2 курс / Биохимия / Лекции по биохимии. Астахов

II. Трансферазы – катализируют реакции переноса функциональных групп с одной молекулы на другую.

Основные подклассы:

1.Киназы – катализируют перенос фосфатной группы, донором которой является АТФ (реже ГТФ).

Примеры:

2)

протеин фосфопротеин

Кофакторы: ионы Mg2+ и Mn2+.

Реакции, которые катализируют киназы, называются р-циями фосфорилирования.

2.Аминотрансферазы – катализируют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

Пример:

Кофермент: Пиридоксальфосфат, производное витамина B6.

3.Метилтрансферазы – перенос метильной группы.

4.Ацилтрансферазы – перенос ацильной группы.

IV. Лиазы.

Существует 2 разновидности лиаз:

1 разновидность: Лиазы, катализирующие реакции разрыва связей способом, отличным от гидролиза и окисления.

Для этой разновидности лиаз существуют подклассы:

1. Декарбоксилазы – катализируют реакции отщепления карбоксильной группы в виде CO2.

Пример:

Кофермент – Пиридоксальфосфат (Производное витамина B6).

2. Дегидратазы – катализируют реакции отщепления воды от молекулы с образованием двойной связи.

2 разновидность: Лиазы, катализирующие реакции присоединения молекул по двойной связи.

Подклассы: Гидратазы – катализирующие реакции присоединения молекулы воды по двойной связи.

V. Изомеразы – катализируют взаимопревращение изомеров.

Подклассы: изомеразы, мутазы.

Пример:

Глюкозо - 6-фосфат Фруктозо - 6-фосфат

Кофакторов нет.

VI. Лигазы.

2 разновидности:

1 разновидность: Синтетазы – катализируют реакции соединения 2-х молекул при участии энергии АТФ (реже ГТФ).

Подклассы: Карбоксилазы – катализируют реакции присоединения карбоксильной группы к молекуле в виде CO2.

Пример:

Кофермент: биотин (витамин H).

2 разновидность: Синтазы – катализируют соединение молекул при участии энергии макроэргических связей субстрата.

Активность фермента.

В условиях избытка субстрата скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента.

Концентрация E крайне мала (обычно для протекания р-ции с большой скоростью требуется буквально несколько десятков молекул E).

Поэтому, на практике пользуются условными величинами, характеризующими активность E:

1 МЕ (международная единица активности) – это такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин или образование 1 мкмоль продукта за 1 мин при оптимальных условиях.

Оптимальные условия индивидуальны для каждого E и зависят от температуры, pH среды, наличия Ko (если есть), отсутствие активаторов и ингибиторов.

Для того, чтобы оценить количество молекул E среди других белков данной ткани, определяют удельную активность.

Удельная активность – это отношение количества единиц активности фермента в образце ткани к массе белка (в мг) в этой ткани.

По удельной активности часто судят об очистке E: чем меньше посторонних белков, тем выше Aуд.

(В обязательную программу по Биохимии не входит):

В 1973 году была принята новая единица активности – катал.

Ингибиторы ферментов

Ингибиторы – это вещества полностью или частично подавляющие активность ферментов.

Типы ингибиторов

Конкурентные Неконкурентные Специфические Неспецифические

Обратимые ингибиторы присоединяются к

ферменту слабыми связями и могут легко отделяться от фермента.

Обратимые конкурентные ингибиторы:

1)являются структурными аналогами субстрата;

2)конкурируют с S за связывание с активным центром E;

3)При увеличении концентрации субстрата степень ингибирования уменьшается.

А при избытке субстрата действие ингибитора на фермент практически полностью прекращается.