Строение пептидной группы
H |
|
H |
H |
|
N |
|
N |
N |
|
C |
|
C |
C |
|
O |
|
O |
O |
|
O |
+M |
|
|
|
|
+М |
и −М — эффекты |
||
C |
N |
|||
–NH– и –C=O групп |
||||
|
|
|||
H
|
|
0,124 нм |
0,147 нм H |
R' |
sp2 |
|
O |
CH |
|
|
|
|
||
|
|
|
sp3 |
|
|
|
C |
N |
|
|
|
C |
H |
|
|
|
|
|
|
sp3 |
R |
H |
0,132 нм |
|
|
|
|
|
плоскостное расположение пептидной группы –CONH- и α-углеродных атомов аминокислотных остатков
R H
O C
C N
C
H O
C
N H
C
взаимноеположение
плоскостейпептидныхгрупп
21
Строение пептидов и белков
Уровни организации пептидов и белков
Первичнаяструктура.
Количество и последовательность аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями.
Аминокислоты
Третичная структура.
Трёхмерная укладка полипептидной цепи за счёт внутримолекулярного взаимодействия боковых радикалов аминокислот (водородные и дисульфидные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия).
Вторичнаяструктура. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||
Конформация |
полипептидной |
цепи, |
||||||||
возникающая за счет водородных связей |
||||||||||
(С)=О-Н—(N) |
между |
близкими |
||||||||
пептидными |
группами |
в составе |
|
|
|
|||||
|
|
|
||||||||
скелета молекулы. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
β-структура |
|
|
|
|||||
|
|
|
|
α-спираль |
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Четвертичная структура.
Встречается при образовании единых белковых комплексов, включающих несколько полипептидных цепей.
В суммевторичная,третичнаяи (еслионаесть) четвертичная структурыопределяютконформациюбелка.
22
Строение и номенклатура пептидов
Трипептид
Первичная структура — линейная последовательность остатков аминокислот
глицил |
|
аспартил |
серин |
N-конец |
O |
O |
C-конец |
H2N—CH2—C—NH—CH—C—NH—CH—COOH |
|||
|
|
CH2COOH |
CH2OH |
глициласпартилсерин
(Гли-Асп-Сер или H-Гли-Асп-Сер-OH)
Строение полипептидной цепи
Вторичнаяструктура (α-спираль)
|
|
|
|
H |
|
|
O |
|
|
H |
O |
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C- |
|||||||||||||||||||||||
|
|
. |
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H R1 O |
|
|
R2 |
|
|
|
H R3 O R4 |
|
|
|
H R5 |
O |
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
23
α-Спираль
|
C |
|
|
|
|
|
|
|
O |
|
|
. |
|
|
|
|
. |
|
|
|
|
|
|
|
R |
|
. |
|
|
R |
|
|
. |
|
H. |
|
C |
||
|
. |
|
|
|
|
|
|
|
H |
C |
C |
N |
C |
|
H |
|
N |
|
|||||
|
|
|
|
O |
|
|
|
|
|
O H |
|
0,54нм |
|||
|
|
|
. |
||||
|
|
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|
|
|
|
|
. |
|
|
. |
|
|
|
|
. |
|
|
R H |
|
|
|
|
. |
|
|
|
C |
|
|
|
H |
C |
C |
N |
|
|
R |
|
N |
O |
|
|||
C |
|
|
|
||||
H |
|
O |
|
H |
. |
|
|
|
|
|
. |
|
|
. |
|
|
|
|
. |
|
|
. |
|
|
|
|
. |
|
|
|
|
|
на один виток — 3.6 |
|
|
||||
|
аминокислотных остатка, |
|
|||||
|
Н-связи С=O···H—N |
|
|
||||
|
|
(1—5) |
закрепляют |
|
|
||
конформацию
β-Структура(складчатыйлист)
0,72 нм
к C-концу
N H
O...
C
к N-концу
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|||
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|||
O. |
|
|
H. |
|||||||||||
|
|
|
|
|
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
N |
|||||||||
|
|
|||||||||||||
C |
C |
|||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H |
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
R |
|
|
||||||||||
|
|
R |
|
|
H |
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
C |
C |
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
N |
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H |
|
|
O |
|||||||||||
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|
|||
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|
|||
. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
. |
|
|||
H
C
O
H...
N
H
|
|
|
|
. |
|
|
|||
|
|
|
|
. |
|
|
|
||
|
R |
O. |
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
||||
C |
C |
|
к N-концу |
||||||
N |
|
||||||||
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
H |
|
|
|
|
|
|||
|
. |
|
|
|
|
|
|||
|
. |
|
|
|
|
|
|||
|
O. |
|
|
|
|
к C-концу |
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
||
C |
C |
N |
|||||||
|
|
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
H |
|
|
||||
|
R . |
|
|
||||||
|
|
||||||||
|
|
|
|
. |
|
|
|||
|
|
|
|
. |
|
|
|||
Н-Связимежду пептиднымигруппами различныхцепей
24
Уровни структурной организации белков
Третичная структура
Конформация всей макромолекулы, т.е. взаимное расположение в пространстве элементов одиночной полипептидной цепи, обусловленное взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так
иотдаленных аминокислотных остатков.
β-Структура(складчатыйлист)
α-Спираль
Домен
Субъединица белка (мономер)
25
Уровни структурной организации белков
Третичная структура Типы связей, стабилизирующих третичную структуру
|
|
|
Тир |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||
Водородные связи между |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Лиз |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||
|
CH2 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
O |
|
HN |
|
|
|
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
(CH2)4 |
|
|
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||
остатками тирозина и |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H |
|
|
|
|
|
|
||||||
аспарагиновой кислоты |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
CH2 |
|
C |
O |
|
Асп |
O |
|
|
|
|
C |
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
OH |
|
|
|
|
|
|
NH |
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
Асп |
|
O0.5- |
|
|
CH2 C |
NH2 C |
NH(CH2)3 |
||
|
|
O0.5- |
NH2 |
Арг |
|
|
|
||
Водородные связи между остатком лизина и кислородом пептидной группы
Ионное взаимодействие между ионногенными группами боковых радикалов
26
Уровни структурной организации белков
Ала |
CH3 |
Ала |
|
CH3 |
Гидрофобное взаимодействие между неполярными радикалами на примере двух остатков Ала
Полипептидная цепь
Две полипептидные цепи
[O]
CH2 SH HS CH2 
CH2 S S CH2 [H]
Дисульфидные связи
CH2 SH HS CH2 |
[O] |
CH2 |
S |
S CH2 |
|
[H] |
|||||
|
|
|
|
27
Уровни структурной организации белков
Четвертичная структура
Макромолекулы, образующие трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей, которые не связаны между собой ковалентными связями. Каждую отдельную цепь такого ассоциата называют субъединицей. Четвертичная структура формируется за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединицами.
Белок крови гемоглобин
Эритроцит
β-цепь
α-цепь
Железо |
|
Гем |
|
β-цепь |
α-цепь |
|
28
Зарядовые состояния белка в зависимости от рН раствора
—пептиды и белки являются полиамфолитами
—в водных растворах существуют в поликатионной, полианионной или цвиттер-ионной формах, заряд и
концентрация которых зависит от рН и количества кислотных и основных групп в молекуле.
—эти свойства лежат в основе разделения белковых смесей методами электрофореза и ионообменной
хроматографии.
рН раствора |
Суммарный |
Направление движения при |
Ионит |
|
заряд белка |
электрофорезе |
|||
|
|
|||
|
|
|
|
|
рН = рI |
0 |
электрофоретически |
не адсорбируется |
|
цвиттер-ион |
неподвижен |
ионитом |
||
|
||||
|
|
|
|
|
рН < рI |
x+ |
движется |
адсорбируется |
|
поликатион |
к катоду |
катионитом |
||
|
||||
|
|
|
|
|
рН > рI |
y− |
движется |
адсорбируется |
|
полианион |
к аноду |
анионитом |
||
|
||||
|
|
|
|
29
Классификация белков
По α-АК составу пептиды и белки классифицируют на три класса:
•нейтральные – количество кислотных и основных центров одинаково рI≈7;
•кислые – количество кислотных центров больше количества основных pI<7;
•основные – количество основных центров больше количества кислотных pI>7,
где pI – изоэлектрическая точка — значение рН раствора пептида или белка, при котором пептид или белок находится в изоэлектрическом состоянии (электронейтрален).
30