 мг % витамина B2, около 0,04 мг % витамина PP, 6 мг % пантотеновой кислоты, 20 мг % биотина, 0,02 мг % витамина К.В яйце имеются гормоны, но активность их проявляется только при развитии зародыша,В желтке яйца обнаружены разнообразные ферменты, катализирующие реакции распада и синтеза углеводов, белков и липидов, и окислительно-восстановительные ферменты.Минеральный состав желтка следующий: 0,116% калия; 0,049% натрия; 0,144% кальция; 0,131% магния; 0,01 % железа; 0,22% серы; 0,62% фосфора; 0,18% хлора; 0,0004% меди.

Минеральный состав желтка значительно отличается от минерального состава белка. Белок богат хлоридами калия и натрия, желток отличается большим содержанием фосфора. Сера содержится в белке и желтке почти в одинаковых количествах.

68-69.Химический состав нервной ткани.Обмен веществ в нервной ткани.

В нервной ткани, составляющей только 2% от массы тела человека, потребляется 20% кислорода, поступающего в организм. До 75% от общего количества аминокислот нервной ткани составляют аспартат, глутамат, а также продукты их превращений или вещества, синтезированные с их участием (глутамин, ацетильные производные, глутатион, ГАМК и другие). Их концентрации, и, в первую очередь, концентрация глутамата, в нервной ткани очень высоки. Глутаминовая кислота по праву занимает центральное место в обмене аминокислот мозга. Она используется для образования глутатиона, глутамина и гамма-аминомасляной кислоты. Образуется глутамат из своего кетоаналога - альфа-кетоглутаровой кислоты в ходе реакции трансаминирования. Реакция превращения альфа-КГ в глутамат протекает в ткани мозга с большой скоростью. Образующийся при этом глутамат являетя для ЦТК побочным продуктом. Большое расходование альфа-КГ восполняется за счет превращения аспарагиновой кислоты в метаболит ЦТК - ЩУК .Образующаяся из глутамата ГАМК в результате нескольких реакций может быть превращена снова в ЩУК. Так образуется ГАМК-шунт, имеющийся в тканях головного и спинного мозга. Поэтому в этих тканях содержание ГАМК, как промежуточного метаболита циклического процесса, значительно выше, чем в остальных. На образование ГАМК здесь используется до 20% от общего количества глутамата.Остальные пути метаболизма аминокислот сходны с имеющимися в других тканях. До сих пор непонятным остается наличие в мозге почти полного набора ферментов орнитинового цикла, не содержащего карбамоилфосфатсинтазы, из-за чего мочевина здесь не образуется.Ткань мозга способна синтезировать заменимые аминокислоты, как и другие ткани.Таким образом, нейромедиаторы играют важную роль в функционировании нервной ткани, обеспечивая синаптическую передачу нервного импульса. Их синтез происходит в теле нейронов, а накопление - в особых везикулах, которые постепенно перемещаются с участием систем нейрофиламентов и нейротрубочек к кончикам аксонов.Аминокислоты (и их производные). К ним относят таурин, норадреналин, ДОФАминГАМК, глицин, ацетилхолин, гомоцистеин и некоторые другие (адреналин, серотонин, гистамин, серотонин).ТАУРИН.Таурин образуется из аминокислоты цистеина. Сначала происходит окисление серы в SH-группе до остатка серной кислоты (процесс идет в несколько стадий), а затем происходит декарбоксилирование. Таурин - это необычная кислота, в которой нет карбоксильной группы, а имеется остаток серной кислоты.Таурин принимает участие в проведении нервного импульса в процессе зрительного восприятия.АЦЕТИЛХОЛИН.Для синтеза холина требуются аминокислоты серин, метионин. Этаноламин может быть использован и в готовом виде. Но, как правило, из крови в нервную ткань пступает уже готовый холин. Второй же предшественник этого нейромедиатора - Ацетил-КоА, синтезируется в нервных окончаниях.Продукт этой реакции ацетилхолин участвует в синаптической передаче нервного импульса. Он накапливается в синаптических пузырьках, образуя комплексы с отрицательно заряженным белком везикулином. Передача возбуждения с одной клетки на другую осуществляется с помощью специального синаптического механизма.КАТЕХОЛАМИНЫ: норадреналин и дофамин.Адренэргические синапсы встречаются в постганглионарных волокнах, в волокнах симпатической нервной системы, в различных отделах головного мозга. Катехоламины в нервной ткани синтезируются по общему механизму из тирозина. Ключевой фермент синтеза - тирозингидроксилаза, ингибируемая конечными продуктами.НОРАДРЕНАЛИН - медиатор в постганглионарных волокнах симпатической и в различных отделах ЦНС.ДОФАМИН - медиатор проводящих путей, тела нейронов которого расположены в отделе мозга, который отвечает за контроль произвольных движений. Поэтому при нарушении дофаминэргической передачи возникает заболевание паркинсонизм.Катехоламины, как и ацетилхолин, накапливаются в синаптических пузырьках и тоже выделяется в синаптическую щель при поступлении нервного импульса. Но регуляция в адренэргическом рецепторе происходит иначе. В пресинаптической мембране здесь имеется специальный регуляторный белок - альфа-ахромогранин (Мм=77 кДа), который в ответ на повышение концентрации медиатора в синаптической щели связывает уже выделившийся медиатор и прекращает его дальнейший экзоцитоз. Фермента, разрушающего медиатор, в адренэргических синапсах нет. После передачи импульса молекулы медиатора перекачивается специальной транспортной системой путем активного транспорта с участием АТФ обратно через пресинаптическую мембрану и включается вновь в везикулы. В пресинаптическом нервном окончании излишек медиатора может быть инактивирован МАО, а также катехоламин-О-метилтрансферазой путем метилирования по оксигруппе. Кокаин тормозит активный транспорт катехоламинов.ГАМК.ГАМК - тормозной медиатор. Повышает проницаемость постсинаптических мембран для ионов калия. Это ведет к изменению мембранного потенциала.

ГЛИЦИН.Тормозной медиатор, по вызываемым эффектам подобен ГАМК.

74.Биохимический состав кожи и шерсти.

В коже содержатся структурные белки: коллаген, ретикулин, элас­тин и кератин. Коллаген сосредоточен в основном в дерме, составляя около 70 % лишенной воды и жира кожи Ретикулин и эластин содержатся в коже в значительно меньших количествах, они состав­ляют основу ретикулиновых и эластических волокон дермы, соединительнотканных оболочек сальных и потовых желез, входят в состав мембраны волосяных фолликулов. Кератин — основа рогового слоя кожи. В коже содержатся также продукты распада белка: мочевина, мочевая кислота, креатин и кроатинин. аминокислоты, аммиак и др. Измерением количества этих веществ по остаточному азоту уста­новлено, что в коже их содержится в три раза больше (до 150 мг%), чем в крови; особенно много их накапливается в патологически измененных участках кожи при преобладании процессов распада. Значительную часть клеток кожи, как и других клеток организма (особенно их ядер), составляют нуклеопротеиды и нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК). В коже ДНК и РНК содержатся гл. обр. в эпидермисе.Из углеводов в коже содержатся глюкоза, гликоген и мукополисахариды. Концентрация глюкозы в коже колеблется от 50 до 80 мг%. Несмотря на малые количества (приблизительно 0,1%), гликоген является важным источником энергии для процессов деления клеток и орого­вения. В коже взрослого человека гликоген содержится гл. обр. в ши­поватом и базальном слоях эпидер­миса. Мукополисахариды, обладая большой вязкостью, способствуют связыванию (скреплению) клеток между собой. В структуре и функциях кожи основную роль играют кис­лые мукополисахариды: гиалуроновая, хондроитинсерная кислоты, гепарин. При деполимеризации мукополисахаридов (напр., при повыше­нии активности гиалуронидазы) по­нижается вязкость образуемых ими гелей и тем самым повышается про­ницаемость тканей кожи для микробов и различных токсических продуктов. Гепарин в коже образуется и накапливается в тучных клетках и играет большую роль в регуляции микроциркуляторных процессов.В коже и на ее поверхности содержатся разнообразные липиды. Нейтральные жиры составляют основную массу подкожной жировой клетчатки. В них преобладает самый легкоплавкий триглицерид— триолеин (до 70%), в связи с чем человеческий жир имеет наиболее низкую точку плавления (15). Другие липиды (стерины, стероиды и фосфолипиды) содержатся в клетках эпидермиса и соединительной ткани, в стенках сосудов и в гладких мышцах, и осо­бенно в секрете сальных желез. На поверхности кожи липиды смешиваются и образуют кожное сало.Содержание воды в коже колеблется от 62 до 71 %. Кожа богата ферментами, важнейшими из к-рых являются амилаза, фосфорилаза, альдолаза, дегидрогеназа молочной к-ты, дегидрогеназа янтарной к-ты, цитохромоксидаза, трансаминаза, аргиназа, липаза, тирозиназа и др. На минеральные составные части кожи приходится от 0.7 до 1 % сухо­го веса кожи, а в подкожной клет­чатке — около 0.5 % ее сухого веса.Многие микроэлементы содержат­ся в коже в концентрации от нескольких мкг% до нескольких мг%. Для нормального состояния кожи наибо­лее важное значение имеют медь, цинк, мышьяк, кобальт и нек-рые другие микроэлементы, входящие в состав ферментов, витаминов и играющие роль активаторов биологических процессов. Так например, цинк участ­вует в реализации процесса возбуж­дения клетки. Малые дозы мышьяка стимулируют рост эпидермиса и во­лос. Кобальт входит в состав вита­мина В12, активизирующего многие ферменты .

72.Химический состав и обмен веществ в печени.

В печени содержится 17—20% белков, 3,5% жира и липоидов, 2—5% углеводов, 1,3—1,6% золы, 70—73% воды. Липоиды представлены в печени в виде фосфатидов и холестерина, В печени содержится также 9—12 мг% железа, 5—8 мг% кальция и 340—370 мг% фосфора.Из белков в печени находятся глобулины, альбумины, небольшое количество нуклеопротеидов, глюкопротеидов, коллагена, а также железопротеидов. Особый интерес представляют белки печени, содержащие железо, так как они служат материалом для образования пигментов крови. Из железопротеидов печени наиболее исследован ферритин.В ферритине содержится 20—23% железа, 10—11% азота, 1—2% фосфора (в расчете на сухой вес). Фосфор в ферритине связан с трехвалентным железом.Ферритин растворим, в воде, осаждается 50%-ным спиртом. При pH 7 очень устойчив, при pH ниже 4 и выше 10 неустойчив и легко отделяет железо.Тепловая коагуляция ферритина начинается при 60°; при 60— 80° она обратима, т. е. при охлаждении осадок растворяется; после 80° происходит необратимое осаждение ферритина.Ферритин откладывается в печени, селезенке и костном мозге в качестве запасного железопротеида, поставляющего железо для синтеза гемоглобина.В печени содержится гепарин. Это вещество задерживает свертывание крови в кровеносных сосудах; оно содержится также в легких и мышцах. Гепарин вырабатывается на некоторых мясокомбинатах. В качестве сырья для получения гепарина наиболее рентабельно использовать легкие крупного рогатого скота.По химической природе гепарин является полисахаридом, в состав которого входят глюкозамин и глюкуроновая кислота, часть гидроксильных групп которых этерифицирована серной кислотой.Азотистых экстрактивных веществ в печени сравнительно мало. В ней содержатся пуриновые основания, холин, креатинин, метилгуанидин, таврин, мочевина и др. Из безазотистых экстрактивных веществ в печени находятся гликоген, молочная кислота, инозит и др.Печень является органом, наиболее богатым ферментами, что связано с многообразными химическими функциями, выполняемыми ею. Все эти многочисленные функции способна выполнять, по-видимому, каждая клетка печени. В печени обнаружено большое количество ферментов: протеазы, дезаминазы, аргиназа, липаза, эстеразы, нуклеазы, креатиназа, амилаза, ксантиноксидаза, дегидраза жирных кислот, каталаза, каротиназа и др.Печень очень богата витаминами. В печени крупного рогатого скота, свиней, баранов содержится значительное количество витамина А (10—55 мг%); в мышечной ткани содержание витамина А ничтожно (0,02 мг%).Интересно отметить, что многие рыбы обладают биологической особенностью накапливать в печени громадные количества витамина А, в то время как их ткани бедны этим витамином.В печени крупного рогатого скота, свиней и баранов содержатся значительные количества витаминов B2, PP, пантотеновой кислоты, биотина, холина, витамина B12, тиамина, пиридоксина. Содержание в печени скота витаминов D, К, С сравнительно невелико.В печень поступает витамин А, образовавшийся из каротина в кишечнике, а также каротины, которые под действием каротиназы печени превращаются на 90% в витамин А.Большие запасы многих витаминов в печени, как полагают, нужны ей в первую очередь для выполнения собственных функций, а не для снабжения других органов и тканей.Печень принимает участие в метаболизме почти всех классов веществ.Метаболизм углеводов. Глюкоза и другие моносахариды поступают в печень из плазмы крови. Здесь они превращаются в глюкозо-6-фосфат и другие продукты гликолиза (см. с. 302). Затем глюкоза депонируется в виде резервного полисахарида гликогена или превращается в жирные кислоты. При снижении уровня глюкозы печень начинает поставлять глюкозу за счет мобилизации гликогена. Если запас гликогена оказывается исчерпанным, глюкоза может синтезироваться в процессе глюконеогенеза из таких предшественников, как лактат, пируват, глицерин или углеродный скелет аминокислот.Метаболизм липидов. Жирные кислоты синтезируются в печени из ацетатных блоков. Затем они включаются в состав жиров и фосфолипидов, которые поступают в кровь в форме липопротеинов. В то же время жирные кислоты поступают в печень из крови. Для энергообеспечения организма большое значение имеет свойство печени конвертировать жирные кислоты в кетоновые тела, которые затем вновь поступают в кровь .В печени идет синтез холестерина из ацетатных блоков. Затем холестерин в составе липопротеинов транспортируется в другие органы. Избыток холестерина превращается в желчные кислоты или выводится из организма с желчью .Метаболизм аминокислот и белков. Уровень аминокислот в плазме крови регулируется печенью. Избыточные аминокислоты расщепляются, аммиак связывается в цикле мочевины (см. с. 184), мочевина переносится в почки. Углеродный скелет аминокислот включается в промежуточный метаболизм как источник для синтеза глюкозы (глюконеогенез) или как источник энергии. Кроме того, в печени осуществляется синтез и расщепление многих белков плазмы крови.

75.Современные методы исследования биологических жидкостей и тканей.

Современная биология располагает большим разнообразием ме- тодов, позволяющих изучать структуру и функции живых и фиксированных клеток на микроскопическом и субмикроскопическом уровнях. Наиболее широко применяются следующие методы:• прижизненное окрашивание;• темнопольная микроскопия;• флуоресцентная микроскопия;• фазово-контрастная микроскопия;• культивирование клеток и тканей;• электронная микроскопия;• рентгеноструктурный анализ;• цито- и гистохимия;• цитоспектрофотометрия;• дифференциальное центрифугирование;• гистоавторадиография.

Метод прижизненного (витального) окрашивания основан на использовании очень низких концентраций красителя (растворы от 0,1% до 0,01. В живой клетке при введении красителя наблюдается гранулообразование, в погибающей — диффузное окрашивание. Таким образом, метод позволяет судить о жизнедеятельности клеток при различных внешних воздействиях.

Метод микроскопирования в темном поле (темнопольная микроскопия) используется для рассматривания особо мелких структур (менее 0,2 мкм). Метод основан на том, что мелкие структуры, невидимые при обычном микроскопировании, светятся в отраженных лучах (эффект Тиндаля: светящиеся пылинки в луче солнечного света). Поскольку краевые лучи имеют сильный наклон, они не попадают в объектив и поле зрения оказывается темным, а объект — светлым.

Флуоресцентная микроскопия основана на том, что некоторые вещества и структуры способны светиться (флуоресцировать, люминисцировать) при поглощении световой энергии. Для наблюдения флуоресценции используют либо фильтры, дающие освещение в сине-фиолетовой области, либо ультрафиолетовые и люминисцентные микроскопы. Таким образом, этот метод позво- ляет изучать локализацию различных химических веществ в живой и фиксированной клетке.

Фазово-контрастная микроскопия основана на том, что отдельные структуры прозрачной в целом клетки отличаются друг от друга по плотности и светопреломлению. Проходя через структуры различной плотности, луч света изменяет свою фазу, но наш глаз не способен улавливать этот сдвиг фазы. При построении изображения взаимодействуют уже лучи, находящиеся в одной фазе, но обладающие разной амплитудой. Тем самым создается черно-белое контрастное изображение объекта.

Методы цито- и гистохимииоснованы на способности красителей избирательно окрашивать химические вещества. При окраске по методу Браше пиронин связывается с РНК, окрашивает ее в розовый цвет, а метиловый зеленый связывает- ся только с ДНК, окрашивая ее в сине-зеленый цвет.

Метод цитоспектрофотометрии основан на том, что интенсивность поглощения лучей прямо пропорциональна концентрации вещества. Метод применяется для изучения плоидности ядер, для изучения концентрации РНК, полисахаридов, белков и других веществ при развитии патологического процесса или при экспериментальном воздействии.

Метод гистоавторадиографии основан на использовании радиоактивных изотопов: трития (Н3), S35, С14 и др. Метод используется для изучения обменных процессов (репликации ДНК, синтеза белка) на клеточном и тканевом уровнях.

Метод культивирования клеток и тканей основан на выращивании (эксплантации) изолированных клеток, кусочков тканей, орга- нов вне организма (in vitro).

Метод рентгеноструктурного анализа основан на явлении дифракции рентгеновских лучей и дает возможность определить про- странственное расположение молекул. Применяется для изучения структуры белков, нуклеиновых кислот и других веществ, входящих в состав цитоплазмы и ядра клетки.

Метод дифференциального центрифугирования основан на разной скорости осаждения (седиментации) отдельных частиц под действием центробежной силы и используется для разделения внутриклеточных структур.