Курс_лексия_Сабурова-2

Исследование химического состава крови имеет большое значение, т.к зная химический состав, мы можем судить о состоянии внутренних органов. Все показатели крови являются постоянными и регулируются ЦНС и железами внутренней секреции, и случайные колебания катаболизма быстро уравниваются.

Альбуминысамые легкие белки, выполняющие транспортнуюфункцию. Они транспортируют билирубин, холестерин, жирные кислоты, Са, лекарственные вещества. Синтезируются альбумины в печени.

Глобулины-крупнодисперсные белки. Различают , , - глобулины, при электрофорезе разделяются на подфракции. , ,-глобулины синтезируются в печени, представлют собой глико-и липопротеидь. Часть этих белков связана с металлами.

Гликопротеидыэто сложные белки, простетической группой которых служат углеводы. Ими могут быть галактоза, манноза, фукоза, глюкозамин, сиаловые кислоты и т.д.

Липопротеиды крови- , , протеиды, хиломикроны.-глобулины образуются в РЭС, представляют иммуноглобулины.

Различают 5 классов иммуноглобулинов: А, Д, М, G, Е.

Каждый обладает специфической способностью взаимодействовать с определѐнным антигеном и при различных заболеваниях содержание их в крови меняется. Так, при хроническом гепатите повышается иммуноглобулин G, при алкогольном циррозеIgА, при бронхиальной астме увеличивается

IgЕ.

Все белки крови выполняют следующие функции:

1.транспортная.

2.поддерживают коллоидно-осмотическое давление, связывают и удерживают воду.

3.поддерживают постоянный уровен рН крови.

4.участвуют в образовании иммунитета.

Вклинической практике встречаются состояния, характеризующиеся изменением содержания белка в крови.

1. гиперпротеинемия-при большой потере организмом жидкости ( при диарее, неукротимой рвоте)

2.гипопротеинемия-связана с уменьшением альбуминов.

Обычно бывают при острой атрофии печени, белковой недостаточности, при хроническом заболевании почек.

3.диспротеинемиянарушение соотношения белковых фракции ( при инфекционных заболеваниях, ревматизме, коллагенозах).

Вкрови имеются еще и другие белки:

51

1.Гаптоглобин – относится к α – глобулинам, которые соединяются с гемоглобином, предохраняют организм от потери железа.

2.трансферин – относится к β – глобулинам крови, выполняет транспортную функцию, соединяясь с железом.

3.«С» - реактивный белок – вырабатывается в организме в результате попадания пневмококков, которые приводят к образованию этого белка. В норме его нет, появляется при воспалительных процессах, называют белком «острой фазы».

4.Интерферон – вырабатывается в организме в ответ на попадание вируса. Механизм образования этого белка следующий: нуклеиновые кислоты вируса попадают в организм и в течение 2-4часа вызывают образование специфической РНК. В ответ в организме образуется белок интерферон, который подавляет синтез РНК вируса и не действует на РНК хозяина.

Следующий компонент крови - это система иммунитета. Состоит из 11 различных белков с молекулярным весом от 79 – 400000. Происходит каскадный механизм активирования белков, в результате взаимодействует антиген с антителом и образуется комплекс комплимент. В результате действия комплемента наблюдается разрушение клеток путѐм их лизиса, а также активация лейкоцитов и поглощение ими чужеродных клеток в результате фагоцитоза.

Кбелкам крови относят кининовую систему, которая обладает большим биологическим спектром действия. Основное действие кининов направлена на гладкую мускулатуру сосудов и мембран капилляров. Она обладает резко выраженным гипотензивным действием. Кинины находятся в межтканевой жидкости и плазме крови в виде кининогенов, которые образуются в печени. Они представляют собой белки, связанные с α – глобулинами крови. В крови происходит активация кининогенов под действием каликреинов, образуются активные кинины.

Кним относятся: брадикинин, каллидин, метиониллезилбрадикинин. Это полипептиды, состоящие из 9,10 аминокислот. Эти белки в плазме связаны с α2-глобулинами. Местом синтеза является печень.

Кинины быстро образуются и быстро разрушаются под действием кининазы Минеральные вещества крови

Na+ - 120 – 150 K+ - 3,8 – 5,4 Ca++ - 2,25 – 2,8

Y, Co, Cu – 10 – 6 – 10-12%

Ферменты крови Активность ферментов в крови незначительные. Широко используется в

52

Глюкоза – 3,3 – 5,0 ммоль/л Билирубин – 0,004 – 0,26 – 17 -20 мкм/л. КЩР или КЩС

Кислотно – щелочное равновесием находятся соотношение концентрации водородных и гидроксильных ионов в биологических средах.

РН крови = 7,4 величина постоянная Постоянство РН крови обеспечивается 1) буферными системами,

2)физиологическая системой дыхания, 3) выделительной системой почек.

Важнейшими буферными системам является: бикарбонатная, фосфатная, белковая, гемоглобиновая.

слабой кислоты.

которая диссоцлирует на Н2О и СО2 и РН крови не меняется. Если в кровь поступает основные продукт

H2CO3 + NaОН NaНСО3 + Н2О

не влияет на РН крови Благодаря тому, что большая разница между кислотой и щелочью,

большая буферная емкость. Это способность буферной система противодействовать изменению РН при поступлении кислых и основных продуктов.

Она зависит от концентрации компонента и их соотношении и гем больше разниц в соотношении, тем больше их буферная емкость.

Фосфатная буферная система составляет всего 1% буферной емкость крови. Однако в тканях эта система является одной из основных. Роль кислота в этой системе выполняет одноосновной фосфат NaH2PO4, а роль соли двуосновной фосфат.

53

Участие гемоглобина в регуляции РН крови связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислоты. РН крови = 7,4, оно постоянно, бывают незначительно. При патологии состояниях, при попадании в кровь большого количество кислых продуктов и при истощении щелочного резерва, наступает ацидоз. Снижении РН до 6,8 – пр.см. чаще всего бывает компенсаторный ацидоз.

Алкалоз – когда увели. РН выше 7,4 Когда бывает алкалоз и ацидоз?

1)респираторный

2)метаболический

Важная функция крови – это первые О2 и СО2 от легких к тканям и от ткань к легким. В организме в состояние покоя ежеминутно током крови переносите 200мл О2 и СО2.

СО2 переносится в виде бикарбоната КНСО3и очень небольшие количество в виде карбгемоглобина (20%). Основной функцией гемоглобина является способность переносить О2 от легких в ткань. Нв в крови 12-18% или 120-180г/м. Молекула Нв построена из четырѐх субъединиц, каждая из набор связаны с гемом.

Гемоглобин имеет у геми, к которым может, присоединяет кислород. При это гемоглобин приходит в оксигемоглобин.

Насыщение Нв кислородом и образования оксигемоглобина происходит в легких в виде калиевой соли КНвО2 и поступает в ткани, где происходит

КНв – слабая соль, сразу различите угольной кислотой с образование КНв + Н2СО3 КНСО3 + ННв бикарбоната калия и гемоглобина и то и другое из ткани попадает в легкие.

Как только гемоглобин попадает в легкие происходит насыщение Нв с образования оксигемоглобина в легких КНСО3 + ННв КНвО2 + Н2СО3

карбоангидрид

С выдыхаемым воздухом Образовавшиеся КНвО2 попадает из легких в ткани.

Нарушения дыхательной функции крови наблюдается при гипоксии (кислородное голодание). 1) гипоксия различных тканей обусловлена двумя путями

2)недостаток кислорода

3)метаболическая, не связана с недостатком О2, нарушается использование кислорода тканями.

54

Путѐм исследования крови больного можно судить о патологическом состоянии, следить за развитие патологического процесса и судить об эффективность лечения.

Какие константы вы должны знать?

Фибриноген-2-4г/л

Остаточный N – 15-25мм/л-2-4г/л Мочевина- 4-8мм/л Креатин – 40-120мкм/л Сахар крови 4,5-6,5мм/л Общие липиды -4-7г/л

- липопротеины ЛПВП- 2,5-6,5г/л- липопротеины ЛПНП-3,0-4,5г/л Холестерин-3-6,5мм/л Билирубин 8,5-20,5мк/л

Литература:

А. Основные: 1. Биохимия. Т.Т.Берѐзов, Б.Ф.Коровкин. 2010 2. Биохимия. Б.А.Строев. 1986

Б. Дополнительные:

1. Медицинская биохимия. С.М.Рапапорта. 1976 2.Биохимия. Р.Страер. 1985 3.Северин. 2003

Лекция №13 Биохимия мышечной ткани

План:

1.Химический состав.

2.Механизм мышечного сокращения, роль АТФ и креатинфосфата

3.Патология мышечной ткани По своей массе поперечно полосатые мышцы составляют 40-45% от массы

тела. Сокращение мышц происходит за счѐт превращения химической энергии в механическую. Мышцам свойствены следующие функции:

1)участие в процессе кровообращения

2)участие в процессе дыхания

3)участие в процессе передвижения пищи по пищеварительному тракту

4)участие в процессе поддержания тонуса сосудов

5)участие в процессе поддержания положения тела в пространстве.

55

Различают 2 вида работ: 1) активное мышечное сокращение, которое требует затраты энергии в виде АТФ и выполняет механическую работу.

2) пассивное сокращение, когда мышечный орган противодействует внешним силам, стремящимся растянуть этот орган. Это мышцы внутренних органов, гладкая мускулатура. К поперечнополосатым мышцам относятся скелетная мускулатура, мышцы языка, глазного яблока.

Структура, строение поперечнополосатых мышц. Мышца состоит из мышечного волокна - миофибриллы.

Миофибрилла состоит из несколько сотен саркомеров. Вся миофибрилла окружена саркоплазмой, в которой содержатся различные дыхательные ферменты креатин креатинфосфат. Все мышечное волокно окружено сарколеммой.

Структурной единицей миофибрилл является саркомер.

Различают два вида саркомеров: толстые и тонкие нити, которые отделены друг от друга Z – пластинкой.

Z

Толстые нити сиркомера состоят из белка миозина, тонкие нити-актина.

Химический состав мышц

н20 – 70-80%

Белки – 20% Липиды – 1-3% Углеводы – 0,5-3% Азотистые Экстрактивные – 1% вещества Минеральные вещества – 1%

Белки саркоплазмы – это миоглобин, миогеновые белки.

Миоглобин содержит одну молекулу гема и одну полипептидную цепочку, снабжает мышцы кислородом.

Миогеновые белки - это ферменты гликолиза, гликогенолиза, ферменты тканевого дыхания.

Белки миофибрилл:

1)миозин

2)актин

3)актомиозин

4)тропонин

5)тропомиозин

56

Миозин – составляет, 30% от всех белков обладает, АТФазным действием, т.е. способностью расщеплять АТФ.

Различают два вида миозина в зависимости от молекулярного веса: а) тяжѐлый Н – миозин мол. вес – 350000

б) легкий L – миозин мол. вес – 15000 Способностью расщеплять АТФ обладает Н – миозин.

Миозиновые нити содержат активные центры для АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую и устройство для сцепления с актиновыми нитями. Актин – составляет 14% от всех белков мышц.

Актиновые нити составляют основу миофибрилл. Актин может находится в мышцах в виде:

Г – актина (глобулярный)

Ф – актина (фибримерный), полимеры актина.

Г – актин превращается в ф-актин и для этого затрачивается 2АТФ. Актомиозин – образуется при взаимодействии Н-миозина и ф-актина. Тропомиозин – отвечает за цикл мышечного сокращения. Тропонин содержит Са – связующие суб единицы, к которым присоединяется Са, в результате на актиновых мономерах открываются центры связывания с миозиновыми головками.

Тропонин состоит из 3+- суб единицы, связан с тропомиозином и актином. На каждую молекулу тропомиозина приходится одна молекула тропонина.

При изменении концентрации Са, в мышцах происходят особые конформационные изменения в структуре тропонина, что приводит к изменению взаимодействия между актином и миозином.

Липиды мышц представлены холестерином, триглицеридами, фосфолипидами.

Углеводы-гликоген Азотсодержащие экстрактивные вещества: АМФ, АДФ, АТФ креатин,

креатинфосфат, креатинин, карнозин, ансерин, карнитин. Источники образования АТФ:

1)основной путь тканевого дыхания до образования СО2, Н2О и АТФ – аэробный путь.

2)анаэробный гликолиз, гликогенолиз до образования молочной кислоты и АТФ.

3)креатинфосфокиназная реакция. Резервной формой энергии для мышц является креатинфосфокиназа + креатинфосфат креатинфосфокиназа креатинин + АТФ.

4)миокиназная реакция 2АДФ аденилаткиназа АТФ + АМФ. Креатин синтезируется из трѐх – аминокислот в трѐх органах.

В почках Глицин + аргинин - орнитин + гликоциамин

В печени

57

Гликоциамин + метионин - креатин В мышцах

Карнозин – это дипептид гистидина и β – аланина, обладает мощным буферным действием, участвует в переносе ацетильных и фосфатных групп.

Ансерин – дипептид метилгистидина и β – аланина обладает аналогичным действием.

Карнитин – образуется при декарбоксилировании γ – аминомасляной кислоты (ГАМК).

Минеральные вещества

В мышцах преобладают ионы К, Na, много Ca и Mg.

Гладкие мышцы отличается от поперечнополосатых по составу и строению.

Вних 1) уменьшено содержание белков актомиозинового комплекса.

2)много Н2О

3)нет креатинфосфата

4)миозин находится в деполимеризованной форме, в виде тонномиозина.

Механизм мышечного сокращения На быстроработающей мышцы впервые была обнаружена роль АТФ как

источника энергии. Джеманд показал, что в мышцах есть особый фермент АТФаза, который расщепляет АТФ на АДФ и Н3РО4.

Позже в 1939 году советские ученые Энгельгардт и Любимова показали, что АТФазой является сам белок миозин. Электронная микроскопия показала, что при сокращении мышц происходит скольжении тонких нитей саркомер вдоль толстых и тонких нитей относительно друг друга. И чем дальше уходит одна от другой, тем больше происходит сокращений.

Предстадней сокращения является полимеризация актина, т.е. превращение Г-актина в Ф-актин. Ещѐ одним условием для сокращения

мышц является определенная концентрация Са. Содержание Са должно бать

5-10 -5.

При поступлении в мышцу нервного импульса по саркоплазматической сети проходит волна возбуждения, ионы Са. вызывают конформационные изменения по всей системе» тропонин - тропомиозин – актин», включающей по одной молекуле тропонина и тропомиозина и семь молекул Г-актине. На всех 7-мономерах актина открываются центры связывания с головками миозина.

Миозиновая головка присоединяется к одному из мономеров актиновой нити под углом 9%, происходит сцепление актиновых и миозиновых нитей. Присоединение головки к актину активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется на АДФ и фосфат, образуется энергия, за счѐт которой наступает стоптанный поворот головки миозина на 450, развивается натяжение и происходит продвижение актиновой нити на один шаг.

В результате присоединения новой порции АТФ к поперечному мостику наблюдается диссоциация актомиозина на миозин и актин, т. е. разъединение

58

миозиновых и актиновых нитей и одновременно начинается новый акт заряда свободного миозина путем взаимодействия с АТФ. Длительность мышечного сокращения зависит от концентрация Са ++.

Если возбуждение прекращается содержание Са в саркоплазме сокращается (10-6-7%) т.е. головка миозина перестает прикрепляться к актиновыми нитям, при этом в присутствии АТФ мышца расслабляется. Если же прекращается поступление АТФ (отправление ядами, смерть), то мышца переходит в состояние окоченения.

Различают следующие стадии мышечного сокращения:

1.Присоединение АТФ к активному центру миозина, образуется комплекс АТФ – миозин.

2.Изменение миозина под действием АИФ, образование «активного комплекса».

3.Происходит взаимодействия «активного комплекса» с Са++ - АТФ – миозин Са++ + актин образуется актомиозин, при определенной концентрации Са (10-5),

способный расщеплять АТФ.

4. Расщепление АТФ - АДФ + Н3РО4 + энергия Эта энергия приводит к особым конформационным изменениям миозина, головка отклоняется на определенный уголь.(45о).

4.Стадия расслабления или релаксация как только

5.уменьшается концентрация Са++, мышца расслабляется (Са

возвращается в саркоплазматическую сеть). Мышечная дистрофия связана со снижением содержания

миофибриллярных белков, возрастанием белков, стромы (коллагена, эластина) снижением концентрации АТФ, креатинфосфат.

Литература:

А. Основные: 1. Биохимия. Т.Т.Берѐзов, Б.Ф.Коровкин. 2010 2. Биохимия. Б.А.Строев. 1986

Б. Дополнительные:

1. Медицинская биохимия. С.М.Рапапорта. 1976 2.Биохимия. Р.Страер. 1985 3.Северин. 2003

Лекция №14 Биохимия нервной ткани.

План:

1.Особенности химического состава и обмена веществ.

2.Медиаторы.

3.Особенности функции нервной ткани.

59

4.Механизмы памяти

5. Нарушения нервной системы

Нервная система является важнейшей системой организма которая обеспечивает возможность приспосабливаться к изменившимся условиям внешней среды, изменяя обменные процессы в клетке.

Нервная ткан состоит из трѐх клеточных элементов: 1)нейронов(нервные клетки),2) нейрология - клеточные элементы окружающие нервные клетки, 3) мезенхимные клетки – микрология. Нейроны сосредоточены в сером веществе, нейрология – в белом веществе.

Химический состав головного мозга серого вещества мозга представлен нейронами белого вещества – аксонами.

Белки головного мозга В нервной ткани содержатся как простые, так и сложные белки. Простые

белки – нейроальбумины , нейроглобулины, гистоны. Нейроальбумины являются основным белковым компонентом

фосфопротеидов нервной ткани, в свободном виде встречается редко. Большая часть нейроглобулинов входит в состав сложных белков и представлены в виде глико-, липо-, нуклеопротеидов.

Внервной ткани много глютаминовой кислоты, есть экстрактивные вещества, содержание АТФ небольшое.

Ферменты. В мозговой ткани содержится много ферментов, катализирующих обмен углеводов, липидов, белков. В кристаллическом виде выделено только два фермента: ацетилхолинэстераза и креатинкиназа, некоторые ферменты находятся в виде изоферментов: ЛДГ, креатинкиназа, МДГ, ГДГ, МАО. Липиды. Они представлена фосфолипидами, гликолипидами, цереброзидами, ганглиозидами.

Всером веществе фосфолипиды составляют 60%.

Вбелом веществе – 140%.

Вбелом веществе холестерина и цереброзидов больше, чем в сером веществе. Углеводы. В мозговой ткани имеются глюкоза и гликоген. Интересно отметить, что содержание гликогена в мозге эмбрионов и новорождѐнных животных значительно выше, чем в мозге взрослых. По мере роста

60