Добавил:
kiopkiopkiop18@yandex.ru Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

2 курс / Биохимия / Белковые катализаторы

.pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
23.03.2024
Размер:
7.23 Mб
Скачать

Ферменбелковыекаккатализаторы

Актцентриспецифичностьвный

Ферменты – белковыекатализаторыускоряющорганизмереакцив до10^14степенираз.

Субстратнаяспецифичность

 

Способносеагироватьферменодннесколькимиилитса

 

субстратами.

 

1)Абсолюспецифичностьтнаясубстра

– толькосоднимизо ером

субстрата

 

2)Г рупповаясубспецифичностьтратная

– сгруппойструктурно

похожихсубстратов

 

3) Стереоспецефичность – толькосоднимстереоизомеров данноговещества.

Каталитическаяспецифичность

Способностьодногосубстреагироватьразныатафер. ментами

Коферменты.

Коферменты – органическиевещества,производныевитаминов, необходидляработыфер. мыента

Классыиподклассыферментов.

1. Оксидоредуктазы-катализируют окислительно-восстановительные реакции.

а) Дегидрогеназы - катализируютреакцдегидрирования.

б) Гидроксилазы – включенатомакислородагидроксильнуюегруппу молекулысубстрата.

2.Трансферазы

Перефункциональныхосгрупп

Фосфотрансферазы = киназы

3.Гидроксилазы

Расщепковалентнсвязприсоединениемпоместуйды разрыва.

4.Лиазы

Катализируютотщепразгруппотениеичныхсубстратаили присвподвойнойединениеысвязи.

5.Изомеразы

Катализируют внутримолекулярныепревращения

6.Лигазы

Реакцииприсоединениядвухмолекулобразованиемковалентной связизатратойАТФ.

Кинфермтикаеакцийнтативных

Международнаяединицаактивности

Скоростьреакцзависитот: й

1)Температуры

38 – денатурацбелков,снижениеактивностиферментовя. 2)PH среды

Кислотность влияет на степень ионизации аминокислотных радикалов, следовательно – на структуру активного центра.

3)Отконцрентрацииагирующихвеществ.

Константа Михаэлеса – числеравконноцентрациисубстрата,при котдостигройполовинам етсяккоростиимальнойреакц.

Чемнижеконстанта

Михаэлиса – чемвышеспецифичферментак ость

субстрату.

 

Ингибактивноститоры ферментов

1)Обратингимоебирование – ингибиторысвязываются ферментомслабымисвязями

2)Необратимоеингибирование – сильными ковалентыми связями

Конкурентнингибирование Конкурмолсубстреингибиторакулнциязактивныйтацентр. Ингибитор – структурныйаналогсубстрата.

Конкурентнингибирование

ацетилхолиэстеразы структурным

анацетилхолиналогом

– прозерином.

Неконкурентное ингибирование

Ингибитор неявляетсяструктаналогомурнымбстрата, присоедневактцентреи,ивяетсягибируетомобратимо.

Регуляцияактивностиферментов

А)Аллостерическаярегуляция Б)Белок – белковыевзаимодействия

В) Фосфолилирование – дефосфолилирование ферментов Г)Частичный протеолиз.

А.Аллостерическаярегуляция

Ключевыереакции

 

1)Необратимые реакции

 

2)Реакциинаместеразвметаболвленияческого

пути

3)Скорослимитьирующие

реакции

4)Начальныереакцииметаболическогопути

 

Б.Белокбелвзаимодействияовые

 

В. Фосфолилирование – дефосфолилирование

Г.Частичный протеолиз.

Энзимодиагностика

ЛДГ1иЛДГ2

– почкисердце

ЛДГ4иЛДГ5

– скелетные

мышцыипечень

 

Креатинкиназа