Биохимия – наука о молекулярных основах жизни
Взависимости от объекта исследования выделяют
биохимию человека и животных,
биохимию растений,
биохимию микроорганизмов.
Направления биохимии
•Статическая (структурная) биохимия – изучает химическую структуру живых организмов
•Динамическая (метаболическая) биохимия – изучает метаболизм (обмен веществ и энергии) в клетке
•Функциональная биохимия – изучает взаимосвязь между химическими превращениями и биологическими функциями
Медицинская биохимия
изучает метаболизм организма человека в норме и патологии
Задачи медицинской биохимии:
•изучение молекулярных изменений в патогенезе заболеваний
•использование биохимических методов для постановки диагноза и прогноза заболеваний
•разработка новых путей в лечении заболеваний
Белки
самый многочисленный класс макромолекул,
На долю белков приходится 70 - 80 % в мышцах, печени, селезёнке, почках.
Это полипептиды, содержащие 50 и более АМК, соединённых пептидными связями.
Пептидные связи – ковалентные, уникальны по размерам.
Каждый организм характеризуется уникальным набором белков.
В организме человека содержится ≈ 50 000 различных белков (около 15 кг).
АМК и белки содержат 95% всего азота в организме.
Содержание азота в белках ≈ 16%
Структурная организация белковой молекулы
Каждый белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций
Классификация белков
Основана на их структуре и физико-химических свойствах.
• Простые белки
Построены только из остатков аминокислот и при гидролизе распадается на аминокислоты.
1.Альбумины
2.Глобулины
3.Гистоны
4.Протамины
5.Протеиноиды
Сложные белки
Двухкомпонентные
соединения, состоят из простого белка и небелкового вещества (простетической группы, prostheto – присоединяю, прибавляю).
1.Хромопротеины
2.Гликопротеины
3.Липопротеины
4.Фосфопротеины
5.Нуклеопротеины
6.Металлопротеины
Ферменты
биологические катализаторы белковой природы
Используются живыми организмами для осуществления взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение различных химических соединений.
Энзимология – наука о ферментах
Существуют простые и сложные
ферменты
Простые ферменты (простые белки) при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты.
К таким ферментам относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и другие)
Сложные ферменты – большинство ферментов
Сложный фермент (холофермент) состоит из: Апорфермента - белковой части; Простетической группы - небелковой части фермента (также называют коэнзим).
коэнзим:
Кофермент - какое-либо органическое соединение; Кофактор - какое-либо неорганическое вещество.
Коферменты
По химическому строению:
•Производные витаминов (коферментная форма витамина),
•Производные нуклеотидов,
•Тетрапиррольные коферменты (идентичные гему),
•Производные полипептидов и других соединений.
Функции коферментов
•Участие в каталитическом превращении субстрата,
•Промежуточные переносчики групп от субстрата к ферменту,
•Присоединение кофермента или кофактора стабилизирует структуру белка-фермента.