Обамениибелковокислот |
|
|
|
|
|
|
100 |
|
|
|
|
|
|||||
Д В Е Н А ДК ЦИ А Т И П Е Р С Т Н А Я |
Ш К А И Т ОКНИКШИЕЙЧ Н И К |
|
|
|||||
Покинувжелудок, |
пищаподвействиюргается |
|
панкреатическогосока |
,кишечногос |
о- |
|||
ка ижелчи. |
|
|
|
|
|
|
|
|
Сокподжелезые удочной |
содержит проферменты – трипсиноген,химотрипсин |
о- |
||||||
ген,прокарб, о.Проферментксиэластазувпептидазыросветекишечникаактивируются |
|
|
|
|
|
|||
дотрипсина,химот,карбоксипептидазипсина |
|
и эластазы, |
соответственно. |
Указанныефе |
р- |
|||
ментыосущестоснорабпоперевариваниюнулятуюбелковт. |
|
|
|
|
|
|
||
Вкишечномсоке |
актдивныаминопептидазы. |
|
Онизаканчиперевают |
а- |
||||
риваниебелков. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
РЕ Г УКИШЛ ЯПЦЕЧНОГОИ Я |
|
ИЩ ЕВАРЕНИЯ |
|
|
||
Втонкомкишечподвлияниемзке |
|
|
когорНначинасекргормонаетсяция |
секрети- |
||||
на,костокровирыйкомдостигаподжелезыистимулируетудочнойвыделение |
|
карбонат-ионами (HCO3–). |
жид- |
|||||
койчасти панкреатическогосока,богатого |
|
|
е- |
|||||
Такжеб |
лагодаряработежелудочныхферментовхимусеимеетсянекотороелич |
|
|
|
|
|||
ствоаминокислот,вызыосвобождениеающих |
|
холецистокинина-панкреозимина. Онст и- |
||||||
мулируетсекрециюдругой,богатой |
|
проферментами,частиподжелудочногосо |
ка, исекр |
е- |
||||
цию желчи. Вобразовании желчи также принимаетучастие |
|
секретин,стимулирующийпр |
о- |
|||||
дукциюбикарбонатовэпитжелпротоковчныхием. |
|
|
|
|
|
|
|
|
Вцеломн |
ейтралкислогох вдвенадцатмусазациякишкепроприперстнойсходит |
|
|
|
|
|||
участии панкреатическогосока |
и желчи. ВрезультатерН |
в12 -перстнойки |
шке повышает- |
|||||
сядо7,0 -7,5. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Трипсин |
|
|
|
|
|
Выделяемыйв |
pancreas трипсиноген в12 -перстнойкишкеподвергаетсячастичному |
|
|
|||||
протеолизуподдействиферментам |
|
энтеропептидазы,секретируклеткамикиш мойчного |
|
|
||||
эпителия.Отпроферменотделяетсяа |
|
гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), чтоприв о- |
||||||
диткформированиюактивного |
|
центра трипсина. |
|
|
|
|
||
Трипсинспецифиченкпептиднымсвязям,образовучастиемкарбоксильныхнным групп лизина и аргинина.
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
101 |
|
|
|
Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, еще он активирует остальные протеолитические ферменты панкре-
атического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.
В таких продуктах, как бобовые (соя, горох, фасоль) содержится пептид – ингибитор трипсина, ухудшающий переваривание этих продуктов в сыром, термически необработанном виде.
Химотрипсин
Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина (расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16) и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.
Фермент специфичен к пептидным связям, образованных с участием карбоксильных групп фенилаланина,
тирозина и триптофана.
Эластаза
Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина,
пролина, глицина.
Карбоксипептидазы
Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.
Аминопептидазы
Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты.
Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза,
обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.
Дипептидазы
Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.
Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.
Т О Л С Т Ы Й К И Ш Е Ч Н И К
При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами (см "Гниение белков в кишечнике").
Обамениибелковокислот |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
102 |
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
О С О БПЕЕНРНЕОВСАТРИИ В |
|
А Н И Я |
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
Б ЕУДЛЕКТАЕ Й |
|
|
|
|
|
|
|
Сразу послерождения |
|
ребенка кислотность желудочнсокасоставоколо6 гояет |
|
|
,0, |
||||||
затемонв |
|
течпениервых6 |
|
-12чснижается |
до 1-2 единицрН |
. Однако |
концупервойнед |
е- |
||||
лижизнирН |
вновь повышаетсядо |
5,0-6,0 исохрнэтомауровненяетсяпродолжительное |
|
|
|
|||||||
время, |
постепенно снижаясь к концупервогогода |
|
жизнидо |
величинырН |
3,0-4,0. Ввозрасте |
|||||||
4-7летуровеньрНсреднемсостав2,5,далоьяетснижаейшдовеличинывзромтся |
|
|
|
|
|
|
с- |
|||||
лых1,5 |
|
-2,0. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Ещеодносойбенностьюявляетсято,чток |
|
|
|
|
ислотнжелудочногостька |
|
угрудных |
е- |
|||
тей обеспечивосновномается |
|
молочной,анесолянойкисло |
той. |
|
|
|
||||||
|
Протеолитичеактивностькая |
|
|
желудочногосока |
к |
|
|
|
||||
концу первогогодажизни |
|
|
возрастаетв3 |
раза, |
ноостается |
|
|
|
|
|||
вдвоениже,чемувзрослых. |
|
|
Из-засниженнойкислотности |
|
|
|
|
|||||
желудка в грудном воз(исключрастепервыхдн ниемй |
|
|
|
|
|
|
||||||
жизпепсин) играетсущественнойролипереварив |
|
|
|
|
|
а- |
|
|
|
|||
ниибелка |
иосновнымферментомжелудкагрудныхдетей |
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
являетсяреннин. |
Егоактивобнаруживаетсяостьеще |
|
|
н- |
|
|
|
|||||
тенатальномпериоде,являямакскимальнойоментуро |
|
|
|
|
ж- |
|
|
|
||||
дения инеменяясьдо10дняжизни. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
Реннин (химозин) |
имеетзначение |
только дляперев |
а- |
|
|
|
|||||
риваниямолочногобелка |
|
казеина.Отщеплениегликопепт |
и- |
|
|
|
||||||
даотказеинапревращаетпоследнийпараказеин,который |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
связываетионыкальция,створаживаетсяобразуетнера |
|
|
|
|
|
с- |
|
|
|
|||
творимуюсоль.Благэтмолочныйдарямубелокзадерж |
|
|
|
|
|
и- |
|
|
|
|||
ваетсяжелуиподчастичномукевргается |
|
|
|
перевариванию |
|
|
|
|||||
гастриксином.Увзрослыхфункциюренберсинаебят |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
солянаякислота,денатурирующаяказеин. |
|
|
|
поджелезе удочной |
ы относительно низка, |
|||||||
|
Враннемгрудномвозрастеактивность |
|
|
|
||||||||
однако втечпегоданиервогожизни |
|
|
секреция панкреатических ферментов возрастает от2 |
|||||||||
до 10раз |
иужевгрудномвозрвсасоколоываетсяте |
|
|
|
98% поступивших аминокислот. |
|
||||||
|
Низкаякислотностьжелудкаслаб""протеоляактиЖКТпервыетическаяность |
|
|
пассивногоиммунитета |
|
|
||||||
часы,днимесяцыжизниобеспечиваютформирование |
|
|
|
|
младенца, |
|||||||
т.к.антителамолозимолокагруднвсасываютсяго |
|
|
|
|
, неперевариваясь. |
Благэтодаряму |
|
|||||
дети, |
находящиесягрудномвскар,гораздоменееливанииподверждетскимбол, нызням |
|
|
|
|
|
|
|
||||
перенесеннымиматерью |
|
веедетстве, |
ивзрослыминфекциям. |
|
|
|
|
|||||
|
|
|||||||||||
Т Р А Н С П О Р Т А М И Н О К И С Л О Т Ч ЕМРЕЕМЗБ Р А Н Ы |
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
Перенос аминокислот черезмембраныклеток,каквкишечнике,таквдругихтканя |
|
|
|
|
х, |
||||||
осуществляется припомощидвухмеханизмов: |
|
|
вторичный активный транспорт иглутати |
о- |
||||||||
новая транспортная система. |
|
|
|
– вторичныйактивный |
|
|||||||
1. Транспорт сиспользградиентаконцентрацииваниемнатрия |
|
|
|
|||||||||
транспорт. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
Внастоящвыделяютвремятранспортных5 систем: |
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
o |
|
длякрупныхней,втомральныхчислеалифатическихароматическихаминокислот |
|
|
|
|
|
, |
||||
o |
|
длямалыхнейтральных |
|
– аланина,серин а,треонин а, |
|
|
|
|||||
o |
|
дляосновныхаминокислот |
|
|
– аргининаи |
лизина, |
|
|
|
|
||
o |
|
длякислыхаминокислот |
|
– аспартатаи глутамата, |
|
|
|
|
||||
o |
|
для малыхминокислот |
– глицина,приоксипролина. |
|
|
|
|
|||||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
103 |
|
|
|
Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.
2.Транспорт аминокислот в комплексе с глутатионом при помощи фермента γ-глутамил-
трансферазы.
Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) по этой схеме является
трипептид глутатион (γ-глутамил-цистеил-глицин). При взаимодействии глутатиона с аминокислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы. γ-глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.
Обамениибелковокислот |
104 |
|
|
|
|
Н А РПУРШОЕЦНЕИСЕС О В П Е Р ЕБВЕАЛРКИОВА Н И Я
|
|
|
ИЗ МКИСЛОТНОСТИЕЕ Е |
ВЖ ЕЛ УДКЕ |
|
|
|
|
||
|
Гипсостояниацидое |
развивснижениисяприакт/иликоличествавнсти |
|
|
|
|
б- |
|||
кладочклеток,синыхтезирHClВрезмогут. развиватьсяльтатеющихсамыеразнообра |
|
|
|
|
|
|
з- |
|||
ныепоследст,прямоиликосвияязанныенос евыполсолякислотойеенением |
|
|
|
|
|
|
|
|||
функций: |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
o |
снижениепереварибелковкакжелудке,тиавкишечникения, |
|
|
|
|
|
|
|
||
o |
активаброженияпроцессовжелудке,запахизорта, |
|
|
|
|
|
|
|
||
o |
уменьшениевысвобожденияотбелковвозникнодефм цитанверниельных |
|
|
|
|
|
|
е- |
||
|
ществи |
витаминов, |
|
|
|
|
|
|
|
|
o |
снижениесинтезаобклклеткамидочнымивн |
|
утреннегофактораКаслиснижение |
|
|
|
|
|||
|
всасыванвитаминаB12,я |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
o |
активапроцессагнибиявтолстойлковниякишке,бурлениевкишечникемете |
|
|
|
|
|
|
о- |
||
|
ризм, |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
o |
снижениесекрецииишечныхгормонов,какследствие,уменьшениевыделения |
|
|
|
|
|
|
|
||
|
желчипанкреатическогосока, |
|
|
|
|
|
|
|
||
o |
из-занехваткижелчи |
нарушперевание |
|
риивсасываниялипидов, |
|
|
развитие де- |
|||
|
фицита жирорастворимыхвитаминов |
. |
|
|
|
|
|
|
||
|
Гиперацидноесостояние |
развиваетсяприповышенактивностиобкладочныхой |
|
|
|
|
е- |
|||
ток.Можетприводитькклиническимпроявидеоспалениястниям |
|
|
енкижелудка,эр |
|
о- |
|||||
зиязвеннойиболж знидвенлудкадцатипеперстнойкишки. |
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
ПИЩАЛЛЕРГИИЕВЫ |
|
|
|
|
|
||
|
Враннемпостнатальнпериодеу(новоро2жденныхм |
|
-3месяцев) |
проницаемость |
||||||
стенкикишечника |
удетейдажевнорме |
повышена. Такаяособенностьобеспечивает |
|
|
про- |
|||||
никантителовениемолозиваматеринскмолокаребенкаовьогозд |
|
|
|
|
етмладенцу |
|
||||
пассивный иммунитет.Молозивотакже |
содержингибитортр,предохраняющийпсина |
|
|
|
|
|||||
иммуноотбыстрогоидролобу. лизаны |
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
Одпринанеблагоприятныхколичииобстоятельств |
|
(гиповитам,индивидуалнозы |
|
|
ь- |
||||
ныеособенности ,неправильноепитание |
)нарушаетсянормальнаяпронкицаемостьшечной |
|
|
|
|
|
||||
стенкисоздаетсяповышенныйпотоккровь |
|
|
младенца пептидовкоровьегомолока |
|
|
, яиц и |
||||
других – развивается пищеваяаллергия |
. |
|
|
|
|
|
|
|||
|
Аналогичнаяситуа |
цияможетнаблюдатьсяу |
|
старшихдетей |
взрослыхпри |
нарушени- |
||||
яхжелчевыделения,при |
гельминтоздисбактериозах, ,порслизистойженииоболочки |
|
|
|
|
|
и- |
|||
шечникатоксинами |
|
ит.п.Оздоровление |
желудочно-кишечноготракта |
ивосстановлениец |
е- |
|||||
лостности егостенки |
существенно облегчаетчение |
аллергий и атопических дерматитов. |
||||||||
|
|
|
|
ЦЕЛИАКИЯ |
|
|
|
|
|
|
|
Целиакия – наследственное прогрессирующее заболевание,приводящеекизменениям |
|
|
|
||||||
тощейкишке:воспасглаженслоболочкизистойванию,исчезновениюворсинок, |
|
|
|
|
|
|
|
|||
атрофиищеточнойкаемкубовидныхпоявлеэ иютероцитов.Причинойявляется |
|
|
|
|
|
врож- |
||||
денная непереносимость беклейковиныка |
злаков глютена, или точнее – егорастворимой |
|
||||||||
фракции глиадина.Заболеваниепрояпослеведениялярационтсямладенцаглиадин |
|
|
|
|
|
- |
||||
содепродуктовжащих,первуюочередьманнойкаши. |
|
|
Точныйп |
атогенеззаболеваниядо |
|
|
||||
сихпорвыяснен,имеютсягипотез |
а опрямомтоксическомвоздействии |
|
настенкукише |
|
ч- |
|||||
нигипотезакаиммунногоотвнабевстенкеталоккишки. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
105 |
ГН И Е Н И Е БЕЛКОВ В КИШ ЕЧНИКЕ
При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород (H2S), метилмеркаптан (СН3SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин).
Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).
Cеротонин влияет на мозговое кровообращение, изменяя тонус сосудов, и участвует в патогенезе мигрени. Октопамин вызывает изменения на ЭЭГ, хлопающий тремор, извращение сна. Тирамин способен провоцировать гипертензию.
Обамениибелковокислот |
106 |
|
|
|
|
|
Д Е Т О КССИИСК А Ц И О Н Н Ы Е |
Т ЕПМЕЫЧЕ Н И |
|
||||
Впеченипроисх |
одитобезвреживантоксичвеще,поступающихизктолстоговех |
|
|
|
|||
кишечника, спомощьюдвухсистем: |
|
|
|
|
|
||
o |
системамикросомальногоокисления |
|
, |
|
|
|
|
o |
системаконъюгации. |
|
|
|
|
|
|
Цельработысистем |
ы микросомальногоокисления |
заключается |
|
|
|||
o |
вувеличении |
реакционспособностий |
молекулы иеевозможностивступитьр |
е- |
|||
акциюконъюгации, |
|
|
|
|
|
|
|
o |
впридании гидрофильности молекуле,чтоспособеевыведениюсмочойтвует |
|
|
т- |
|||
сутстнакоплевнервиюжировойтканиия. |
|
|
|
|
|
|
|
Цельработысистемыконъюгациизаключается |
|
|
|
|
|
||
o |
в маскировке токсичныхгруппнапример( ,вфенолетоксичнаОН |
|
|
-группа). |
|
||
|
|
М И К Р ООСКОИМСАЛЛЕ Ь Н О Е |
Н И Е |
|
|
||
Микросомальноеокисление |
– этоп следовательностьреакцийучастием |
оксигеназ и |
|||||
НАДФН,приквнедрениюодящихатомакислородавсостав |
|
|
неполярной молекулыипоя |
в- |
|||
леунееию |
гидрофильности. |
|
|
|
|
|
|
Реакцииосущнествферментрасположеннымиколькими,яютсямембранах |
in vitro оназываютсяи |
|
|
||||
эндоплазматическогоретиквсл( улумачае |
|
|
микросомальныеме |
м- |
|||
браны)Ферме. организуюткороткуютыцепь,котораязаканчиваетсяцитохромом |
|
|
|
P450.Ц и- |
|||
тохромР |
450 включаетодинатомкислмолекулурода |
|
|
субстрата,другой |
– вмолекулув |
о- |
|
ды. |
|
|
|
|
|
|
|
Субстратокислениянеобязательноявляетсячужероднымвеществомксенобиотиком( ). |
|
||
Микросомальномуокислению |
также подвергаютсяпредшественникижелчныхкислот |
сте- |
|
роидныхгормоновидругиеметаболиты. |
|
|
|
|
|
К О Н Ъ Ю Г А Ц И Я |
|
Длямаскировкитоксгруппприданиячныхбольшейгидрофильностимолекуле |
|
у- |
|
ществупроцконъюгациие,т.етсс.еевязыванияс |
|
очень полярнымсоединением |
– таким |
соединениемявляются |
глутатион, |
серная,глюкуроновая,уксуки,сная,глутициноты |
а- |
мин. |
|
|
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
107 |
|
|
|
В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:
o серная кислота связана с 3'-фосфоаденозин-5'-фосфатом и образует фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС),
o глюкуроновая кислота связана с уридилдифосфорной кислотой и образует уридилдифосфоглюкуроновую кислоту (УДФГК),
o уксусная кислота находится в виде ацетил-SKoA.
О Б Р А З О В А Н И Е Ж И В О Т Н О Г О И Н Д И К А Н А
Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р450 до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее его калиевой соли – животного индикана.
При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.
В Н У Т Р И К Л Е Т О Ч Н Ы Й О Б М Е Н А М И Н О К И С Л О Т
С У Д Ь Б А А М И Н О К И С Л О Т В К Л Е Т К Е
Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний.
Обамениибелковокислот |
108 |
|
|
|
Реакциипревращенразделяютаминокклеткеусловноислотнатричасти,взавис |
и- |
мореастигирующейруппы: |
|
|
o |
порадикалу, |
|
o |
покарбоксильнойгруппе, |
|
o |
сучастиемминогруппы. |
|
П Р Е ВАРМАИЩНЕОНКИИЕС Л |
ОПТРОА Д И К А Л У |
|
||
Ворганизмеприсутс20протеиногенныхвует |
|
ещебольшенепротеиногенныхамин |
о- |
|
кисл.Соответственно |
, существуетаналколгичествоное |
специфическихпутейдля |
|
|
метаболизма. |
|
|
|
|
Приопределенныхуслг( вияхлодание,длительнаяфизическаянагрузка)углеродный |
|
|
||
скелетаминокислнесгораетполн, остью |
|
может участвовать всинтезеуглеводов |
впечени |
|
(глюкогенные аминокислоты) |
липидов (кетогенные аминокислоты). |
|
||
К глюкогенным относятсяаминокислотыих(больш),праспадекоторыхнство |
|
б- |
||
разуютсяпирувметЦТК,напримерболиты,оксалоацетат |
|
,фумарат или α-кетоглутарат. |
||
Этиметаболитыспособнывключатьсясинтезглюкозы,нап, рголоданиимер. |
|
|
|
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
109 |
|
|
|
Кетогенными являются лизин и лейцин, при их окислении образуется только ацетилSКоА. Он в состоянии принять участие в синтезе кетоновых тел, жирных кислот и холестерола.
Также выделяют небольшую группу смешанных аминокислот, из них образуется пируват, метаболиты ЦТК и ацетил-SКоА (фенилаланин, тирозин, изолейцин, триптофан).
При направлении аминокислот на катаболизм пути их обмена сходятся к 6 продуктам, которые вступают в ЦТК и полностью окисляются до углекислого газа и воды с выделением энергии. Из общего количества энергии, образующейся в организме, на долю аминокислот приходится около 10%.
РА С Ч Е Т ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ И КОЭФФИЦИЕНТА Р/О ПРИ ОКИСЛЕНИИ НЕКОТОРЫ Х АМ ИНОКИСЛОТ
Ранее при расчете эффективности окисления коэффициент P/O для НАДH принимался равным 3,0, для ФАДH2 – 2,0.
По современным данным значение коэффициента P/O для НАДH соответствует
2,5, для ФАДH2 – 1,5.
При расчете энергетической ценности, т.е. количества АТФ, образующейся при полном окислении аминокислот, и коэффициента Р/О необходимо представлять себе весь путь аминокислоты до полного окисления ее углеродных атомов в СО2. При этом необходимо учиты-
вать число атомов углерода в молекуле.
Например, аспартат содержит 4 атома углерода и поэтому его остатку необходимо пройти 2 оборота ЦТК, прежде чем все они выделятся в виде СО2. Подсчитывая число восстановленных НАДН, ФАДН2 и ГТФ, образуемых в двух оборотах ЦТК, определяем сумму АТФ – 20 молекул. При расчете коэффициента Р/О учитываем только фосфат, включенный в АТФ ферментом АТФ-синтазой, т.е. в процессе окислительного фосфорилирования. Это значит, что фосфат, входящий в ГТФ, не учитывается!
И, наконец, помним, что каждая молекула восстановленного эквивалента (т.е. НАДН или ФАДН2) передает на дыхательную цепь по одной паре электронов, которые проходят разное расстояние: от НАДН – три комплекса ферментов, от ФАДН2 – 2 комплекса ферментов, но в любом случае восстанавливают до воды по одному атому кислорода.
Схожим образом рассчитываем требуемые значения суммы АТФ и коэффициента Р/О для аланина и глутамата.