КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА БЕЛКОВ
1.Физико-химическая, предусматривает деление белков по электрохимическим и полярным свойствам. По электрохимическим: 1. Кислые (преобладают кислые А.К.), 2. Основные (преобладают основные А.К.), 3 Нейтральные (число кислых и основных групп уравновешено)
По полярным: 1.Полярные (гидрофильные), содержат много полярных групп и хороши растворимы. 2.Гидрофобные (неполярные) , практически нерастворимы. 3.амфифильные белки, обладают двойственными признаками. Одна часть – неполярная, другая – полярная. Обычно такие белки содержаться в мембранах клетки. По функциям.
2. По структурным признакам. Белки делятся на простые и сложные. Сложные содержат не только белковую часть, но и небелковый компонент. Простые белки. Представители простых: гистоны, связаны с ДНК хроматина, малая молек.масса (11-24 тыс.), по электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами, поэтому их изоэлектрическая точка колеблется 3,5-12. Гистоны имеют только третичную структуру. В состав таких белков входит в больших количествах лизин и аргинин. В естественных условиях гистоны прочно связаны с ДНК и выделяются в составе нуклеопротеида. Связь, которая удерживается гистон вместе с ДНК – электростатическая. Гистоноподомные белки встречаются в составе рибосом цитоплазмы клеток, эти белки есть у вирусов, у бактерий их нет. Основная функция гистонов – структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что они стабилизируют пространственную структуру ДНК. И соответсвенно влияют на стабилизацию хроматина и хромосом. Регуляторная функция гистонов заключается в том, что они могут блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК. Существует несколько фракций гистонов. Н1, Н2, Н4, и друг от друга они отличаются концентрацией лизина и аргинина.
ПРОТАМИНЫ – заменители гистонов. Протамины отличаются от гистонов аминокислотным составом и структурой. Это низкомолекулярные белки, молярная масса 4-12 тыс. Они обладают выраженными основными свойствами из-за большого содержания в них аргинина ( до 80%). Как и гистоны протамины поликатионные белки, они связываются с ДНК в хроматине спермиев. Замена гистонов на протамины в хроматине наблюдается не у всех животных. Наиболее типично присутсвтуют протамины в составе нуклеопротамины в сперматозоидах рыб.
ПРОЛАМИНЫ – группа растительных белков, которые содержаться в семенах злаковых растений.
АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ – высаливаются при разном насыщении нейтральными солями. Если раствор соли насыщен до 50% и таким раствором начинать осаждать белки, до в осадок будут попадать глобулины. Если раствор 100% насыщен, то в осадок выпадут альбумины. Альбумины и глобулины содержаться в плазме крови. Так же встречаются в клетках и биологических жидкостях.
Альбумины – белки небольшой молекулярной массой 15-70 тыс. имеют избыточный отрицательный заряд, т.к. в их составе много глютаминовой кислоты. Обладают кислыми свойствами. Изоэлектрическая точка лежит в интервале 4,7. Обладают высокой адсорбционной способностью и обладают способностью адсорбировать на себе разные полярные и неполярные молекулы. Выполняют очень важную физиологическую роль – транспорт веществ.
Глобулины – молекулярная масса больше. Свыше 100 тыс. нерастворимые в чистой воде. Но растворимы в слабых солевых растворах. Глобулины являются слабокислыми или нейтральными белками. Изоэлектрическая точка 6-7,3. Кислых а.к. в их составе меньше. Могут выполнять транспортную функцию, связывают на себе специфические вещества, а так же могут связывать и неспецифические вещества. В электрическом поле легко разделяются между собой, т.к. из-за молекулярной массы обладают разной подвижностью. Альбумины быстрее движутся к аноду по сравнению с глобулинами. Глобулины в электр. Поле начинают разделятся на фракции: альфа, бета, гамма. Альфа-глобулины могут разделяться на альфа1 и альфа2, Бета тоже разделяется на бета 1 и бета2 . гамма разделяются на целую сеть иммуноглобулинов.
ПРОТЕИНОИДЫ – белки опорных тканей, т.е. это белки костей хрящей, связок, сухожилий, ногтей и волос. Все они относятся к фибрилярным белкам. Представители: коллаген, спиратин, элластин, фиброил, Растворяются только в специальных растворителях.
СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ – помимо белковой части входят какая-то добавочная часть, типа углеводы, липиды, нуклеотиды, металлы. Биологическая функция белков. Белки принимают участие практически во всех процессах жизнедеятельности. Исключение составляет генетическая функция. Генетическая функци н.к. Ферментативная или каталитическая. Эта самая распростаненная функция белков. Т.к. все ферменты являются белками, а ферменты – катализаторы всех биохимических процессов. Гормональная или регуляторная. Часть гормонов также является производными аминокислот, является пептидами и является белками. Гормоны щитовидной железы, инсулин. Лютрапин. Рецепторная. Рецепторы, которые находятся на мембране или цитозольные рецепторы имеют белковые природу. И способсвствуют связыванию, при чем связывание избирательно, гомонов, медиаторов. Транспортная. Миоглобин переносит кислород в мышечных тканях. Липопротедиды – сложные белки, участвует в переносе липидов. Структурная. Белки участвуют в построении различных мембран. Опорная или механическая. Обеспечивают прочность опорных тканей. Коллаген, кератин, эластин. Резервная (трофическая) . Белки могут использоваться, как запасной материал для питания развивающих клеток. Субстратно-энергетическая, все белки, поступающие в организм с пищей распадаются до конечных продуктов и при этом выделяется энергия. 1г белка при распаде выделяют 17,1 кДж. Сократительная функция, белок миозин участвует с сократительном процессе мышцы. Иммунологиская, участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов. Некоторые белки микроорганизмов являются токсинами для других организмов, например токсическая – ботулинический токсин – это пептид, выделяемый палочкой ботулизма. Обезвреживающая функция, белки могут связывать тяжелые металлы, алкоиды, и их обезвреживать. Гемостатическая функция. Белок фибирноген – белок сыворотки крови, участвует в образовании тромба и остановки кровотечения. Генно-регуляторная, белки – гистоны, участвуют в регуляции, репликация, частично транскрипции.
ГЕМОПРОТЕИДЫ (как представители сложных белков). По биохимическим функциям гемопротеиды делятся на неферментные – гемоглобин, миоглобин, ферментные – каталаза, пероксидаза, цитохром. Небелковая часть представлена гемом. Белок гемоглобин имеет четвертичную структуру, молекулярная масса его составляет 66-68тыс. Белковая часть имеет 4 субъединицы, каждая цепь обозначается буквами. У гемоглобина взрослого человека это альфа и бета, HbA. Альфа и бета цепь различается первичной структурой и длиной полипептидной цепи. Альфа – 141 кислотный остаток, бета – 146. Вторичная структура представлена сприальными участками и они соеденины между собой неспиральными, третичная структура, альфа и бета цепей очень похожи, внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный карман. Гем прочно удерживается прочно в этом кармане, за счет сил Вандер-Вальса. Железо, которое входит с состав гема, связано 4-мя связами. У железа есть и 6, свободная связь – это координационная связь, к которой может прикрепляться и кислород и другие лиганды. Белковая часть гемоглобина влияет на связь гема, а гем в свою очередь влияет на белковую часть гема. Функции гемоглобина: связывание кислорода и перенос его от легких в ткани. В каждом эритроците около 400 млн молекул гемоглобина и каждая молекула способная связать 4 молекулы кислорода. По одной молекуле на субъединицу. Гемоглобин связанные с кислородом называется оксигемоглобин.
Производные гемоглобина. Молекула гемоглобина может связываться не только с кислородом, но и с другими лигандами. Очень высоко сродство гемоглобина с оксидом углерода, СО, это сродство приблизительно в 300 раз выше, в сравнении с кислородом. Это говорит о высокой токсичности СО, угарного газа, который выводит изи строя гемоглобин и не дает учавствовать в переносе кислорода. Карб Гемглобин. СО соединяется с железом непрочной координационной связью, поэтому при недлительном отравлении угарным газом можно привести в чувство человека, давая ему подышать, например, кислородной подушкой, т.е. эта непрочная свзять разрывается и кислород встает на место СО., при этом железо все время остается двухвалентнымм. При отравлении организма нитритом натрия железо становится трехвалентным и образуется группа ОН, связь при этом образуется ковалентная прочная связь, соответственно , кислород не может заменить ОН группу, кислородное голодание. В то же время МЕТгемоглобин обнаруживает и другие свойства, он лего связывает CN группу. Образуется цианметгемоглобин. Т.О. организм человека можно спасти от отравления цианидами. СО2 так же присоединяется к гемоглобину и уносится из тканей к легким. Соединение гемоглобина с СО2 называется карбГемоглобин. Однако СО2 присоединяется не к железу гема, а к аминогруппам белковой части.
Типы гемоглобина: Примитивные гемоглобин. НвР, к нему относится гомер 1 и гомер2, этот тип появляется на ранних стадиях эмбриона. После примитивного гемоглобина появляется гемоглобин Fили фетакльный гемоглобин, является главным типом гемоглобина. И к моменту рождения составляет 70% всего гемоглобина. На поздних стадиях развития плода появляется гемоглобин взрослых – НвА и НвА2, 95-96% НвА, 2-3% НвА2, 0,1-1% НвF.Существуют и аномальные типы гемоглобина, их обнаружено свыше 100, они различаются составом цепей, заменой а.к. в цепях. ГемоглобинБартер, у этого Нв появляется гамма цепь. НвS- серповидно клеточный. Эритроциты имеют серпа. Миоглобин в отличие от гемоглобина связывает в 5 раз быстрее кислород, т.к. он находится в глубине мышечной ткани и поэтому создает резерв. Во время физической нагрузки порционно этот кислород отдает.