- •Аминокислоты и пептиды
- •Белки, структуры и функции
- •Ферменты
- •Строение липидов и клеточных мембран
- •17. Назвать стероид:
- •18. Установить соответствие
- •24. Установить соответствие
- •30. Установить соответствие
- •Мембраны
- •Установить соответствие
- •4. Установить соответствие
- •6. Установить соответствие
- •Текучесть мембан определяется следующими факторами:
- •16. Установите соответствие
- •31. Установите соответствие:
- •32. Установить соответствие
- •35. Установить соответствие:
- •Коллоквиум
- •Гормоны
- •Витамины
- •Углеводы
- •Обмен белков и аминокислот
- •Обмен гемопротеинов
- •Обмен нуклеиновых кислот и нуклеотидов
- •Биотрансформация ксенобиотиков живыми системами
- •Биологическое окисление
Аминокислоты и пептиды
Нейтральной аминокислотой является: валин
Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен: электрононейтрален
В изоэлектрической точке белок: обладает наибольшей степенью ионизации
Изоэлектрическую точку при рН=9,74 имеет: лизин
Иминокислотой является: пролин
Аминокислот, входящие в состав белка, являются: а-аминопроизводными карбоновых кислот
Установить соответствие:
Цитруллин – диаминомонокарбоновые
Цистин – диаминодикарбоновые
Треонин – моноаминомонокарбоновые
Глутаминовая – моноаминодикарбоновые
Установить соответствие:
Изолейцин – неполярные (гидрофобные)
Аспарагиновая кислота – заряженные отрицательно
Серин – полярный, но не заряженный
Гистидин – положительно заряженные
Оптической активностью не обладает аминокислота: глицин
Серосодержащими аминокислотами являются: цистеин
В состав белков не входят а/к: в-аланин, у-аминомаслянная кислота
Гидроксигруппу содержат аминокислоты: серин, треонин
Стереоизомеры аминокислот обозначаются в соответствии: с направлением вращения плоскости поляризации поляризованного света
Угол поворота плоскости поляризации измеряют при помощи: поляриметра
Белки, структуры и функции
Белки характеризуются: амфотерными свойствами
Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для: рибонуклеазы
Установите соответствие (элементный химический состав белка-содержание в процентах
Углерод - 50-55
Кислород – 21-23
Азот 15-17
Водород 6-7
Сера 0-3
Установите соответствие (белки-высший уровень пространственной структуры)
Олигомерные – четвертичная
Протомерные – третичная
Первичная структура белка не характеризуется тем: в ее формировании участвуют слабые связи
Пептидная связь в белках является: частично одинарной, частично двойной (скорее имеет некоторые свойства двойной связи, тупо сформулированный вопрос)
Пептидная связь в белках имеет преимущественно: транс-конфигурацию
В а-спирали белка водородные связи: параллельны оси спирали, водородная связь замыкается через 4 а/к остатка
Установите соответствие между параметрами а-спирали и числовым значением
Число а/к остатков на виток спирали – 3,6 нм
Диаметр спирали – 1,5 нм
Шаг спирали – 0,54 нм
Проекция одного а/к остатка вдоль оси спирали – 0,15 нм
Вторичная структура белка открыта: Л. Полингом
Препятствует образованию а-спирали а/к остаток – пролина
Гидрофобные боковые радикалы а/к остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле: внутри молекулы, образуя гидрофобные области, небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
Вторичная структура природных белков представлена: участками а-спирали, в-структуры
В-структура представляет собой: зигзагообразную структуру
Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию а-спирали, так как пролин: в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
Водородные связи более прочные: при антипараллельном расположении а/к остатков
В формировании третичной структуры белка не участвует связь: пептидная
Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод: рентгеноструктурного анализа
Олигомерным, как правило, является белки с молекулярной массой более: 60 000
Шапероны: защищают новосинтезированные белки от агрегации, принимают участие в формировании третичной структуры
Формирование четвертичной структуры белка является: генетически закодированным
Радикалы а/к остатков полипептидной цепи не участвуют в формировании структур молекул белка: первичной, вторичной
В процессе функционирования белковые молекулы: претерпевают конформационные изменения
В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь: дисульфидная
Молекулярная масса белка варьируется в пределах: 6 – десятки тысяч кДа
Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод: криоскопии
Скорость гель-фильтрации зависит от: молекулярной массы, (формы молекулы)
При денатурации белка не происходит: гидролиз пептидных связей
Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при: 280 нм
Общепринятая классификация простых белков основана на: функциональных особенностях
Повышенное содержание метионина и триптофана характерно для: животных альбуминов
Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20-30% а/к состава белков: гистонов
Белки волос кератины относятся к группе: глютелинов
50% белков плазмы крови составляют: у-глобулины
В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом: глобулины
Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G: у-глобулины
К протеноидам относятся: фиброин – белок шелка, коллаген - белок соединительной ткани
Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (20-30%) а/к: пролина, глицина
Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана: с гидроксигруппой серина, с гидрокигруппой треонина
К фосфопротеинам относятся: оризенин риса, сывороточный альбулин
Установить соответствие (металлопротеины-металл)
Карбоангидраза – Zn2+
Ксантиноксидаза – Mo2+
Тирозиназа – Cu2+
АТФ-аза – Mg2+
Каталаза – Fe3+
К медьсодержащим белкам относятся: церулоплазмин
Железосодержащим белками являются: гемосидерин, ферритин
Углеводы связаны с белковой частью молекулы гликопротеинов: гликозидной
Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопроидах осуществляется через радикалы аминокислотых остатков: лизина, аргинина
В состав гиалуроновой кислоты входят: Д-глюкурозовая кислота, N-ацетил-D-глюкозамин
В состав углеводного компонента гликопротеинов не входят – Д-глюкоза
В состав гема входит: пиррол
Гем представляет собой: 4 алкилированных пиролльных кольца, соединениях метиновыми группами и Fe
Олигомерными молекулами являются гемопротеины: каталаза, гемоглобин
Гемоглобин взрослого человека состоит из 4х субъединиц – 2а, 2в
Молекулярная масса гемоглобина: 68 кДа
Трехвалентное железо содержится: в метгемоглобине
Негемовое железо содержится: в цитохромоксидазе
Кривая насыщения гемоглобина кислородом: является стигмоидной
Белки выполняют различные функции, кроме: генетической
Денатурация белков происходит в результате: агрегации белковых глобул, изменений пространственных структур